Перейти до вмісту

APOBEC3F

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
APOBEC3F
Наявні структури
PDBПошук для людей: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи APOBEC3F, A3F, ARP8, BK150C2.4.MRNA, KA6, apolipoprotein B mRNA editing enzyme catalytic subunit 3F
Зовнішні ІД OMIM: 608993 HomoloGene: 105867 GeneCards: APOBEC3F
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_001006666
NM_145298
н/д
RefSeq (білок)
NP_001006667
NP_660341
н/д
Локус (UCSC) Хр. 22: 39.04 – 39.06 Mb н/д
PubMed search [1] н/д
Вікідані
Див./Ред. для людей

APOBEC3F (англ. Apolipoprotein B mRNA editing enzyme catalytic subunit 3F) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 22-ї хромосоми. [2] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 373 амінокислот, а молекулярна маса — 45 020[3].

Послідовність амінокислот
1020304050
MKPHFRNTVERMYRDTFSYNFYNRPILSRRNTVWLCYEVKTKGPSRPRLD
AKIFRGQVYSQPEHHAEMCFLSWFCGNQLPAYKCFQITWFVSWTPCPDCV
AKLAEFLAEHPNVTLTISAARLYYYWERDYRRALCRLSQAGARVKIMDDE
EFAYCWENFVYSEGQPFMPWYKFDDNYAFLHRTLKEILRNPMEAMYPHIF
YFHFKNLRKAYGRNESWLCFTMEVVKHHSPVSWKRGVFRNQVDPETHCHA
ERCFLSWFCDDILSPNTNYEVTWYTSWSPCPECAGEVAEFLARHSNVNLT
IFTARLYYFWDTDYQEGLRSLSQEGASVEIMGYKDFKYCWENFVYNDDEP
FKPWKGLKYNFLFLDSKLQEILE

Кодований геном білок за функцією належить до гідролаз. Задіяний у таких біологічних процесах як імунітет, вроджений імунітет, антивірусний захист. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі.

Література

[ред. | ред. код]
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Wedekind J.E., Dance G.S.C., Sowden M.P., Smith H.C. (2003). Messenger RNA editing in mammals: new members of the APOBEC family seeking roles in the family business. Trends Genet. 19: 207—216. PMID 12683974 DOI:10.1016/S0168-9525(03)00054-4
  • Wiegand H.L., Doehle B.P., Bogerd H.P., Cullen B.R. (2004). A second human antiretroviral factor, APOBEC3F, is suppressed by the HIV-1 and HIV-2 Vif proteins. EMBO J. 23: 2451—2458. PMID 15152192 DOI:10.1038/sj.emboj.7600246
  • Hakata Y., Landau N.R. (2006). Reversed functional organization of mouse and human APOBEC3 cytidine deaminase domains. J. Biol. Chem. 281: 36624—36631. PMID 17020885 DOI:10.1074/jbc.M604980200
  • Wichroski M.J., Robb G.B., Rana T.M. (2006). Human retroviral host restriction factors APOBEC3G and APOBEC3F localize to mRNA processing bodies. PLoS Pathog. 2: E41—E41. PMID 16699599 DOI:10.1371/journal.ppat.0020041
  • Chiu Y.L., Greene W.C. (2008). The APOBEC3 cytidine deaminases: an innate defensive network opposing exogenous retroviruses and endogenous retroelements. Annu. Rev. Immunol. 26: 317—353. PMID 18304004 DOI:10.1146/annurev.immunol.26.021607.090350

Примітки

[ред. | ред. код]
  1. Human PubMed Reference:.
  2. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:17356 (англ.) . Процитовано 22 серпня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
  3. UniProt, Q8IUX4 (англ.) . Архів оригіналу за 2 березня 2018. Процитовано 22 серпня 2017.

Див. також

[ред. | ред. код]