Білок промієлоцитарного лейкозу

Білок промієлоцитарного лейкозу
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1BOR, 2MVW, 2MWX, 4WJN, 4WJO
Ідентифікатори
Символи	PML, MYL, PP8675, RNF71, TRIM19, Promyelocytic leukemia protein, promyelocytic leukemia, Probable transcription factor PML nuclear body scaffold
Зовнішні ІД	OMIM: 102578 MGI: 104662 HomoloGene: 13245 GeneCards: PML
Пов'язані генетичні захворювання
	короткозорість, mammary Paget's disease
Онтологія гена
Молекулярна функція	• SUMO binding; • cobalt ion binding; • зв'язування з іоном металу; • protein homodimerization activity; • zinc ion binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • SMAD binding; • DNA binding; • GO:0001105 transcription coactivator activity; • protein heterodimerization activity; • ubiquitin protein ligase binding; • SUMO transferase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • ендосома; • ядерна мембрана; • мембрана; • клітинне ядро; • nuclear matrix; • ядерце; • ендоплазматичний ретикулум; • early endosome membrane; • внутрішньоклітинний; • нуклеоплазма; • PML body; • endoplasmic reticulum membrane; • extrinsic component of endoplasmic reticulum membrane; • GO:0035328 Гетерохроматин;
Біологічний процес	• regulation of protein phosphorylation; • positive regulation of histone deacetylation; • intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress; • myeloid cell differentiation; • DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest; • negative regulation of telomere maintenance via telomerase; • ритмічний процес; • interferon-gamma-mediated signaling pathway; • negative regulation of telomerase activity; • positive regulation of telomere maintenance; • клітинне старіння; • regulation of cell adhesion; • defense response to virus; • intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage; • positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway; • activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process; • transforming growth factor beta receptor signaling pathway; • proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process; • negative regulation of cell population proliferation; • positive regulation of defense response to virus by host; • GO:0097285 апоптоз; • response to cytokine; • cell fate commitment; • negative regulation of translation in response to oxidative stress; • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated; • common-partner SMAD protein phosphorylation; • branching involved in mammary gland duct morphogenesis; • extrinsic apoptotic signaling pathway; • positive regulation of fibroblast proliferation; • positive regulation of apoptotic signaling pathway; • endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis; • transcription, DNA-templated; • PML body organization; • negative regulation of cell growth; • intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator; • вроджений імунітет; • GO:0022415 viral process; • response to gamma radiation; • response to UV; • regulation of calcium ion transport into cytosol; • positive regulation of protein localization to chromosome, telomeric region; • fibroblast migration; • сортування білків; • процес імунної системи; • protein stabilization; • positive regulation of apoptotic process involved in mammary gland involution; • circadian regulation of gene expression; • regulation of MHC class I biosynthetic process; • regulation of circadian rhythm; • GO:0045996 negative regulation of transcription, DNA-templated; • maintenance of protein location in nucleus; • cellular response to interleukin-4; • intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator; • response to hypoxia; • regulation of double-strand break repair; • intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress; • retinoic acid receptor signaling pathway; • negative regulation of angiogenesis; • negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process; • entrainment of circadian clock by photoperiod; • negative regulation of mitotic cell cycle; • positive regulation of MHC class I biosynthetic process; • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • regulation of signal transduction by p53 class mediator; • cellular response to leukemia inhibitory factor; • protein import into nucleus; • GO:0034622 protein-containing complex assembly; • positive regulation of nucleic acid-templated transcription; • protein sumoylation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	5371
	18854
	ENSG00000140464
	ENSMUSG00000036986
	P29590
	Q60953
NM_033250; NM_002675; NM_033238; NM_033239; NM_033240;
	NM_033244; NM_033246; NM_033247; NM_033249
	NM_008884; NM_178087; NM_001311088
NP_002666; NP_150241; NP_150242; NP_150243; NP_150247;
	NP_150249; NP_150250; NP_150252; NP_150253
	NP_001298017; NP_032910; NP_835188
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Білок промієлоцитарного лейкозу (ПМЛ) — білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 882 амінокислот, а молекулярна маса — 97 551^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MEPAPARSPR	PQQDPARPQE	PTMPPPETPS	EGRQPSPSPS	PTERAPASEE
EFQFLRCQQC	QAEAKCPKLL	PCLHTLCSGC	LEASGMQCPI	CQAPWPLGAD
TPALDNVFFE	SLQRRLSVYR	QIVDAQAVCT	RCKESADFWC	FECEQLLCAK
CFEAHQWFLK	HEARPLAELR	NQSVREFLDG	TRKTNNIFCS	NPNHRTPTLT
SIYCRGCSKP	LCCSCALLDS	SHSELKCDIS	AEIQQRQEEL	DAMTQALQEQ
DSAFGAVHAQ	MHAAVGQLGR	ARAETEELIR	ERVRQVVAHV	RAQERELLEA
VDARYQRDYE	EMASRLGRLD	AVLQRIRTGS	ALVQRMKCYA	SDQEVLDMHG
FLRQALCRLR	QEEPQSLQAA	VRTDGFDEFK	VRLQDLSSCI	TQGKDAAVSK
KASPEAASTP	RDPIDVDLPE	EAERVKAQVQ	ALGLAEAQPM	AVVQSVPGAH
PVPVYAFSIK	GPSYGEDVSN	TTTAQKRKCS	QTQCPRKVIK	MESEEGKEAR
LARSSPEQPR	PSTSKAVSPP	HLDGPPSPRS	PVIGSEVFLP	NSNHVASGAG
EAEERVVVIS	SSEDSDAENS	SSRELDDSSS	ESSDLQLEGP	STLRVLDENL
ADPQAEDRPL	VFFDLKIDNE	TQKISQLAAV	NRESKFRVVI	QPEAFFSIYS
KAVSLEVGLQ	HFLSFLSSMR	RPILACYKLW	GPGLPNFFRA	LEDINRLWEF
QEAISGFLAA	LPLIRERVPG	ASSFKLKNLA	QTYLARNMSE	RSAMAAVLAM
RDLCRLLEVS	PGPQLAQHVY	PFSSLQCFAS	LQPLVQAAVL	PRAEARLLAL
HNVSFMELLS	AHRRDRQGGL	KKYSRYLSLQ	TTTLPPAQPA	FNLQALGTYF
EGLLEGPALA	RAEGVSTPLA	GRGLAERASQ	QS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до активаторів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, імунітет, вроджений імунітет, взаємодія хазяїн-вірус, транскрипція, регуляція транскрипції, біологічні ритми, противірусний захист, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, ДНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мембрані, ендоплазматичному ретикулумі, ендосомах.

Література

Goddard A.D., Borrow J., Freemont P.S., Solomon E. (1991). Characterization of a zinc finger gene disrupted by the t(15;17) in acute promyelocytic leukemia. Science. 254: 1371—1374. PMID 1720570 DOI:10.1126/science.1720570
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Jensen K., Shiels C., Freemont P.S. (2001). PML protein isoforms and the RBCC/TRIM motif. Oncogene. 20: 7223—7233. PMID 11704850 DOI:10.1038/sj.onc.1204765
Yang S., Kuo C., Bisi J.E., Kim M.K. (2002). PML-dependent apoptosis after DNA damage is regulated by the checkpoint kinase hCds1/Chk2. Nat. Cell Biol. 4: 865—870. PMID 12402044 DOI:10.1038/ncb869
Xu Z.-X., Timanova-Atanasova A., Zhao R.-X., Chang K.-S. (2003). PML colocalizes with and stabilizes the DNA damage response protein TopBP1. Mol. Cell. Biol. 23: 4247—4256. PMID 12773567 DOI:10.1128/MCB.23.12.4247-4256.2003
Daniels M.J., Marson A., Venkitaraman A.R. (2004). PML bodies control the nuclear dynamics and function of the CHFR mitotic checkpoint protein. Nat. Struct. Mol. Biol. 11: 1114—1121. PMID 15467728 DOI:10.1038/nsmb837

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з Білок промієлоцитарного лейкозу переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:9113 (англ.) . Архів оригіналу за 10 жовтня 2017. Процитовано 11 вересня 2017. [Архівовано 2017-10-10 у Wayback Machine.]
↑ UniProt, P29590 (англ.) . Архів оригіналу за 17 вересня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 15

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Захворювання, генетично пов'язані з Білок промієлоцитарного лейкозу переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:9113 (англ.) . Архів оригіналу за 10 жовтня 2017. Процитовано 11 вересня 2017. [Архівовано 2017-10-10 у Wayback Machine.]

[UniProt-5] UniProt, P29590 (англ.) . Архів оригіналу за 17 вересня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]