Перейти до вмісту

Анексин A5

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Анексин A5
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи ANXA5, ANX5, ENX2, HEL-S-7, PP4, RPRGL3, annexin A5, CPB-I, VAC-alph
Зовнішні ІД OMIM: 131230 MGI: 106008 HomoloGene: 20312 GeneCards: ANXA5
Пов'язані генетичні захворювання
хронічне обструктивне захворювання легень[1]
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_001154
NM_009673
RefSeq (білок)
NP_001145
NP_033803
Локус (UCSC) Хр. 4: 121.67 – 121.7 Mb Хр. 3: 36.5 – 36.53 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Анексин A5 (англ. Annexin A5) – білок, який кодується геном ANXA5, розташованим у людей на короткому плечі 4-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 320 амінокислот, а молекулярна маса — 35 937[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MAQVLRGTVTDFPGFDERADAETLRKAMKGLGTDEESILTLLTSRSNAQR
QEISAAFKTLFGRDLLDDLKSELTGKFEKLIVALMKPSRLYDAYELKHAL
KGAGTNEKVLTEIIASRTPEELRAIKQVYEEEYGSSLEDDVVGDTSGYYQ
RMLVVLLQANRDPDAGIDEAQVEQDAQALFQAGELKWGTDEEKFITIFGT
RSVSHLRKVFDKYMTISGFQIEETIDRETSGNLEQLLLAVVKSIRSIPAY
LAETLYYAMKGAGTDDHTLIRVMVSRSEIDLFNIRKEFRKNFATSLYSMI
KGDTSGDYKKALLLLCGEDD

Задіяний у таких біологічних процесах як зсідання крові, гемостаз. Білок має сайт для зв'язування з іоном кальцію, іонами кальцію та фосфоліпідами.

Література

[ред. | ред. код]
  • Funakoshi T., Hendrickson L.E., McMullen B.A., Fujikawa K. (1987). Primary structure of human placental anticoagulant protein. Biochemistry. 26: 8087—8092. PMID 2964863 DOI:10.1021/bi00399a011
  • Fernandez M.-P., Morgan R.O., Fernandez M.R., Carcedo M.-T. (1994). The gene encoding human annexin V has a TATA-less promoter with a high G+C content. Gene. 149: 253—260. PMID 7958998 DOI:10.1016/0378-1119(94)90157-0
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Schlaepfer D.D., Mehlman T., Burgess W.H., Haigler H.T. (1987). Structural and functional characterization of endonexin II, a calcium- and phospholipid-binding protein. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84: 6078—6082. PMID 2957692 DOI:10.1073/pnas.84.17.6078
  • Aboulaich N., Vainonen J.P., Stralfors P., Vener A.V. (2004). Vectorial proteomics reveal targeting, phosphorylation and specific fragmentation of polymerase I and transcript release factor (PTRF) at the surface of caveolae in human adipocytes. Biochem. J. 383: 237—248. PMID 15242332 DOI:10.1042/BJ20040647
  • Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111

Примітки

[ред. | ред. код]

Див. також

[ред. | ред. код]