ENOX2

ENOX2
Ідентифікатори
Символи	ENOX2, APK1, COVA1, tNOX, ecto-NOX disulfide-thiol exchanger 2
Зовнішні ІД	OMIM: 300282 MGI: 2384799 HomoloGene: 17120 GeneCards: ENOX2
Онтологія гена
Молекулярна функція	• protein-disulfide reductase activity; • oxidoreductase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • nucleic acid binding; • RNA binding;
Клітинна компонента	• extracellular region; • гіалоплазма; • клітинна мембрана; • мембрана; • external side of plasma membrane; • міжклітинний простір;
Біологічний процес	• cell growth; • regulation of growth; • ultradian rhythm; • ритмічний процес;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	10495
	209224
	ENSG00000165675
	ENSMUSG00000031109
	Q16206
	Q8R0Z2
NM_001281736; NM_006375; NM_182314; NM_001382516; NM_001382517;
	NM_001382518; NM_001382519; NM_001382520; NM_001382521; NM_001382522
NM_001271447; NM_001271448; NM_001271449; NM_001271450; NM_001271451;
	NM_145951
NP_001268665; NP_006366; NP_872114; NP_001369445; NP_001369446;
	NP_001369447; NP_001369448; NP_001369449; NP_001369450; NP_001369451
NP_001258376; NP_001258377; NP_001258378; NP_001258379; NP_001258380;
	NP_666063
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ENOX2 (англ. Ecto-NOX disulfide-thiol exchanger 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на X-хромосомі.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 610 амінокислот, а молекулярна маса — 70 082^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MQRDFRWLWV	YEIGYAADNS	RTLNVDSTAM	TLPMSDPTAW	ATAMNNLGMA
PLGIAGQPIL	PDFDPALGMM	TGIPPITPMM	PGLGIVPPPI	PPDMPVVKEI
IHCKSCTLFP	PNPNLPPPAT	RERPPGCKTV	FVGGLPENGT	EQIIVEVFEQ
CGEIIAIRKS	KKNFCHIRFA	EEYMVDKALY	LSGYRIRLGS	STDKKDTGRL
HVDFAQARDD	LYEWECKQRM	LAREERHRRR	MEEERLRPPS	PPPVVHYSDH
ECSIVAEKLK	DDSKFSEAVQ	TLLTWIERGE	VNRRSANNFY	SMIQSANSHV
RRLVNEKAAH	EKDMEEAKEK	FKQALSGILI	QFEQIVAVYH	SASKQKAWDH
FTKAQRKNIS	VWCKQAEEIR	NIHNDELMGI	RREEEMEMSD	DEIEEMTETK
ETEESALVSQ	AEALKEENDS	LRWQLDAYRN	EVELLKQEQG	KVHREDDPNK
EQQLKLLQQA	LQGMQQHLLK	VQEEYKKKEA	ELEKLKDDKL	QVEKMLENLK
EKESCASRLC	ASNQDSEYPL	EKTMNSSPIK	SEREALLVGI	ISTFLHVHPF
GASIEYICSY	LHRLDNKICT	SDVECLMGRL	QHTFKQEMTG	VGASLEKRWK
FCGFEGLKLT

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як транспорт, біологічні ритми, транспорт електронів, регуляція росту, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з НАД, іоном міді. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані. Також секретований назовні.

Література

Chueh P.-J., Kim C., Cho N., Morre D.M., Morre D.J. (2002). Molecular cloning and characterization of a tumor-associated, growth-related, and time-keeping hydroquinone (NADH) oxidase (tNOX) of the HeLa cell surface. Biochemistry. 41: 3732—3741. PMID 11888291 DOI:10.1021/bi012041t
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Yantiri F., Morre D.J. (2001). Isolation and characterization of a tumor-associated NADH oxidase (tNOX) from the HeLa cell surface. Arch. Biochem. Biophys. 391: 149—159. PMID 11437345 DOI:10.1006/abbi.2001.2404
Chang K., Pastan I. (1994). Molecular cloning and expression of a cDNA encoding a protein detected by the K1 antibody from an ovarian carcinoma (OVCAR-3) cell line. Int. J. Cancer. 57: 90—97. PMID 8150545 DOI:10.1002/ijc.2910570117
Morre D.J., Chueh P.-J., Lawler J., Morre D.M. (1998). The sulfonylurea-inhibited NADH oxidase activity of HeLa cell plasma membranes has properties of a protein disulfide-thiol oxidoreductase with protein disulfide-thiol interchange activity. J. Bioenerg. Biomembr. 30: 477—487. PMID 9932650 DOI:10.1023/A:1020594214379
Kishi T., Morre D.M., Morre D.J. (1999). The plasma membrane NADH oxidase of HeLa cells has hydroquinone oxidase activity. Biochim. Biophys. Acta. 1412: 66—77. PMID 10354495 DOI:10.1016/S0005-2728(99)00049-3