BEND3

BEND3
Ідентифікатори
Символи	BEND3, KIAA1553, BEN domain containing 3
Зовнішні ІД	OMIM: 616374 MGI: 2677212 HomoloGene: 19511 GeneCards: BEND3
Онтологія гена
Молекулярна функція	• rDNA binding; • DNA binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding;
Клітинна компонента	• ядерце; • клітинне ядро; • нуклеоплазма;
Біологічний процес	• histone H3-K4 trimethylation; • histone H4-K20 trimethylation; • Метилювання ДНК; • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated; • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II; • histone H3-K27 trimethylation; • transcription, DNA-templated; • histone H3-K9 trimethylation; • histone H4 acetylation; • rDNA heterochromatin assembly; • protein homooligomerization; • positive regulation of ATP metabolic process; • GO:0031497, GO:0006336, GO:0034724, GO:0001301, GO:0007580, GO:0034652, GO:0010847 chromatin organization;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	57673
	331623
	ENSG00000178409
	ENSMUSG00000038214
	Q5T5X7
	Q6PAL0
	NM_001080450; NM_001367314
	NM_199028; NM_001359600; NM_001359601
	NP_001073919; NP_001354243
	NP_950193; NP_001346529; NP_001346530
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

BEND3 (англ. BEN domain containing 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на 6-й хромосомі.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 828 амінокислот, а молекулярна маса — 94 475^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MNSTEFTEDV	EEVLKSITVK	VETEAEDAAL	DCSVNSRTSE	KHSVDSVLTA
LQDSSKRKQL	VSDGLLDSVP	GVKRRRLIPE	ALLAGMRNRE	NSSPCQGNGE
QAGRGRSLGN	VWPGEEEPCN	DATTPSYKKP	LYGISHKIME	KKNPPSGDLL
NVYELFEKAN	ASNSPSSLRL	LNEPQKRDCG	STGAGTDNDP	NIYFLIQKMF
YMLNTLTSNM	SQLHSKVDLL	SLEVSRIKKQ	VSPTEMVAKF	QPPPEYQLTA
AELKQIVDQS	LSGGDLACRL	LVQLFPELFS	DVDFSRGCSA	CGFAAKRKLE
SLHLQLIRNY	VEVYYPSVKD	TAVWQAECLP	QLNDFFSRFW	AQREMEDSQP
SGQVASFFEA	EQVDPGHFLD	NKDQEEALSL	DRSSTIASDH	VVDTQDLTEF
LDEASSPGEF	AVFLLHRLFP	ELFDHRKLGE	QYSCYGDGGK	QELDPQRLQI
IRNYTEIYFP	DMQEEEAWLQ	QCAQRINDEL	EGLGLDAGSE	GDPPRDDCYD
SSSLPDDISV	VKVEDSFEGE	RPGRRSKKIW	LVPIDFDKLE	IPQPDFEVPG
ADCLLSKEQL	RSIYESSLSI	GNFASRLLVH	LFPELFTHEN	LRKQYNCSGS
LGKKQLDPSR	IKLIRHYVQL	LYPRAKNDRV	WTLEFVGKLD	ERCRRRDTEQ
RRSYQQQRKV	HVPGPECRDL	TSYAINPERF	REEFEGPPLP	PERSSKDFCK
IPLDELVVPS	PDFPVPSPYL	LSDKEVREIV	QQSLSVGNFA	ARLLVRLFPE
LFTAENLRLQ	YNHSGACNKK	QLDPTRLRLI	RHYVEAVYPV	EKMEEVWHYE
CIPSIDERCR	RPNRKKCDIL	KKAKKVEK

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, регуляторів хроматину, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції. Білок має сайт для зв'язування з ДНК. Локалізований у ядрі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Nagase T., Kikuno R., Nakayama M., Hirosawa M., Ohara O. (2000). Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. XVIII. The complete sequences of 100 new cDNA clones from brain which code for large proteins in vitro. DNA Res. 7: 273—281. PMID 10997877 doi:10.1093/dnares/7.4.271
Sathyan K.M., Shen Z., Tripathi V., Prasanth K.V., Prasanth S.G. (2011). A BEN-domain-containing protein associates with heterochromatin and represses transcription. J. Cell Sci. 124: 3149—3163. PMID 21914818 doi:10.1242/jcs.086603
Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 doi:10.1073/pnas.1413825111
Shiheido H., Shimizu J. (2015). Basic amino acid residues located in the N-terminal region of BEND3 are essential for its nuclear localization. Biochem. Biophys. Res. Commun. 457: 589—594. PMID 25600804 doi:10.1016/j.bbrc.2015.01.029
Hendriks I.A., Treffers L.W., Verlaan-de Vries M., Olsen J.V., Vertegaal A.C. (2015). SUMO-2 orchestrates chromatin modifiers in response to DNA damage. Cell Rep. 10: 1778—1791. PMID 25772364 doi:10.1016/j.celrep.2015.02.033

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:23040 (англ.) . Процитовано 19 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, Q5T5X7 (англ.) . Архів оригіналу за 4 грудня 2016. Процитовано 19 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 6

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:23040 (англ.) . Процитовано 19 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-4] UniProt, Q5T5X7 (англ.) . Архів оригіналу за 4 грудня 2016. Процитовано 19 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]