HK2

HK2
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 2NZT, 5HFU, 5HG1, 5HEX
Ідентифікатори
Символи	HK2, HKII, HXK2, hexokinase 2
Зовнішні ІД	OMIM: 601125 MGI: 1315197 HomoloGene: 37273 GeneCards: HK2
Онтологія гена Молекулярна функція • transferase activity • nucleotide binding • mannokinase activity • hexokinase activity • phosphotransferase activity, alcohol group as acceptor • kinase activity • glucose binding • каталітична активність • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • fructokinase activity • ATP binding • glucokinase activity Клітинна компонента • гіалоплазма • мембрана • мітохондріальна зовнішня мембрана • мітохондрія • клітинна мембрана • sarcoplasmic reticulum Біологічний процес • фосфорилювання • regulation of glucose import • canonical glycolysis • cellular glucose homeostasis • negative regulation of mitochondrial membrane permeability • carbohydrate phosphorylation • response to ischemia • maintenance of protein location in mitochondrion • establishment of protein localization to mitochondrion • apoptotic mitochondrial changes • negative regulation of reactive oxygen species metabolic process • hexose metabolic process • обмін речовин • лактація • гліколіз • positive regulation of autophagy of mitochondrion in response to mitochondrial depolarization • glucose metabolic process • glucose 6-phosphate metabolic process • cellular response to leukemia inhibitory factor • carbohydrate metabolic process • response to hypoxia • positive regulation of angiogenesis Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	3099	15277
Ensembl	ENSG00000159399	ENSMUSG00000000628
UniProt	P52789	O08528
RefSeq (мРНК)	NM_000189 NM_001371525	NM_013820
RefSeq (білок)	NP_000180 NP_001358454	NP_038848
Локус (UCSC)	Хр. 2: 74.83 – 74.89 Mb	Хр. 6: 82.7 – 82.75 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

HK2 (англ. Hexokinase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 917 амінокислот, а молекулярна маса — 102 380.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MIASHLLAYF		FTELNHDQVQ		KVDQYLYHMR		LSDETLLEIS		KRFRKEMEKG
LGATTHPTAA		VKMLPTFVRS		TPDGTEHGEF		LALDLGGTNF		RVLWVKVTDN
GLQKVEMENQ		IYAIPEDIMR		GSGTQLFDHI		AECLANFMDK		LQIKDKKLPL
GFTFSFPCHQ		TKLDESFLVS		WTKGFKSSGV		EGRDVVALIR		KAIQRRGDFD
IDIVAVVNDT		VGTMMTCGYD		DHNCEIGLIV		GTGSNACYME		EMRHIDMVEG
DEGRMCINME		WGAFGDDGSL		NDIRTEFDQE		IDMGSLNPGK		QLFEKMISGM
YMGELVRLIL		VKMAKEELLF		GGKLSPELLN		TGRFETKDIS		DIEGEKDGIR
KAREVLMRLG		LDPTQEDCVA		THRICQIVST		RSASLCAATL		AAVLQRIKEN
KGEERLRSTI		GVDGSVYKKH		PHFAKRLHKT		VRRLVPGCDV		RFLRSEDGSG
KGAAMVTAVA		YRLADQHRAR		QKTLEHLQLS		HDQLLEVKRR		MKVEMERGLS
KETHASAPVK		MLPTYVCATP		DGTEKGDFLA		LDLGGTNFRV		LLVRVRNGKW
GGVEMHNKIY		AIPQEVMHGT		GDELFDHIVQ		CIADFLEYMG		MKGVSLPLGF
TFSFPCQQNS		LDESILLKWT		KGFKASGCEG		EDVVTLLKEA		IHRREEFDLD
VVAVVNDTVG		TMMTCGFEDP		HCEVGLIVGT		GSNACYMEEM		RNVELVEGEE
GRMCVNMEWG		AFGDNGCLDD		FRTEFDVAVD		ELSLNPGKQR		FEKMISGMYL
GEIVRNILID		FTKRGLLFRG		RISERLKTRG		IFETKFLSQI		ESDCLALLQV
RAILQHLGLE		STCDDSIIVK		EVCTVVARRA		AQLCGAGMAA		VVDRIRENRG
LDALKVTVGV		DGTLYKLHPH		FAKVMHETVK		DLAPKCDVSF		LQSEDGSGKG
AALITAVACR		IREAGQR

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ. Задіяний у таких біологічних процесах як гліколіз, поліморфізм, ацетиляція. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у мембрані, мітохондрії, зовнішній мембрані мітохондрій.

Література

• Deeb S.S., Malkki M., Laakso M. (1993). Human hexokinase II: sequence and homology to other hexokinases. Biochem. Biophys. Res. Commun. 197: 68—74. PMID 8250948 DOI:10.1006/bbrc.1993.2442
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Shinohara Y., Yamamoto K., Kogure K., Ichihara J., Terada H. (1994). Steady state transcript levels of the type II hexokinase and type 1 glucose transporter in human tumor cell lines. Cancer Lett. 82: 27—32. PMID 7518342 DOI:10.1016/0304-3835(94)90142-2
• Cheung E.C., Ludwig R.L., Vousden K.H. (2012). Mitochondrial localization of TIGAR under hypoxia stimulates HK2 and lowers ROS and cell death. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 109: 20491—20496. PMID 23185017 DOI:10.1073/pnas.1206530109
• Laakso M., Malkki M., Deeb S.S. (1995). Amino acid substitutions in hexokinase II among patients with NIDDM. Diabetes. 44: 330—334. PMID 7883120 DOI:10.2337/diab.44.3.330
• Vidal-Puig A., Printz R.L., Stratton I.M., Granner D.K., Moller D.E. (1995). Analysis of the hexokinase II gene in subjects with insulin resistance and NIDDM and detection of a Gln142-->His substitution. Diabetes. 44: 340—346. PMID 7883122 DOI:10.2337/diab.44.3.340

Див. також

• Хромосома 2