CHD4

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
CHD4
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи CHD4, CHD-4, Mi-2b, Mi2-BETA, chromodomain helicase DNA binding protein 4, SIHIWES
Зовнішні ІД OMIM: 603277 MGI: 1344380 HomoloGene: 68175 GeneCards: CHD4
Пов'язані генетичні захворювання
Sifrim-Hitz-Weiss syndrome[1]
Шаблон експресії




Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_001273
NM_001297553
NM_001363606
NM_145979
NM_001346610
RefSeq (білок)
NP_001264
NP_001284482
NP_001350535
Локус (UCSC) Хр. 12: 6.57 – 6.61 Mb Хр. 6: 125.07 – 125.11 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

CHD4 (англ. Chromodomain helicase DNA binding protein 4) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 912 амінокислот, а молекулярна маса — 218 005[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MASGLGSPSPCSAGSEEEDMDALLNNSLPPPHPENEEDPEEDLSETETPK
LKKKKKPKKPRDPKIPKSKRQKKERMLLCRQLGDSSGEGPEFVEEEEEVA
LRSDSEGSDYTPGKKKKKKLGPKKEKKSKSKRKEEEEEEDDDDDSKEPKS
SAQLLEDWGMEDIDHVFSEEDYRTLTNYKAFSQFVRPLIAAKNPKIAVSK
MMMVLGAKWREFSTNNPFKGSSGASVAAAAAAAVAVVESMVTATEVAPPP
PPVEVPIRKAKTKEGKGPNARRKPKGSPRVPDAKKPKPKKVAPLKIKLGG
FGSKRKRSSSEDDDLDVESDFDDASINSYSVSDGSTSRSSRSRKKLRTTK
KKKKGEEEVTAVDGYETDHQDYCEVCQQGGEIILCDTCPRAYHMVCLDPD
MEKAPEGKWSCPHCEKEGIQWEAKEDNSEGEEILEEVGGDLEEEDDHHME
FCRVCKDGGELLCCDTCPSSYHIHCLNPPLPEIPNGEWLCPRCTCPALKG
KVQKILIWKWGQPPSPTPVPRPPDADPNTPSPKPLEGRPERQFFVKWQGM
SYWHCSWVSELQLELHCQVMFRNYQRKNDMDEPPSGDFGGDEEKSRKRKN
KDPKFAEMEERFYRYGIKPEWMMIHRILNHSVDKKGHVHYLIKWRDLPYD
QASWESEDVEIQDYDLFKQSYWNHRELMRGEEGRPGKKLKKVKLRKLERP
PETPTVDPTVKYERQPEYLDATGGTLHPYQMEGLNWLRFSWAQGTDTILA
DEMGLGKTVQTAVFLYSLYKEGHSKGPFLVSAPLSTIINWEREFEMWAPD
MYVVTYVGDKDSRAIIRENEFSFEDNAIRGGKKASRMKKEASVKFHVLLT
SYELITIDMAILGSIDWACLIVDEAHRLKNNQSKFFRVLNGYSLQHKLLL
TGTPLQNNLEELFHLLNFLTPERFHNLEGFLEEFADIAKEDQIKKLHDML
GPHMLRRLKADVFKNMPSKTELIVRVELSPMQKKYYKYILTRNFEALNAR
GGGNQVSLLNVVMDLKKCCNHPYLFPVAAMEAPKMPNGMYDGSALIRASG
KLLLLQKMLKNLKEGGHRVLIFSQMTKMLDLLEDFLEHEGYKYERIDGGI
TGNMRQEAIDRFNAPGAQQFCFLLSTRAGGLGINLATADTVIIYDSDWNP
HNDIQAFSRAHRIGQNKKVMIYRFVTRASVEERITQVAKKKMMLTHLVVR
PGLGSKTGSMSKQELDDILKFGTEELFKDEATDGGGDNKEGEDSSVIHYD
DKAIERLLDRNQDETEDTELQGMNEYLSSFKVAQYVVREEEMGEEEEVER
EIIKQEESVDPDYWEKLLRHHYEQQQEDLARNLGKGKRIRKQVNYNDGSQ
EDRDWQDDQSDNQSDYSVASEEGDEDFDERSEAPRRPSRKGLRNDKDKPL
PPLLARVGGNIEVLGFNARQRKAFLNAIMRYGMPPQDAFTTQWLVRDLRG
KSEKEFKAYVSLFMRHLCEPGADGAETFADGVPREGLSRQHVLTRIGVMS
LIRKKVQEFEHVNGRWSMPELAEVEENKKMSQPGSPSPKTPTPSTPGDTQ
PNTPAPVPPAEDGIKIEENSLKEEESIEGEKEVKSTAPETAIECTQAPAP
ASEDEKVVVEPPEGEEKVEKAEVKERTEEPMETEPKGAADVEKVEEKSAI
DLTPIVVEDKEEKKEEEEKKEVMLQNGETPKDLNDEKQKKNIKQRFMFNI
ADGGFTELHSLWQNEERAATVTKKTYEIWHRRHDYWLLAGIINHGYARWQ
DIQNDPRYAILNEPFKGEMNRGNFLEIKNKFLARRFKLLEQALVIEEQLR
RAAYLNMSEDPSHPSMALNTRFAEVECLAESHQHLSKESMAGNKPANAVL
HKVLKQLEELLSDMKADVTRLPATIARIPPVAVRLQMSERNILSRLANRA
PEPTPQQVAQQQ

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, геліказ, регуляторів хроматину, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, іонами металів, іоном цинку, ДНК. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі.

Література

[ред. | ред. код]
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Tong J.K., Hassig C.A., Schnitzler G.R., Kingston R.E., Schreiber S.L. (1998). Chromatin deacetylation by an ATP-dependent nucleosome remodelling complex. Nature. 395: 917—921. PMID 9804427 DOI:10.1038/27699
  • Schmidt D.R., Schreiber S.L. (1999). Molecular association between ATR and two components of the nucleosome remodeling and deacetylating complex, HDAC2 and CHD4. Biochemistry. 38: 14711—14717. PMID 10545197 DOI:10.1021/bi991614n
  • Sillibourne J.E., Delaval B., Redick S., Sinha M., Doxsey S.J. (2007). Chromatin remodeling proteins interact with pericentrin to regulate centrosome integrity. Mol. Biol. Cell. 18: 3667—3680. PMID 17626165 DOI:10.1091/mbc.E06-07-0604
  • Yuce O., West S.C. (2013). Senataxin, defective in the neurodegenerative disorder ataxia with oculomotor apraxia 2, lies at the interface of transcription and the DNA damage response. Mol. Cell. Biol. 33: 406—417. PMID 23149945 DOI:10.1128/MCB.01195-12
  • Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111

Примітки

[ред. | ред. код]

Див. також

[ред. | ред. код]