Гемоксигеназа-1

HMOX1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1N3U, 1N45, 1NI6, 1OYK, 1OYL, 1OZE, 1OZL, 1OZR, 1OZW, 1S13, 1S8C, 1T5P, 1TWN, 1TWR, 1XJZ, 1XK0, 1XK1, 1XK2, 1XK3, 3CZY, 3HOK, 3K4F, 3TGM, 4WD4, 5BTQ
Ідентифікатори
Символи	HMOX1, HMOX1D, HO-1, HSP32, bK286B10, heme oxygenase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 141250 MGI: 96163 HomoloGene: 31075 GeneCards: HMOX1
Пов'язані генетичні захворювання
	ожиріння
Реагує на сполуку
	Viroporin 3a
Онтологія гена
Молекулярна функція	• phospholipase D activity; • protein homodimerization activity; • heme oxygenase (decyclizing) activity; • зв'язування з іоном металу; • signal transducer activity; • heme binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • enzyme binding; • oxidoreductase activity;
Клітинна компонента	• гіалоплазма; • endoplasmic reticulum membrane; • мембрана; • внутрішньоклітинна мембранна органела; • ядерце; • ендоплазматичний ретикулум; • caveola; • perinuclear region of cytoplasm; • клітинне ядро; • міжклітинний простір;
Біологічний процес	• GO:1904089 negative regulation of neuron apoptotic process; • GO:0097285 апоптоз; • cellular iron ion homeostasis; • negative regulation of smooth muscle cell proliferation; • cellular response to heat; • GO:0007243 intracellular signal transduction; • negative regulation of mast cell cytokine production; • response to hypoxia; • виділення; • low-density lipoprotein particle clearance; • regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to oxidative stress; • small GTPase mediated signal transduction; • negative regulation of DNA binding; • response to nicotine; • iron ion homeostasis; • смерть клітини; • heme oxidation; • negative regulation of mast cell degranulation; • cellular response to cadmium ion; • regulation of angiogenesis; • negative regulation of muscle cell apoptotic process; • GO:0001306 response to oxidative stress; • negative regulation of DNA-binding transcription factor activity; • cellular response to nutrient; • positive regulation of angiogenesis; • response to estrogen; • wound healing involved in inflammatory response; • regulation of blood pressure; • heme catabolic process; • erythrocyte homeostasis; • regulation of DNA-binding transcription factor activity; • cellular response to arsenic-containing substance; • negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors; • Ангіогенез; • intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage; • endothelial cell proliferation; • positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; • smooth muscle hyperplasia; • protein homooligomerization; • negative regulation of leukocyte migration; • cellular response to hypoxia; • response to hydrogen peroxide; • negative regulation of cell population proliferation; • heme metabolic process; • positive regulation of smooth muscle cell proliferation; • regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to iron; • positive regulation of apoptotic process; • cellular response to cisplatin; • positive regulation of macroautophagy; • negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation; • negative regulation of epithelial cell apoptotic process; • liver regeneration; • negative regulation of macroautophagy;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	3162
	15368
	ENSG00000100292
	ENSMUSG00000005413
	P09601
	P14901
	NM_002133
	NM_010442
	NP_002124
	NP_034572
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

HMOX1 (англ. Heme oxygenase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 22-ї хромосоми.^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 288 амінокислот, а молекулярна маса — 32 819^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MERPQPDSMP	QDLSEALKEA	TKEVHTQAEN	AEFMRNFQKG	QVTRDGFKLV
MASLYHIYVA	LEEEIERNKE	SPVFAPVYFP	EELHRKAALE	QDLAFWYGPR
WQEVIPYTPA	MQRYVKRLHE	VGRTEPELLV	AHAYTRYLGD	LSGGQVLKKI
AQKALDLPSS	GEGLAFFTFP	NIASATKFKQ	LYRSRMNSLE	MTPAVRQRVI
EEAKTAFLLN	IQLFEELQEL	LTHDTKDQSP	SRAPGLRQRA	SNKVQDSAPV
ETPRGKPPLN	TRSQAPLLRW	VLTLSFLVAT	VAVGLYAM

A: Аланін

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як апоптоз. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, гемом. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі, мікросомах.

Література

Yoshida T., Biro P., Cohen T., Mueller R.M., Shibahara S. (1988). Human heme oxygenase cDNA and induction of its mRNA by hemin. Eur. J. Biochem. 171: 457—461. PMID 3345742 DOI:10.1111/j.1432-1033.1988.tb13811.x
Keyse S.M., Tyrrell R.M. (1989). Heme oxygenase is the major 32-kDa stress protein induced in human skin fibroblasts by UVA radiation, hydrogen peroxide, and sodium arsenite. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86: 99—103. PMID 2911585 DOI:10.1073/pnas.86.1.99
Shibahara S., Sato M., Muller R.M., Yoshida T. (1989). Structural organization of the human heme oxygenase gene and the function of its promoter. Eur. J. Biochem. 179: 557—563. PMID 2537723 DOI:10.1111/j.1432-1033.1989.tb14583.x
Gozzelino R., Jeney V., Soares M.P. (2010). Mechanisms of cell protection by heme oxygenase-1. Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 50: 323—354. PMID 20055707 DOI:10.1146/annurev.pharmtox.010909.105600
Datta D., Banerjee P., Gasser M., Waaga-Gasser A.M., Pal S. (2010). CXCR3-B can mediate growth-inhibitory signals in human renal cancer cells by down-regulating the expression of heme oxygenase-1. J. Biol. Chem. 285: 36842—36848. PMID 20855888 DOI:10.1074/jbc.M110.170324
Gottlieb Y., Truman M., Cohen L.A., Leichtmann-Bardoogo Y., Meyron-Holtz E.G. (2012). Endoplasmic reticulum anchored heme-oxygenase 1 faces the cytosol. Haematologica. 97: 1489—1493. PMID 22419571 DOI:10.3324/haematol.2012.063651