Перейти до вмісту

HDAC1

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
HDAC1
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи HDAC1, GON-10, HD1, RPD3, RPD3L1, histone deacetylase 1, KDAC1
Зовнішні ІД OMIM: 601241 MGI: 108086 HomoloGene: 68426 GeneCards: HDAC1
Реагує на сполуку
abexinostat, apicidin, belinostat, Масляна кислота, entinostat, givinostat, mocetinostat, panobinostat, pracinostat, quisinostat, resminostat, romidepsin, trichostatin A, Вальпроєва кислота, золінза, entinostat, cudc-101, cudc-907, tacedinaline[1]
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_004964
NM_008228
RefSeq (білок)
NP_004955
NP_032254
Локус (UCSC) Хр. 1: 32.29 – 32.33 Mb Хр. 4: 129.41 – 129.44 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

HDAC1 (англ. Histone deacetylase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми[4]. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 482 амінокислот, а молекулярна маса — 55 103[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MAQTQGTRRKVCYYYDGDVGNYYYGQGHPMKPHRIRMTHNLLLNYGLYRK
MEIYRPHKANAEEMTKYHSDDYIKFLRSIRPDNMSEYSKQMQRFNVGEDC
PVFDGLFEFCQLSTGGSVASAVKLNKQQTDIAVNWAGGLHHAKKSEASGF
CYVNDIVLAILELLKYHQRVLYIDIDIHHGDGVEEAFYTTDRVMTVSFHK
YGEYFPGTGDLRDIGAGKGKYYAVNYPLRDGIDDESYEAIFKPVMSKVME
MFQPSAVVLQCGSDSLSGDRLGCFNLTIKGHAKCVEFVKSFNLPMLMLGG
GGYTIRNVARCWTYETAVALDTEIPNELPYNDYFEYFGPDFKLHISPSNM
TNQNTNEYLEKIKQRLFENLRMLPHAPGVQMQAIPEDAIPEESGDEDEDD
PDKRISICSSDKRIACEEEFSDSEEEGEGGRKNSSNFKKAKRVKTEDEKE
KDPEEKKEVTEEEKTKEEKPEAKGVKEEVKLA

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, гідролаз, регуляторів хроматину. Задіяний у таких біологічних процесах як взаємодія хазяїн-вірус, транскрипція, регуляція транскрипції, біологічні ритми. Локалізований у ядрі.

Література

[ред. | ред. код]
  • Taunton J., Hassig C.A., Schreiber S.L. (1996). A mammalian histone deacetylase related to the yeast transcriptional regulator Rpd3p. Science. 272: 408—411. PMID 8602529 DOI:10.1126/science.272.5260.408
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Cai R.L., Yan-Neale Y., Cueto M.A., Xu H., Cohen D. (2000). HDAC1, a histone deacetylase, forms a complex with Hus1 and Rad9, two G2/M checkpoint Rad proteins. J. Biol. Chem. 275: 27909—27916. PMID 10846170 DOI:10.1074/jbc.M000168200
  • Wei L.-N., Hu X., Chandra D., Seto E., Farooqui M. (2000). Receptor-interacting protein 140 directly recruits histone deacetylases for gene silencing. J. Biol. Chem. 275: 40782—40787. PMID 11006275 DOI:10.1074/jbc.M004821200
  • Zhou X., Richon V.M., Rifkind R.A., Marks P.A. (2000). Identification of a transcriptional repressor related to the noncatalytic domain of histone deacetylases 4 and 5. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97: 1056—1061. PMID 10655483 DOI:10.1073/pnas.97.3.1056
  • Pflum M.K.H., Tong J.K., Lane W.S., Schreiber S.L. (2001). Histone deacetylase 1 phosphorylation promotes enzymatic activity and complex formation. J. Biol. Chem. 276: 47733—47741. PMID 11602581 DOI:10.1074/jbc.M105590200

Примітки

[ред. | ред. код]

Див. також

[ред. | ред. код]