AMFR
Зовнішній вигляд
AMFR (англ. Autocrine motility factor receptor) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 643 амінокислот, а молекулярна маса — 72 996[4].
Послідовність амінокислот
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MPLLFLERFP | WPSLRTYTGL | SGLALLGTII | SAYRALSQPE | AGPGEPDQLT | ||||
ASLQPEPPAP | ARPSAGGPRA | RDVAQYLLSD | SLFVWVLVNT | ACCVLMLVAK | ||||
LIQCIVFGPL | RVSERQHLKD | KFWNFIFYKF | IFIFGVLNVQ | TVEEVVMWCL | ||||
WFAGLVFLHL | MVQLCKDRFE | YLSFSPTTPM | SSHGRVLSLL | VAMLLSCCGL | ||||
AAVCSITGYT | HGMHTLAFMA | AESLLVTVRT | AHVILRYVIH | LWDLNHEGTW | ||||
EGKGTYVYYT | DFVMELTLLS | LDLMHHIHML | LFGNIWLSMA | SLVIFMQLRY | ||||
LFHEVQRRIR | RHKNYLRVVG | NMEARFAVAT | PEELAVNNDD | CAICWDSMQA | ||||
ARKLPCGHLF | HNSCLRSWLE | QDTSCPTCRM | SLNIADNNRV | REEHQGENLD | ||||
ENLVPVAAAE | GRPRLNQHNH | FFHFDGSRIA | SWLPSFSVEV | MHTTNILGIT | ||||
QASNSQLNAM | AHQIQEMFPQ | VPYHLVLQDL | QLTRSVEITT | DNILEGRIQV | ||||
PFPTQRSDSI | RPALNSPVER | PSSDQEEGET | SAQTERVPLD | LSPRLEETLD | ||||
FGEVEVEPSE | VEDFEARGSR | FSKSADERQR | MLVQRKDELL | QQARKRFLNK | ||||
SSEDDAASES | FLPSEGASSD | PVTLRRRMLA | AAAERRLQKQ | QTS |
Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, рецепторів, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як убіквітинування білків. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Huang B., Xie Y., Raz A. (1995). Identification of an upstream region that controls the transcription of the human autocrine motility factor receptor. Biochem. Biophys. Res. Commun. 212: 727—742. PMID 7626106 DOI:10.1006/bbrc.1995.2031
- Song B.L., Sever N., DeBose-Boyd R.A. (2005). Gp78, a membrane-anchored ubiquitin ligase, associates with Insig-1 and couples sterol-regulated ubiquitination to degradation of HMG CoA reductase. Mol. Cell. 19: 829—840. PMID 16168377 DOI:10.1016/j.molcel.2005.08.009
- Hanzelmann P., Schindelin H. (2011). The structural and functional basis of the p97/valosin-containing protein (VCP)-interacting motif (VIM): mutually exclusive binding of cofactors to the N-terminal domain of p97. J. Biol. Chem. 286: 38679—38690. PMID 21914798 DOI:10.1074/jbc.M111.274506
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:463 (англ.) . Архів оригіналу за 15 вересня 2015. Процитовано 11 вересня 2017. [Архівовано 2015-09-15 у Wayback Machine.]
- ↑ UniProt, Q9UKV5 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.
Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |