Перейти до вмісту

Марта Бунстер

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Марта Бунстер
Країна Чилі
Діяльністьбіохімік
Alma materUniversity of Concepción, University of Chile, University of Florida
ЗакладУніверситет Консепсьйона[1]

Марта Сесілія дель Кармен Бунстер Балочкі — чилійська вчена, найбільш відома своїми роботами в галузі біохімії, біофізики та кристалографії. Вона також відома як одна з головних пропагандисток біоінформатики у своїй країні.

Біографія

[ред. | ред. код]

Бунстер почала вивчати біохімію 1969 року в Університет Концепції, де провела більшу частину своєї академічної та професійної кар'єри[2]. 1974 року здобула диплом біохіміка за роботу з рентгенівської дифракції на синтетичних поліпептидах[3]. Після здобуття ступеня переїхала до Сантьяго, де працювала в лабораторії Освальдо Корі та Аїди Траверсо на факультеті хімічних наук Університету Чилі. Там Бунстер брала участь у дослідженні кінетичних властивостей картопляної апірази. Через 4 місяці повернулася до Консепсьйона й вступила на програму доктора наук на спеціальність '«хімія». 1975 року[2] обійняла академічну посаду інструкторки біофізики для викладачів біохімії на кафедрі фізіології Інституту медичних біологічних наук[2], попередника нинішнього факультету біологічних наук Університету Консепсьйона[4].

1981 року Банстер здобула докторську ступінь за дослідження синтетичних полімерів фармакологічного застосування в Університеті Консепсьйона та лабораторії Джорджа Б. Батлера в Університета Флориди[2][4]. Того ж року вона знову повернулася до Консепсьйона і зустріла докторку Гільду Сід, відому вчену в галузі фізики та кристаллографію, яка повернулася зі Швеція після політичного переслідування[5]. Протягом тих років Сід спеціалізувалася на кристальнографічних техніках в Університеті Упсали, що забезпечило їй необхідне обладнання для її навчання після повернення до Чилі[5][6][7]. Банстер та Сід разом заснували лабораторію молекулярної біофізики факультету біологічних наук і природних ресурсів, тепер факультет біологічних наук, і почали вивчати нові методи структури білків і прогнозування складання[7][8]. Серед перших досліджень була розробка методу прогнозування вторичних структур за допомогою профілів гідрофобності, який був дуже добре прийнятий у регіоні через високу надійність і низьку вартість, а також став однією з основних технологій деяких сучасних методів[9][10][11][12][13][14][15][16].

У середині 90-х років, що збігалося з виходом на пенсію Сід, Бунстер дослідила фікобілізоми, флуоресцентні, макромолекулярну систему збору світла, що присутня в основному в цианобактеріях і червоних водорослях[17]. Це дослідження призвело до розробки спектроскопічних методів[18][19] і їх застосування[20][21]. Це дозволило більше зрозуміти явища конформаційних змін з фізичної точки зору[22].

Спадщина

[ред. | ред. код]

У 2000-х роках, під впливом буму біоінформатики, Бунстер зосередила свої зусилля на зміцненні міжнародного співробітництва в цій галузі, заснувавши у 2002 році Ібероамериканську мережу з біоінформатики, яку згодом було перейменовано на Ібероамериканське товариство з біоінформатики (SoIBio)[4][23]. У цій організації вона обійняла керівну посаду секретаря в першому виконавчому комітеті[24] і залишається активною в її діяльності до сьогодні.

Бунстер була частиною докторської програми з біологічних наук з моменту її створення[4], а також була одним із членів-засновників і директоркою магістратури з біохімії та біоінформатики та директоркою відділу біохімії та молекулярної біології з 2014 року до свого виходу на пенсію у 2020 році[2][4].

Організаційна діяльність

[ред. | ред. код]

Протягом своєї кар'єри Бунстер була частиною багатьох наукових організацій як у Чилі, так і за кордоном. Деякими з них є: Чилійське хімічне товариство, Чилійське біологічне товариство, Товариство біохімії та молекулярної біології Чилі, Біофізичне товариство, Міжнародне товариство обчислювальної біології (ISCB) та Латиноамериканська кристалографічна асоціація (LACA)[4].

Вибрані публікації

[ред. | ред. код]
  • Cid, H., Bunster, M., Arriagada, E., & Campos, M. (1982). Prediction of secondary structure of proteins by means of hydrophobicity profiles. FEBS Letters, 150(1), 247—254. https://doi.org/10.1016/0014-5793(82)81344-6.
  • Cid, H., Vargas, V., Bunster, M., & Bustos, S. (1986). Secondary structure prediction of human salivary proline-rich proteins. FEBS letters, 198(1), 140—144. https://doi.org/10.1016/0014-5793(86)81200-5.
  • Cid, H., Bunster, M., Canales, M., & Gazitúa, F. (1992). Hydrophobicity and structural classes in proteins. Protein engineering, 5(5), 373—375. https://doi.org/10.1093/protein/5.5.373.
  • Contreras-Martel, C., Martinez-Oyanedel, J., Bunster, M., Legrand, P., Piras, C., Vernede, X., & Fontecilla-Camps, J. C. (2001). Crystallization and 2.2 Å resolution structure of R-phycoerythrin from Gracilaria chilensis: a case of perfect hemihedral twinning. Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography, 57(Pt 1), 52–60. https://doi.org/10.1107/s0907444900015274.
  • Godoy, F. A., Bunster, M., Matus, V., Aranda, C., González, B., & Martínez, M. A. (2003). Poly-beta-hydroxyalkanoates consumption during degradation of 2,4,6-trichlorophenol by Sphingopyxis chilensis S37. Letters in applied microbiology, 36(5), 315—320. https://doi.org/10.1046/j.1472-765x.2003.01315.x.
  • Martínez-Oyanedel, J., Contreras-Martel, C., Bruna, C., & Bunster, M. (2004). Structural-functional analysis of the oligomeric protein R-phycoerythrin. Biological Research, 37(4). https://doi.org/10.4067/s0716-97602004000500003.
  • Tobella, L. M., Bunster, M., Pooley, A., Becerra, J., Godoy, F., & Martínez, M. A. (2005). Biosynthesis of poly-beta-hydroxyalkanoates by Sphingopyxis chilensis S37 and Wautersia sp. PZK cultured in cellulose pulp mill effluents containing 2,4,6-trichlorophenol. Journal of industrial microbiology & biotechnology, 32(9), 397—401. https://doi.org/10.1007/s10295-005-0011-1.
  • Contreras-Martel, C., Matamala, A., Bruna, C., Poo-Caamaño, G., Almonacid, D., Figueroa, M., Martínez-Oyanedel, J., & Bunster, M. (2007). The structure at 2 Å resolution of Phycocyanin from Gracilaria chilensis and the energy transfer network in a PC-PC complex. Biophysical chemistry, 125(2-3), 388—396. https://doi.org/10.1016/j.bpc.2006.09.014.
  • Figueroa, M., Hinrichs, M. V., Bunster, M., Babbitt, P., Martinez-Oyanedel, J., & Olate, J. (2009). Biophysical studies support a predicted superhelical structure with armadillo repeats for Ric-8. Protein science, 18(6), 1139—1145. https://doi.org/10.1002/pro.124.
  • Burgos, C. F., Castro, P. A., Mariqueo, T., Bunster, M., Guzmán, L., & Aguayo, L. G. (2015). Evidence for α-helices in the large intracellular domain mediating modulation of the α1-glycine receptor by ethanol and Gβγ. The Journal of pharmacology and experimental therapeutics, 352(1), 148—155. https://doi.org/10.1124/jpet.114.217976.
  • Sivakumar, R., Manivel, A., Meléndrez, M., Martínez-Oyanedel, J., Bunster, M., Vergara, C., & Manidurai, P. (2015). Novel heteroleptic ruthenium sensitizers containing carbazole linked 4,5-diazafluorene ligand for dye sensitized solar cells. Polyhedron, 87, 135—140. https://doi.org/10.1016/j.poly.2014.11.008.
  • Vásquez-Suárez, A., Lobos-González, F., Cronshaw, A., Sepúlveda-Ugarte, J., Figueroa, M., Dagnino-Leone, J., Bunster, M., & Martínez-Oyanedel, J. (2018). The γ33 subunit of R-phycoerythrin from Gracilaria chilensis has a typical double linked phycourobilin similar to β subunit. PLOS ONE, 13(4), e0195656. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0195656.

Примітки

[ред. | ред. код]
  1. ↑ ORCID Public Data File 2020 — 2020. — doi:10.23640/07243.13066970.V1
  2. ↑ а б в г д PDI - Resultado de Búsqueda. investigadores.anid.cl. Процитовано 20 січня 2022.
  3. ↑ Suwalsky, M.; Bunster, M.; Wagner, K. G. (1975). An X-ray diffraction study of poly-L-homoarginine hydrochloride. Biopolymers (англ.). 14 (6): 1197—1204. doi:10.1002/bip.1975.360140608. ISSN 1097-0282. PMID 1164543.
  4. ↑ а б в г д е Marta Bunster (talk Osvaldo Cori), exhibiting confirmed XLI annual meeting of the society of Biochemistry and Molecular Biology of Chile, 25 to 28 of September 2018, Iquique, Chile | Society for Biochemistry and Molecular Biology of Chile (англ.). Процитовано 21 січня 2022.
  5. ↑ а б Hilda Cid: La primera chilena en doctorarse en Ciencias Exactas y cuyos logros han caído en el olvido | Sociedad de Bioquímica y Biología Molecular de Chile (англ.). Процитовано 20 січня 2022.
  6. ↑ - CRECES. www.creces.cl. Процитовано 21 січня 2022.
  7. ↑ а б Hilda Cid, una pionera chilena en cristalografía | Vidas científicas. Mujeres con ciencia (ісп.). 13 жовтня 2020. Процитовано 21 січня 2022.
  8. ↑ Historia. Facultad de Ciencias Biológicas Universidad de Concepción (ісп.). Процитовано 21 січня 2022.
  9. ↑ Cid, Hilda; Bunster, Marta; Arriagada, Eugenio; Campos, María (1982). Prediction of secondary structure of proteins by means of hydrophobicity profiles. FEBS Letters (англ.). 150 (1): 247—254. doi:10.1016/0014-5793(82)81344-6. ISSN 1873-3468.
  10. ↑ Valle, Fernando; Becerril, Baltazar; Chen, Ellson; Seeburg, Peter; Heyneker, Herbert; Bolivar, Francisco (1 лютого 1984). Complete nucleotide sequence of the glutamate dehydrogenase gene from Escherichia coli K-12. Gene (англ.). 27 (2): 193—199. doi:10.1016/0378-1119(84)90140-9. ISSN 0378-1119. PMID 6373501.
  11. ↑ Beltran, J. R.; Mascarenhas, Y. P.; Craievich, A. F.; Laure, C. J. (1 січня 1990). SAXS study of the snake toxin α-crotamine. European Biophysics Journal (англ.). 17 (6): 325—329. doi:10.1007/BF00258381. ISSN 1432-1017. PMID 2307140.
  12. ↑ Ponnuswamy, P. K. (1 січня 1993). Hydrophobic characteristics of folded proteins. Progress in Biophysics and Molecular Biology (англ.). 59 (1): 57—103. doi:10.1016/0079-6107(93)90007-7. ISSN 0079-6107. PMID 8419986.
  13. ↑ Klein, Petr; Delisi, Charles (1986). Prediction of protein structural class from the amino acid sequence. Biopolymers (англ.). 25 (9): 1659—1672. doi:10.1002/bip.360250909. ISSN 1097-0282. PMID 3768479.
  14. ↑ Shu, Jian-Jun; Yong, Kian Yan (15 квітня 2017). Fourier-based classification of protein secondary structures. Biochemical and Biophysical Research Communications (англ.). 485 (4): 731—735. arXiv:1704.08994. doi:10.1016/j.bbrc.2017.02.117. ISSN 0006-291X. PMID 28246013.
  15. ↑ Perunov, Nikolay; England, Jeremy L. (2014). Quantitative theory of hydrophobic effect as a driving force of protein structure. Protein Science (англ.). 23 (4): 387—399. doi:10.1002/pro.2420. ISSN 1469-896X. PMC 3970890. PMID 24408023.
  16. ↑ Wang, Han; He, Zhiquan; Zhang, Chao; Zhang, Li; Xu, Dong (19 липня 2013). Transmembrane Protein Alignment and Fold Recognition Based on Predicted Topology. PLOS ONE (англ.). 8 (7): e69744. doi:10.1371/journal.pone.0069744. ISSN 1932-6203. PMC 3716705. PMID 23894534.
  17. ↑ Characterization of phycobiliproteins present in Gracilaria chilensis. Boletin de la Sociedad Chilena de Quimica. 42: 449—455.
  18. ↑ Contreras-Martel, C.; Martinez-Oyanedel, J.; Bunster, M.; Legrand, P.; Piras, C.; Vernede, X.; Fontecilla-Camps, J.-C. (1 січня 2001). Crystallization and 2.2 Å resolution structure of R-phycoerythrin from Gracilaria chilensis: a case of perfect hemihedral twinning. Acta Crystallographica Section D: Biological Crystallography (англ.). 57 (1): 52—60. doi:10.1107/S0907444900015274. ISSN 0907-4449. PMID 11134927.
  19. ↑ Matamala, Adelio R.; Almonacid, Daniel E.; Figueroa, Maximiliano F.; Martínez-Oyanedel, José; Bunster, Marta C. (May 2007). A semiempirical approach to the intra-phycocyanin and inter-phycocyanin fluorescence resonance energy-transfer pathways in phycobilisomes. Journal of Computational Chemistry. 28 (7): 1200—1207. doi:10.1002/jcc.20628. ISSN 0192-8651. PMID 17299727. {{cite journal}}: |hdl-access= вимагає |hdl= (довідка)
  20. ↑ Saavedra, R.; Figueroa, M.; Wandersleben, T.; Pouchucq, L.; Morales, J. E.; Bunster, M.; Cruz-Orea, A. (June 2005). In situ photoacoustic spectroscopy of phycobiliproteins in Gracilaria chilensis. Journal de Physique IV (Proceedings). 125: 765—767. doi:10.1051/jp4:2005125176. ISSN 1155-4339. {{cite journal}}: |hdl-access= вимагає |hdl= (довідка)
  21. ↑ Sivakumar, Radhakrishnan; Manivel, Arumugam; Meléndrez, Manuel; Martínez-Oyanedel, José; Bunster, Marta; Vergara, Carola; Manidurai, Paulraj (17 лютого 2015). Novel heteroleptic ruthenium sensitizers containing carbazole linked 4,5-diazafluorene ligand for dye sensitized solar cells. Polyhedron (англ.). 87: 135—140. doi:10.1016/j.poly.2014.11.008. ISSN 0277-5387.
  22. ↑ Martínez-Oyanedel, José; Contreras-Martel, Carlos; Bruna, Carola; Bunster, Marta (2004). Structural-functional analysis of the oligomeric protein R-phycoerythrin. Biological Research. 37 (4): 733—745. doi:10.4067/S0716-97602004000500003. ISSN 0716-9760. PMID 15586822.
  23. ↑ History of SoIBio | Sociedad Iberoamericana de Bioinformática / Iberoamerican Society for Bioinformatics (SoIBio). www.soibio.org. Процитовано 21 січня 2022.
  24. ↑ Founder Members (Mexico, October 2009) | Sociedad Iberoamericana de Bioinformática / Iberoamerican Society for Bioinformatics (SoIBio). www.soibio.org. Процитовано 21 січня 2022.
Отримано з https://uk.wikipedia.org/wiki/Марта_Бунстер