Перейти до вмісту

Білкова глобула

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Білкова глобула
Дата відкриття (винаходу) 1983 Редагувати інформацію у Вікіданих

Білкова глобула — у молекулярній біології термін «Білкова глобула» стосується станів білка, які є більш-менш компактними (звідси «глобула»), але не мають специфічної щільної упаковки амінокислотних залишків, яка створює третинну структуру, подібну до твердого стану.

Історія

[ред. | ред. код]

Білкова ​​глобула була вперше описана в 1983 році для цитохрому с М. Огуші та А. Вада.[1]При високих концентраціях солей або низькому pH (pH 2) цитохром c приймає форму з менш щільним центром, ніж нативна форма. Це дозволяє малим молекулам дифундувати всередину цих білків.[2]

Механізм утворення глобули

[ред. | ред. код]

Згортання білка здійснюється завдяки динамічній взаємодії вторинних і третинних взаємодій. Було розроблено дві моделі екстремального шляху згортання:

  • У першій — каркасній моделі — швидко сформовані елементи вторинної структури збираються в третинну структуру.[3]
  • У другій — моделі гідрофобного колапсу — утворення нещільно упакованої третинної структури передує утворенню вторинної структури.[4]

Механізм нуклеації-конденсації, що включає супутнє формування короткочасних і дальніх взаємодій, поєднує в собі риси обох крайніх моделей і, таким чином, являє єдиний механізм згортання білка.[5]

Приклади

[ред. | ред. код]

Прикладами білків у глобулярній формі розплавленої цитохром с, [6] апоміоглобін, [7] флаводоксиноподібні білки, [8] α-лактальбумін, [9] білок P2 Plasmodium falciparum [10] і CylR2 [11]. Деякі внутрішньо неструктуровані білки мають форму розплавленої глобули.[12]

Примітки

[ред. | ред. код]
  1. ↑ M. Ohgushi, A. Wada: 'Molten-globule state‘: a compact form of globular proteins with mobile side-chains. In: FEBS letters. Band 164, Nummer 1, November 1983, S. 21–24, PMID 6317443.
  2. ↑ R. L. Baldwin, G. D. Rose: Molten globules, entropy-driven conformational change and protein folding. In: Current opinion in structural biology. Band 23, Nummer 1, Februar 2013, S. 4–10, doi:10.1016/j.sbi.2012.11.004, PMID 23237704.
  3. ↑ Kim, P. S.; Baldwin, R. L. (1990). Intermediates in the folding reactions of small proteins. Annu. Rev. Biochem. 59: 631—660. doi:10.1146/annurev.bi.59.070190.003215. PMID 2197986.
  4. ↑ Dill, K. A. (1985). Theory for the folding and stability of globular proteins. Biochemistry. 24 (6): 1501—1509. doi:10.1021/bi00327a032.
  5. ↑ Daggett, V.; Fersht, A. R. (2003). Is there a unifying mechanism for protein folding?. Trends Biochem. Sci. 28 (1): 18—25. doi:10.1016/S0968-0004(02)00012-9. PMID 12517448.
  6. ↑ M. K. Khan, H. Rahaman, F. Ahmad: Conformation and thermodynamic stability of pre-molten and molten globule states of mammalian cytochromes-c. In: Metallomics : integrated biometal science. Band 3, Nummer 4, April 2011, S. 327–338, doi:10.1039/c0mt00078g, PMID 21431228.
  7. ↑ P. J. Elms, J. D. Chodera, C. Bustamante, S. Marqusee: The molten globule state is unusually deformable under mechanical force. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 109, Nummer 10, März 2012, S. 3796–3801, doi:10.1073/pnas.1115519109, PMID 22355138, Повний текст на PMC: 3309780.
  8. ↑ J. A. Houwman, C. P. van Mierlo: Folding of proteins with a flavodoxin-like architecture. In: The FEBS journal. Band 284, Nummer 19, Oktober 2017, S. 3145–3167, doi:10.1111/febs.14077, PMID 28380286.
  9. ↑ E. A. Permyakov, S. E. Permyakov, L. Breydo, E. M. Redwan, H. A. Almehdar, V. N. Uversky: Disorder in Milk Proteins: α -Lactalbumin. Part A. Structural Properties and Conformational Behavior. In: Current protein & peptide science. Band 17, Nummer 4, 2016, S. 352–367, PMID 26956441.
  10. ↑ P. Mishra, S. Choudhary, S. Mukherjee, D. Sengupta, S. Sharma, R. V. Hosur: Molten globule nature ofP2 homo-tetramer. In: Biochemistry and biophysics reports. Band 1, Mai 2015, S. 97–107, doi:10.1016/j.bbrep.2015.03.010, PMID 29124138, Повний текст на PMC: 5668626.
  11. ↑ M. Jaremko, Ł. Jaremko, H. Y. Kim, M. K. Cho, C. D. Schwieters, K. Giller, S. Becker, M. Zweckste: Cold denaturation of a protein dimer monitored at atomic resolution. In: Nature chemical biology. Band 9, Nummer 4, April 2013, S. 264–270, doi:10.1038/nchembio.1181, PMID 23396077, Повний текст на PMC: 5521822.
  12. ↑ V. N. Uversky: Biophysical Methods to Investigate Intrinsically Disordered Proteins: Avoiding an "Elephant and Blind Men" Situation. In: Advances in Experimental Medicine and Biology. Band 870, 2015, S. 215–260, doi:10.1007/978-3-319-20164-1_7, PMID 26387104.
Отримано з https://uk.wikipedia.org/w/index.php?title=Білкова_глобула&oldid=44323933