ASAH1

ASAH1
Ідентифікатори
Символи	ASAH1, AC, ACDase, ASAH, PHP, PHP32, SMAPME, N-acylsphingosine amidohydrolase (acid ceramidase) 1, N-acylsphingosine amidohydrolase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 613468 MGI: 1277124 HomoloGene: 10504 GeneCards: ASAH1
Пов'язані генетичні захворювання
spinal muscular atrophy with progressive myoclonic epilepsy
Онтологія гена Молекулярна функція • N-acylsphingosine amidohydrolase activity • каталітична активність • hydrolase activity • hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds • ceramidase activity • hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amides Клітинна компонента • лізосома • lysosomal lumen • екзосома • extracellular region • міжклітинний простір • tertiary granule lumen • ficolin-1-rich granule lumen • early endosome • ендоплазматичний ретикулум • клітинне ядро • цитоплазма Біологічний процес • glycosphingolipid metabolic process • ceramide metabolic process • lipid metabolism • neutrophil degranulation • sphingosine biosynthetic process • ceramide biosynthetic process • ceramide catabolic process • keratinocyte differentiation • regulation of steroid biosynthetic process • regulation of programmed necrotic cell death • cellular response to tumor necrosis factor • sphingolipid metabolic process Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	427	11886
Ensembl	ENSG00000104763	ENSMUSG00000031591
UniProt	Q13510	Q9WV54
RefSeq (мРНК)	NM_001127505 NM_004315 NM_177924 NM_001363743	NM_019734
RefSeq (білок)	NP_001120977 NP_004306 NP_808592 NP_001350672	NP_062708
Локус (UCSC)	Хр. 8: 18.06 – 18.08 Mb	Хр. 8: 41.79 – 41.83 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

ASAH1 (англ. N-acylsphingosine amidohydrolase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 8-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 395 амінокислот, а молекулярна маса — 44 660.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MPGRSCVALV		LLAAAVSCAV		AQHAPPWTED		CRKSTYPPSG		PTYRGAVPWY
TINLDLPPYK		RWHELMLDKA		PVLKVIVNSL		KNMINTFVPS		GKIMQVVDEK
LPGLLGNFPG		PFEEEMKGIA		AVTDIPLGEI		ISFNIFYELF		TICTSIVAED
KKGHLIHGRN		MDFGVFLGWN		INNDTWVITE		QLKPLTVNLD		FQRNNKTVFK
ASSFAGYVGM		LTGFKPGLFS		LTLNERFSIN		GGYLGILEWI		LGKKDVMWIG
FLTRTVLENS		TSYEEAKNLL		TKTKILAPAY		FILGGNQSGE		GCVITRDRKE
SLDVYELDAK		QGRWYVVQTN		YDRWKHPFFL		DDRRTPAKMC		LNRTSQENIS
FETMYDVLST		KPVLNKLTVY		TTLIDVTKGQ		FETYLRDCPD		PCIGW

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до гідролаз. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Локалізований у лізосомі.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Zhang H., Li X.-J., Martin D.B., Aebersold R. (2003). Identification and quantification of N-linked glycoproteins using hydrazide chemistry, stable isotope labeling and mass spectrometry. Nat. Biotechnol. 21: 660—666. PMID 12754519 DOI:10.1038/nbt827
• Lewandrowski U., Moebius J., Walter U., Sickmann A. (2006). Elucidation of N-glycosylation sites on human platelet proteins: a glycoproteomic approach. Mol. Cell. Proteomics. 5: 226—233. PMID 16263699 DOI:10.1074/mcp.M500324-MCP200
• Al Jasmi F. (2012). A novel mutation in an atypical presentation of the rare infantile Farber disease. Brain Dev. 34: 533—535. PMID 21982811 DOI:10.1016/j.braindev.2011.09.006
• Churchill J.R., Wieland S.J., Hoffman S., Gallin E.K., Murphy P.M. (1995). A new gene family predicted by a novel human heart cDNA. Mol. Biol. Cell. 6: 418—418.

Див. також

• Хромосома 8