ACIN1

ACIN1
Ідентифікатори
Символи	ACIN1, ACINUS, ACN, fSAP152, apoptotic chromatin condensation inducer 1
Зовнішні ІД	OMIM: 604562 MGI: 1891824 HomoloGene: 22853 GeneCards: ACIN1
Онтологія гена Молекулярна функція • ATPase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • enzyme binding • nucleic acid binding • RNA binding Клітинна компонента • nuclear speck • клітинна мембрана • exon-exon junction complex • нуклеоплазма • ядерце • ASAP complex • клітинне ядро • гіалоплазма Біологічний процес • apoptotic chromosome condensation • mRNA processing • negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome • Сплайсинг РНК • positive regulation of apoptotic process • positive regulation of monocyte differentiation • erythrocyte differentiation • GO:0097285 апоптоз • execution phase of apoptosis Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	22985	56215
Ensembl	ENSG00000100813	ENSMUSG00000022185
UniProt	Q9UKV3	Q9JIX8
RefSeq (мРНК)	NM_001164814 NM_001164815 NM_001164816 NM_001164817 NM_014977 NM_001386863	NM_001085472 NM_001085473 NM_001242605 NM_001242606 NM_019567 NM_023190
RefSeq (білок)	NP_001158286 NP_001158287 NP_001158288 NP_001158289 NP_055792	NP_001078941 NP_001078942 NP_001229534 NP_001229535 NP_062513 NP_075679 NP_001361699
Локус (UCSC)	Хр. 14: 23.06 – 23.1 Mb	Хр. 14: 54.64 – 54.69 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

ACIN1 (англ. Apoptotic chromatin condensation inducer 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 14-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 341 амінокислот, а молекулярна маса — 151 862.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MWRRKHPRTS		GGTRGVLSGN		RGVEYGSGRG		HLGTFEGRWR		KLPKMPEAVG
TDPSTSRKMA		ELEEVTLDGK		PLQALRVTDL		KAALEQRGLA		KSGQKSALVK
RLKGALMLEN		LQKHSTPHAA		FQPNSQIGEE		MSQNSFIKQY		LEKQQELLRQ
RLEREAREAA		ELEEASAESE		DEMIHPEGVA		SLLPPDFQSS		LERPELELSR
HSPRKSSSIS		EEKGDSDDEK		PRKGERRSSR		VRQARAAKLS		EGSQPAEEEE
DQETPSRNLR		VRADRNLKTE		EEEEEEEEEE		EDDEEEEGDD		EGQKSREAPI
LKEFKEEGEE		IPRVKPEEMM		DERPKTRSQE		QEVLERGGRF		TRSQEEARKS
HLARQQQEKE		MKTTSPLEEE		EREIKSSQGL		KEKSKSPSPP		RLTEDRKKAS
LVALPEQTAS		EEETPPPLLT		KEASSPPPHP		QLHSEEEIEP		MEGPAPAVLI
QLSPPNTDAD		TRELLVSQHT		VQLVGGLSPL		SSPSDTKAES		PAEKVPEESV
LPLVQKSTLA		DYSAQKDLEP		ESDRSAQPLP		LKIEELALAK		GITEECLKQP
SLEQKEGRRA		SHTLLPSHRL		KQSADSSSSR		SSSSSSSSSR		SRSRSPDSSG
SRSHSPLRSK		QRDVAQARTH		ANPRGRPKMG		SRSTSESRSR		SRSRSRSASS
NSRKSLSPGV		SRDSSTSYTE		TKDPSSGQEV		ATPPVPQLQV		CEPKERTSTS
SSSVQARRLS		QPESAEKHVT		QRLQPERGSP		KKCEAEEAEP		PAATQPQTSE
TQTSHLPESE		RIHHTVEEKE		EVTMDTSENR		PENDVPEPPM		PIADQVSNDD
RPEGSVEDEE		KKESSLPKSF		KRKISVVSAT		KGVPAGNSDT		EGGQPGRKRR
WGASTATTQK		KPSISITTES		LKSLIPDIKP		LAGQEAVVDL		HADDSRISED
ETERNGDDGT		HDKGLKICRT		VTQVVPAEGQ		ENGQREEEEE		EKEPEAEPPV
PPQVSVEVAL		PPPAEHEVKK		VTLGDTLTRR		SISQQKSGVS		ITIDDPVRTA
QVPSPPRGKI		SNIVHISNLV		RPFTLGQLKE		LLGRTGTLVE		EAFWIDKIKS
HCFVTYSTVE		EAVATRTALH		GVKWPQSNPK		FLCADYAEQD		ELDYHRGLLV
DRPSETKTEE		QGIPRPLHPP		PPPPVQPPQH		PRAEQREQER		AVREQWAERE
REMERRERTR		SEREWDRDKV		REGPRSRSRS		RDRRRKERAK		SKEKKSEKKE
KAQEEPPAKL		LDDLFRKTKA		APCIYWLPLT		DSQIVQKEAE		RAERAKEREK
RRKEQEEEEQ		KEREKEAERE		RNRQLEREKR		REHSRERDRE		RERERERDRG
DRDRDRERDR		ERGRERDRRD		TKRHSRSRSR		STPVRDRGGR		R

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, процесинг мРНК, сплайсинг мРНК, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з РНК. Локалізований у ядрі.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Tange T.O., Shibuya T., Jurica M.S., Moore M.J. (2005). Biochemical analysis of the EJC reveals two new factors and a stable tetrameric protein core. RNA. 11: 1869—1883. PMID 16314458 DOI:10.1261/rna.2155905
• Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240
• Carrascal M., Ovelleiro D., Casas V., Gay M., Abian J. (2008). Phosphorylation analysis of primary human T lymphocytes using sequential IMAC and titanium oxide enrichment. J. Proteome Res. 7: 5167—5176. PMID 19367720 DOI:10.1021/pr800500r
• Murachelli A.G., Ebert J., Basquin C., Le Hir H., Conti E. (2012). The structure of the ASAP core complex reveals the existence of a Pinin-containing PSAP complex. Nat. Struct. Mol. Biol. 19: 378—386. PMID 22388736 DOI:10.1038/nsmb.2242
• Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111

Див. також

• Хромосома 14