Перфорин

PRF1
Ідентифікатори
Символи	PRF1, FLH2, HPLH2, P1, PFN1, PFP, perforin 1
Зовнішні ІД	OMIM: 170280 MGI: 97551 HomoloGene: 3698 GeneCards: PRF1
Пов'язані генетичні захворювання
familial hemophagocytic lymphohistiocytosis 2, familial hemophagocytic lymphohistiocytosis
Онтологія гена Молекулярна функція • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • зв'язування з іоном металу • calcium ion binding • wide pore channel activity • identical protein binding Клітинна компонента • integral component of membrane • extracellular region • ендосома • клітинна мембрана • endosome lumen • мембрана • гіалоплазма • GO:0016023 cytoplasmic vesicle • cytolytic granule Біологічний процес • cellular defense response • immunological synapse formation • Цитоліз • GO:0097285 апоптоз • трансмембранний транспорт • positive regulation of killing of cells of other organism • defense response to tumor cell • immune response to tumor cell • protein homooligomerization • defense response to virus • T cell mediated cytotoxicity Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	5551	18646
Ensembl	ENSG00000180644	ENSMUSG00000037202
UniProt	P14222	P10820
RefSeq (мРНК)	NM_005041 NM_001083116	NM_011073
RefSeq (білок)	NP_001076585 NP_005032	NP_035203
Локус (UCSC)	Хр. 10: 70.6 – 70.6 Mb	Хр. 10: 61.13 – 61.14 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

PRF1 (англ. Perforin 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 555 амінокислот, а молекулярна маса — 61 377.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAARLLLLGI		LLLLLPLPVP		APCHTAARSE		CKRSHKFVPG		AWLAGEGVDV
TSLRRSGSFP		VDTQRFLRPD		GTCTLCENAL		QEGTLQRLPL		ALTNWRAQGS
GCQRHVTRAK		VSSTEAVARD		AARSIRNDWK		VGLDVTPKPT		SNVHVSVAGS
HSQAANFAAQ		KTHQDQYSFS		TDTVECRFYS		FHVVHTPPLH		PDFKRALGDL
PHHFNASTQP		AYLRLISNYG		THFIRAVELG		GRISALTALR		TCELALEGLT
DNEVEDCLTV		EAQVNIGIHG		SISAEAKACE		EKKKKHKMTA		SFHQTYRERH
SEVVGGHHTS		INDLLFGIQA		GPEQYSAWVN		SLPGSPGLVD		YTLEPLHVLL
DSQDPRREAL		RRALSQYLTD		RARWRDCSRP		CPPGRQKSPR		DPCQCVCHGS
AVTTQDCCPR		QRGLAQLEVT		FIQAWGLWGD		WFTATDAYVK		LFFGGQELRT
STVWDNNNPI		WSVRLDFGDV		LLATGGPLRL		QVWDQDSGRD		DDLLGTCDQA
PKSGSHEVRC		NLNHGHLKFR		YHARCLPHLG		GGTCLDYVPQ		MLLGEPPGNR
SGAVW

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у такому біологічному процесі, як цитоліз. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані, ендосомах. Також секретований назовні.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Goebel W.S., Schloemer R.H., Brahmi Z. (1996). Target cell-induced perforin mRNA turnover in NK3.3 cells is mediated by multiple elements within the mRNA coding region. Mol. Immunol. 33: 341—349. PMID 8676885 DOI:10.1016/0161-5890(95)00155-7
• Lichtenheld M.G., Podack E.R. (1989). Structure of the human perforin gene. A simple gene organization with interesting potential regulatory sequences. J. Immunol. 143: 4267—4274. PMID 2480391

Див. також

• Хромосома 10