CARM1
Перейти до навігації
Перейти до пошуку
CARM1 (англ. Coactivator associated arginine methyltransferase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 608 амінокислот, а молекулярна маса — 65 854[4].
Послідовність амінокислот
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MAAAAAAVGP | GAGGAGSAVP | GGAGPCATVS | VFPGARLLTI | GDANGEIQRH | ||||
AEQQALRLEV | RAGPDSAGIA | LYSHEDVCVF | KCSVSRETEC | SRVGKQSFII | ||||
TLGCNSVLIQ | FATPNDFCSF | YNILKTCRGH | TLERSVFSER | TEESSAVQYF | ||||
QFYGYLSQQQ | NMMQDYVRTG | TYQRAILQNH | TDFKDKIVLD | VGCGSGILSF | ||||
FAAQAGARKI | YAVEASTMAQ | HAEVLVKSNN | LTDRIVVIPG | KVEEVSLPEQ | ||||
VDIIISEPMG | YMLFNERMLE | SYLHAKKYLK | PSGNMFPTIG | DVHLAPFTDE | ||||
QLYMEQFTKA | NFWYQPSFHG | VDLSALRGAA | VDEYFRQPVV | DTFDIRILMA | ||||
KSVKYTVNFL | EAKEGDLHRI | EIPFKFHMLH | SGLVHGLAFW | FDVAFIGSIM | ||||
TVWLSTAPTE | PLTHWYQVRC | LFQSPLFAKA | GDTLSGTCLL | IANKRQSYDI | ||||
SIVAQVDQTG | SKSSNLLDLK | NPFFRYTGTT | PSPPPGSHYT | SPSENMWNTG | ||||
STYNLSSGMA | VAGMPTAYDL | SSVIASGSSV | GHNNLIPLAN | TGIVNHTHSR | ||||
MGSIMSTGIV | QGSSGAQGSG | GGSTSAHYAV | NSQFTMGGPA | ISMASPMSIP | ||||
TNTMHYGS |
Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, регуляторів хроматину, метилтрансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як взаємодія хазяїн-вірус, транскрипція, регуляція транскрипції, ацетилювання, альтернативний сплайсинг, метилювання. Білок має сайт для зв'язування з S-аденозил-L-метіоніном. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Ananthanarayanan M., Li S., Balasubramaniyan N., Suchy F.J., Walsh M.J. (2004). Ligand-dependent activation of the farnesoid X-receptor directs arginine methylation of histone H3 by CARM1. J. Biol. Chem. 279: 54348—54357. PMID 15471871 DOI:10.1074/jbc.M410021200
- Lee Y.-H., Coonrod S.A., Kraus W.L., Jelinek M.A., Stallcup M.R. (2005). Regulation of coactivator complex assembly and function by protein arginine methylation and demethylimination. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 102: 3611—3616. PMID 15731352 DOI:10.1073/pnas.0407159102
- Miao F., Li S., Chavez V., Lanting L., Natarajan R. (2006). Coactivator-associated arginine methyltransferase-1 enhances nuclear factor-kappaB-mediated gene transcription through methylation of histone H3 at arginine 17. Mol. Endocrinol. 20: 1562—1573. PMID 16497732 DOI:10.1210/me.2005-0365
- Lakowski T.M., Frankel A. (2009). Kinetic analysis of human protein arginine N-methyltransferase 2: formation of monomethyl- and asymmetric dimethyl-arginine residues on histone H4. Biochem. J. 421: 253—261. PMID 19405910 DOI:10.1042/BJ20090268
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:23393 (англ.) . Архів оригіналу за 3 червня 2016. Процитовано 21 вересня 2017.
- ↑ UniProt, Q86X55 (англ.) . Архів оригіналу за 28 вересня 2017. Процитовано 21 вересня 2017.
Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |