GART

GART
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1MEJ, 1MEN, 1MEO, 1NJS, 1RBM, 1RBQ, 1RBY, 1RBZ, 1RC0, 1RC1, 1ZLX, 1ZLY, 2QK4, 2V9Y, 4EW1, 4EW2, 4EW3, 4ZZ2, 4ZZ3, 4ZZ1, 4ZYV, 4ZZ0, 4ZYY, 4ZYX, 4ZYZ, 4ZYT, 4ZYU, 4ZYW
Ідентифікатори
Символи	GART, AIRS, GARS, GARTF, PAIS, PGFT, PRGS, phosphoribosylglycinamide formyltransferase, phosphoribosylglycinamide synthetase, phosphoribosylaminoimidazole synthetase
Зовнішні ІД	OMIM: 138440 MGI: 95654 HomoloGene: 637 GeneCards: GART
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • nucleotide binding; • phosphoribosylglycinamide formyltransferase activity; • зв'язування з іоном металу; • ligase activity; • каталітична активність; • hydroxymethyl-, formyl- and related transferase activity; • ATP binding; • phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase activity; • phosphoribosylamine-glycine ligase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • екзосома;
Біологічний процес	• purine nucleotide biosynthetic process; • glycine metabolic process; • 'de novo' IMP biosynthetic process; • brainstem development; • Біосинтез; • response to organic substance; • cerebellum development; • ribonucleoside monophosphate biosynthetic process; • tetrahydrofolate biosynthetic process; • response to inorganic substance; • purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process; • cerebral cortex development; • обмін речовин; • purine nucleobase biosynthetic process; • adenine biosynthetic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	2618
	14450
	ENSG00000262473; ENSG00000159131
	ENSMUSG00000022962
	P22102
	Q64737
	NM_000819; NM_001136005; NM_001136006; NM_175085
	NM_010256; NM_001357351
	NP_000810; NP_001129477; NP_001129478; NP_780294
	NP_034386; NP_001344280
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

GART (англ. Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, phosphoribosylglycinamide synthetase, phosphoribosylaminoimidazole synthetase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 21-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 010 амінокислот, а молекулярна маса — 107 767^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAARVLIIGS	GGREHTLAWK	LAQSHHVKQV	LVAPGNAGTA	CSEKISNTAI
SISDHTALAQ	FCKEKKIEFV	VVGPEAPLAA	GIVGNLRSAG	VQCFGPTAEA
AQLESSKRFA	KEFMDRHGIP	TAQWKAFTKP	EEACSFILSA	DFPALVVKAS
GLAAGKGVIV	AKSKEEACKA	VQEIMQEKAF	GAAGETIVIE	ELLDGEEVSC
LCFTDGKTVA	PMPPAQDHKR	LLEGDGGPNT	GGMGAYCPAP	QVSNDLLLKI
KDTVLQRTVD	GMQQEGTPYT	GILYAGIMLT	KNGPKVLEFN	CRFGDPECQV
ILPLLKSDLY	EVIQSTLDGL	LCTSLPVWLE	NHTALTVVMA	SKGYPGDYTK
GVEITGFPEA	QALGLEVFHA	GTALKNGKVV	THGGRVLAVT	AIRENLISAL
EEAKKGLAAI	KFEGAIYRKD	VGFRAIAFLQ	QPRSLTYKES	GVDIAAGNML
VKKIQPLAKA	TSRSGCKVDL	GGFAGLFDLK	AAGFKDPLLA	SGTDGVGTKL
KIAQLCNKHD	TIGQDLVAMC	VNDILAQGAE	PLFFLDYFSC	GKLDLSVTEA
VVAGIAKACG	KAGCALLGGE	TAEMPDMYPP	GEYDLAGFAV	GAMERDQKLP
HLERITEGDV	VVGIASSGLH	SNGFSLVRKI	VAKSSLQYSS	PAPDGCGDQT
LGDLLLTPTR	IYSHSLLPVL	RSGHVKAFAH	ITGGGLLENI	PRVLPEKLGV
DLDAQTWRIP	RVFSWLQQEG	HLSEEEMART	FNCGVGAVLV	VSKEQTEQIL
RDIQQHKEEA	WVIGSVVARA	EGSPRVKVKN	LIESMQINGS	VLKNGSLTNH
FSFEKKKARV	AVLISGTGSN	LQALIDSTRE	PNSSAQIDIV	ISNKAAVAGL
DKAERAGIPT	RVINHKLYKN	RVEFDSAIDL	VLEEFSIDIV	CLAGFMRILS
GPFVQKWNGK	MLNIHPSLLP	SFKGSNAHEQ	ALETGVTVTG	CTVHFVAEDV
DAGQIILQEA	VPVKRGDTVA	TLSERVKLAE	HKIFPAALQL	VASGTVQLGE
NGKICWVKEE

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, лігаз. Задіяний у такому біологічному процесі як біосинтез пуринів. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, іонами металів, іоном марганцю.

Література

Aimi J., Qiu H., Williams J., Zalkin H., Dixon J.E. (1990). De novo purine nucleotide biosynthesis: cloning of human and avian cDNAs encoding the trifunctional glycinamide ribonucleotide synthetase-aminoimidazole ribonucleotide synthetase-glycinamide ribonucleotide transformylase by functional complementation in E. coli. Nucleic Acids Res. 18: 6665—6672. PMID 2147474 doi:10.1093/nar/18.22.6665
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Kan J.L.C., Moran R.G. (1997). Intronic polyadenylation in the human glycinamide ribonucleotide formyltransferase gene. Nucleic Acids Res. 25: 3118—3123. PMID 9224613 doi:10.1093/nar/25.15.3118
Schild D., Brake A.J., Kiefer M.C., Young D., Barr P.J. (1990). Cloning of three human multifunctional de novo purine biosynthetic genes by functional complementation of yeast mutations. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87: 2916—2920. PMID 2183217 doi:10.1073/pnas.87.8.2916
Dahms T.E., Sainz G., Giroux E.L., Caperelli C.A., Smith J.L. (2005). The apo and ternary complex structures of a chemotherapeutic target: human glycinamide ribonucleotide transformylase. Biochemistry. 44: 9841—9850. PMID 16026156 doi:10.1021/bi050307g

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4163 (англ.) . Процитовано 21 серпня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P22102 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 21 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 21

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4163 (англ.) . Процитовано 21 серпня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-4] UniProt, P22102 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 21 серпня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]