LIMK1

LIMK1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3S95, 5L6W, 5HVK, 5HVJ
Ідентифікатори
Символи	LIMK1, LIMK, LIMK-1, LIM domain kinase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 601329 MGI: 104572 HomoloGene: 1738 GeneCards: LIMK1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • nucleotide binding; • heat shock protein binding; • зв'язування з іоном металу; • kinase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • protein heterodimerization activity; • ATP binding; • protein kinase activity; • protein serine/threonine kinase activity; • signal transducer activity;
Клітинна компонента	• мембрана; • focal adhesion; • цитоплазма; • клітинне ядро; • комплекс Ґольджі; • гіалоплазма; • nuclear speck; • neuron projection; • lamellipodium; • cell projection;
Біологічний процес	• Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis; • фосфорилювання; • нейробіологія розвитку; • negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity; • Rho protein signal transduction; • positive regulation of actin filament bundle assembly; • actin cytoskeleton organization; • GO:0072468 сигнальна трансдукція; • positive regulation of axon extension; • protein phosphorylation; • positive regulation of stress fiber assembly;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	3984
	16885
	ENSG00000106683
	ENSMUSG00000029674
	P53667
	P53668
	NM_016735; NM_001204426; NM_002314
	NM_010717; NM_001305875
	NP_001191355; NP_002305
	NP_001292804; NP_034847
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

LIMK1 (англ. LIM domain kinase 1) – білок, який кодується однойменним геномом, розташованим у людей на короткому плечі 7-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 647 амінокислот, а молекулярна маса — 72 585^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MRLTLLCCTW	REERMGEEGS	ELPVCASCGQ	RIYDGQYLQA	LNADWHADCF
RCCDCSASLS	HQYYEKDGQL	FCKKDYWARY	GESCHGCSEQ	ITKGLVMVAG
ELKYHPECFI	CLTCGTFIGD	GDTYTLVEHS	KLYCGHCYYQ	TVVTPVIEQI
LPDSPGSHLP	HTVTLVSIPA	SSHGKRGLSV	SIDPPHGPPG	CGTEHSHTVR
VQGVDPGCMS	PDVKNSIHVG	DRILEINGTP	IRNVPLDEID	LLIQETSRLL
QLTLEHDPHD	TLGHGLGPET	SPLSSPAYTP	SGEAGSSARQ	KPVLRSCSID
RSPGAGSLGS	PASQRKDLGR	SESLRVVCRP	HRIFRPSDLI	HGEVLGKGCF
GQAIKVTHRE	TGEVMVMKEL	IRFDEETQRT	FLKEVKVMRC	LEHPNVLKFI
GVLYKDKRLN	FITEYIKGGT	LRGIIKSMDS	QYPWSQRVSF	AKDIASGMAY
LHSMNIIHRD	LNSHNCLVRE	NKNVVVADFG	LARLMVDEKT	QPEGLRSLKK
PDRKKRYTVV	GNPYWMAPEM	INGRSYDEKV	DVFSFGIVLC	EIIGRVNADP
DYLPRTMDFG	LNVRGFLDRY	CPPNCPPSFF	PITVRCCDLD	PEKRPSFVKL
EHWLETLRMH	LAGHLPLGPQ	LEQLDRGFWE	TYRRGESGLP	AHPEVPD

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, серин/треонінових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.Із-за цього ж гену є генетична хвороба синдром Вільямса .

Література

Edwards D.C., Gill G.N. (1999). Structural features of LIM kinase that control effects on the actin cytoskeleton. J. Biol. Chem. 274: 11352—11361. PMID 10196227 DOI:10.1074/jbc.274.16.11352
Edwards D.C., Sanders L.C., Bokoch G.M., Gill G.N. (1999). Activation of LIM-kinase by Pak1 couples Rac/Cdc42 GTPase signalling to actin cytoskeletal dynamics. Nat. Cell Biol. 1: 253—259. PMID 10559936 DOI:10.1038/12963
Sumi T., Matsumoto K., Shibuya A., Nakamura T. (2001). Activation of LIM kinases by myotonic dystrophy kinase-related Cdc42-binding kinase alpha. J. Biol. Chem. 276: 23092—23096. PMID 11340065 DOI:10.1074/jbc.C100196200
Dan C., Kelly A., Bernard O., Minden A. (2001). Cytoskeletal changes regulated by the PAK4 serine/threonine kinase are mediated by LIM kinase 1 and cofilin. J. Biol. Chem. 276: 32115—32121. PMID 11413130 DOI:10.1074/jbc.M100871200
Niwa R., Nagata-Ohashi K., Takeichi M., Mizuno K., Uemura T. (2002). Control of actin reorganization by Slingshot, a family of phosphatases that dephosphorylate ADF/cofilin. Cell. 108: 233—246. PMID 11832213 DOI:10.1016/S0092-8674(01)00638-9
Hillman R.T., Green R.E., Brenner S.E. (2004). An unappreciated role for RNA surveillance. Genome Biol. 5: R8.1—R8.16. PMID 14759258 DOI:10.1186/gb-2004-5-2-r8

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6613 (англ.) . Архів оригіналу за 5 липня 2018. Процитовано 7 вересня 2017. [Архівовано 2018-07-05 у Wayback Machine.]
↑ UniProt, P53667 (англ.) . Архів оригіналу за 2 серпня 2017. Процитовано 7 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 7

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6613 (англ.) . Архів оригіналу за 5 липня 2018. Процитовано 7 вересня 2017. [Архівовано 2018-07-05 у Wayback Machine.]

[UniProt-4] UniProt, P53667 (англ.) . Архів оригіналу за 2 серпня 2017. Процитовано 7 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]