BCAT2

BCAT2
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1EKF, 1EKP, 1EKV, 1KT8, 1KTA, 2A1H, 2HDK, 2HG8, 2HGW, 2HGX, 2HHF, 5BWR, 5BWT, 5BWU, 5BWV, 5BWW, 5BWX, 5CR5, 5I5Y, 5I5V, 5HNE, 5I5W, 5I5T, 5I5S, 5I5U, 5I5X, 5I60
Ідентифікатори
Символи	BCAT2, BCAM, BCATM, BCT2, PP18, branched chain amino acid transaminase 2, HVLI
Зовнішні ІД	OMIM: 113530 MGI: 1276534 HomoloGene: 81684 GeneCards: BCAT2
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • L-valine transaminase activity; • transaminase activity; • L-leucine transaminase activity; • L-isoleucine transaminase activity; • каталітична активність; • branched-chain-amino-acid transaminase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • мітохондріальний матрикс; • мітохондрія;
Біологічний процес	• regulation of hormone levels; • branched-chain amino acid catabolic process; • leucine metabolic process; • cellular amino acid biosynthetic process; • branched-chain amino acid biosynthetic process; • branched-chain amino acid metabolic process; • valine metabolic process; • обмін речовин; • isoleucine metabolic process; • isoleucine catabolic process; • valine biosynthetic process; • leucine biosynthetic process; • cellular response to leukemia inhibitory factor;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	587
	12036
	ENSG00000105552
	ENSMUSG00000030826
	O15382
	O35855
	NM_001164773; NM_001190; NM_001284325
	NM_001243052; NM_001243053; NM_009737
	NP_001158245; NP_001181; NP_001271254
	NP_001229981; NP_033867
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

BCAT2 (англ. Branched chain amino acid transaminase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на довгому плечі 19-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 392 амінокислот, а молекулярна маса — 44 288^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAAAALGQIW	ARKLLSVPWL	LCGPRRYASS	SFKAADLQLE	MTQKPHKKPG
PGEPLVFGKT	FTDHMLMVEW	NDKGWGQPRI	QPFQNLTLHP	ASSSLHYSLQ
LFEGMKAFKG	KDQQVRLFRP	WLNMDRMLRS	AMRLCLPSFD	KLELLECIRR
LIEVDKDWVP	DAAGTSLYVR	PVLIGNEPSL	GVSQPTRALL	FVILCPVGAY
FPGGSVTPVS	LLADPAFIRA	WVGGVGNYKL	GGNYGPTVLV	QQEALKRGCE
QVLWLYGPDH	QLTEVGTMNI	FVYWTHEDGV	LELVTPPLNG	VILPGVVRQS
LLDMAQTWGE	FRVVERTITM	KQLLRALEEG	RVREVFGSGT	ACQVCPVHRI
LYKDRNLHIP	TMENGPELIL	RFQKELKEIQ	YGIRAHEWMF	PV

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, амінотрансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах, як біосинтез амінокислот, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з піридоксаль-фосфатом. Локалізований у цитоплазмі, мітохондрії.

Література

Bledsoe R.K., Dawson P.A., Hutson S.M. (1997). Cloning of the rat and human mitochondrial branched chain aminotransferases (BCATm). Biochim. Biophys. Acta. 1339: 9—13. PMID 9165094 DOI:10.1016/S0167-4838(97)00044-7
Than N.G., Sumegi B., Than G.N., Bellyei S., Bohn H. (2001). Molecular cloning and characterization of placental tissue protein 18 (PP18a)/human mitochondrial branched-chain aminotransferase (BCATm) and its novel alternatively spliced PP18b variant. Placenta. 22: 235—243. PMID 11170829 DOI:10.1053/plac.2000.0603
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Eden A., Simchen G., Benvenisty N. (1996). Two yeast homologs of ECA39, a target for c-Myc regulation, code for cytosolic and mitochondrial branched-chain amino acid aminotransferases. J. Biol. Chem. 271: 20242—20245. PMID 8702755 DOI:10.1074/jbc.271.34.20242
Yennawar N.H., Dunbar J., Conway M.E., Hutson S.M., Farber G.K. (2001). The structure of human mitochondrial branched-chain aminotransferase. Acta Crystallogr. D. 57: 506—515. PMID 11264579 DOI:10.1107/S0907444901001925
Yennawar N.H., Conway M.E., Yennawar H.P., Farber G.K., Hutson S.M. (2002). Crystal structures of human mitochondrial branched chain aminotransferase reaction intermediates: ketimine and pyridoxamine phosphate forms. Biochemistry. 41: 11592—11601. PMID 12269802 DOI:10.1021/bi020221c