Флавінаденіндинуклеотид

Флавінаденіндинуклеотид
Кульково-стрижнева модель ФАД
Ідентифікатори
Номер CAS	146-14-5
PubChem	703
Номер EINECS	205-663-1
DrugBank	DB03147
KEGG	D00005
Назва MeSH	Flavin-Adenine+Dinucleotide
ChEBI	16238
SMILES	Cc1cc2nc3c(nc(O)nc3=O)n(CC(O)C(O)C(O)COP(O)(=O)OP(O)(=O)OCC3OC(C(O)C3O)n3cnc4c(N)ncnc34)c2cc1C
InChI	1/C27H33N9O15P2/c1-10-3-12-13(4-11(10)2)35(24-18(32-12)25(42)34-27(43)33-24)5-14(37)19(39)15(38)6-48-52(44,45)51-53(46,47)49-7-16-20(40)21(41)26(50-16)36-9-31-17-22(28)29-8-30-23(17)36/h3-4,8-9,14-16,19-21,26,37-41H,5-7H2,1-2H3,(H,44,45)(H,46,47)(H2,28,29,30)(H,34,42,43)
Номер Бельштейна	1208946
Номер Гмеліна	108834
3DMet	B04619
Властивості
Молекулярна формула	C27H33P2N9O15
Молярна маса	785,5497 г/моль
Кислотність (pKa)	1,128
Основність (pKb)	12,8689
Якщо не зазначено інше, дані наведено для речовин у стандартному стані (за 25 °C, 100 кПа)
Інструкція з використання шаблону
Примітки картки

Флавінаденіндинуклеотид, ФАД — кофермент, що бере участь в окисно-відновних метаболічних процесах. Як простетична група входить до складу багатьох ферментів флавінопротеїнів (флавопротеїни можуть містити інший флавіновий кофермент — ФМН).

ФАД утворюється із вітаміну B₂ (рибофлавіну) шляхом конденсації із аденозиндифосфатом (АДФ).

Ізоалоксазинове кільце ФАД може приєднувати електрони та протони, завдяки чому коферемент виконує функцію переносника. На відміну від іншого переносника електронів — НАД — ФАД може відновлюватись повністю (ФАДН₂), приєднуючи два електрони та два протони або частково (семіхінон ФАД^•), приєднуючи тільки один електрон і протон:

Це дозволяє ФАД виконувати ширший спектр функцій, ніж НАД.

Окиснення та відновлення ФАД можна відстежити за зміною спектру полглинання:

• повністю відновлена форма ФАДН₂ має максимум поглинання при 360 нм;
• семіхінон ФАД^• — при 370 нм;
• окиснена форма ФАД — два піки при 370 та 440 нм.

Ще однією особливістю ФАД у порівнянні з НАД, є те, що він не переносить електронів дифундуючи від одного ферменту до іншого. Флавінаденіндинуклеотид переважно міцно, інколи навіть ковалентно (як у випадку сукцинатдегідрогенази), приєднаний до білка і надає йому можливість утримувати електрони під час їх перенесення від донора до акцептора.

В залежності від того, з яким білком зв'язаний ФАД його окисно-відновний потенціал може змінюватись. Для вільного коферменту він становить −0,219 В, у складі сукцинатдегідрогенази — близький до 0,0 В, для інших флавопротеїнів змінюється у діапазоні від +0,06 до −0,4 В.

Деякі із ферментів, що містять у своєму складі ФАД:

• Ацил-КоА дегідрогеназа, яка бере участь у β-окисненні жирних кислот;
• Дигідроліпоїлдегідрогеназа — складова піруватдегідрогеназного комплексу;
• Сукцинатдегідрогеназа — один із ферментів циклу Кребса, окиснення ФАДН₂, утвореного в реакції каталізованій сукцинатдегідрогеназою, спряжене із синтезом 1,5 молекул АТФ;
• Гліцерол-3-фосфат дегідрогеназа, що бере участь у транспорті відновних еквівалентів із цитозолю в мітохондрії у скелетних м'язах та мозку;
• Тіоредоксин редуктаза, потрібна для відновлення багатьох сполук в організмі, зокрема синтезу дезоксирибонуклеотидів із рибонуклеотидів.

Джерела

• Nelson D.L., Cox M.M. (2008). Lehninger Principles of Biochemistry (вид. 5th). W. H. Freeman. ISBN 978-0-7167-7108-1.
• Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L (2007). Biochemistry (вид. 6th). W.H. Freeman and Company. ISBN 0-7167-8724-5.
• Губський Ю.І. (2007). Біологічна хімія. Київ-Вінниця: Нова книга. с. 656. ISBN 978-966-382-017-0. {{cite book}}: Cite має пустий невідомий параметр: |переклад= (довідка)