MARK1

MARK1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2HAK, 3OSE
Ідентифікатори
Символи	MARK1, MARK, Par-1c, Par1c, microtubule affinity regulating kinase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 606511 MGI: 2664902 HomoloGene: 49552 GeneCards: MARK1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • nucleotide binding; • protein kinase activity; • phosphatidylserine binding; • зв'язування з іоном металу; • kinase activity; • phosphatidic acid binding; • protein serine/threonine kinase activity; • tau-protein kinase activity; • phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding; • ATP binding; • magnesium ion binding; • lipid binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • tau protein binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • мембрана; • microtubule cytoskeleton; • клітинна мембрана; • цитоскелет; • дендрит (нейробіологія); • cell projection;
Біологічний процес	• GO:0007243 intracellular signal transduction; • фосфорилювання; • neuron migration; • Wnt signaling pathway; • protein phosphorylation; • cytoskeleton organization; • establishment of cell polarity; • microtubule cytoskeleton organization; • regulation of neuron projection development; • GO:0035404 peptidyl-serine phosphorylation; • regulation of dendrite development; • establishment of mitochondrion localization;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	4139
	226778
	ENSG00000116141
	ENSMUSG00000026620
	Q9P0L2
	Q8VHJ5
	NM_001286124; NM_001286126; NM_001286128; NM_001286129; NM_018650
	NM_145515; NM_001378876
	NP_001273053; NP_001273055; NP_001273057; NP_001273058; NP_061120
	NP_663490; NP_001365805
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

MARK1 (англ. Microtubule affinity regulating kinase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 795 амінокислот, а молекулярна маса — 89 003^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSARTPLPTV	NERDTENHTS	VDGYTEPHIQ	PTKSSSRQNI	PRCRNSITSA
TDEQPHIGNY	RLQKTIGKGN	FAKVKLARHV	LTGREVAVKI	IDKTQLNPTS
LQKLFREVRI	MKILNHPNIV	KLFEVIETEK	TLYLVMEYAS	GGEVFDYLVA
HGRMKEKEAR	AKFRQIVSAV	QYCHQKYIVH	RDLKAENLLL	DGDMNIKIAD
FGFSNEFTVG	NKLDTFCGSP	PYAAPELFQG	KKYDGPEVDV	WSLGVILYTL
VSGSLPFDGQ	NLKELRERVL	RGKYRIPFYM	STDCENLLKK	LLVLNPIKRG
SLEQIMKDRW	MNVGHEEEEL	KPYTEPDPDF	NDTKRIDIMV	TMGFARDEIN
DALINQKYDE	VMATYILLGR	KPPEFEGGES	LSSGNLCQRS	RPSSDLNNST
LQSPAHLKVQ	RSISANQKQR	RFSDHAGPSI	PPAVSYTKRP	QANSVESEQK
EEWDKDVARK	LGSTTVGSKS	EMTASPLVGP	ERKKSSTIPS	NNVYSGGSMA
RRNTYVCERT	TDRYVALQNG	KDSSLTEMSV	SSISSAGSSV	ASAVPSARPR
HQKSMSTSGH	PIKVTLPTIK	DGSEAYRPGT	TQRVPAASPS	AHSISTATPD
RTRFPRGSSS	RSTFHGEQLR	ERRSVAYNGP	PASPSHETGA	FAHARRGTST
GIISKITSKF	VRRDPSEGEA	SGRTDTSRST	SGEPKERDKE	EGKDSKPRSL
RFTWSMKTTS	SMDPNDMMRE	IRKVLDANNC	DYEQKERFLL	FCVHGDARQD
SLVQWEMEVC	KLPRLSLNGV	RFKRISGTSI	AFKNIASKIA	NELKL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, серин/треонінових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як сигнальний шлях Wnt, поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, ліпідами, іонами металів, іоном магнію. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, мембрані.

Література

Nagase T., Kikuno R., Ishikawa K., Hirosawa M., Ohara O. (2000). Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. XVII. The complete sequences of 100 new cDNA clones from brain which code for large proteins in vitro. DNA Res. 7: 143—150. PMID 10819331 DOI:10.1093/dnares/7.2.143
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Drewes G., Ebneth A., Preuss U., Mandelkow E.-M., Mandelkow E. (1997). MARK - a novel family of protein kinases that phosphorylate microtubule-associated proteins and trigger microtubule disruption. Cell. 89: 297—308. PMID 9108484 DOI:10.1016/S0092-8674(00)80208-1
Matenia D., Mandelkow E.M. (2009). The tau of MARK: a polarized view of the cytoskeleton. Trends Biochem. Sci. 34: 332—342. PMID 19559622 DOI:10.1016/j.tibs.2009.03.008
Marx A., Nugoor C., Panneerselvam S., Mandelkow E. (2010). Structure and function of polarity-inducing kinase family MARK/Par-1 within the branch of AMPK/Snf1-related kinases. FASEB J. 24: 1637—1648. PMID 20071654 DOI:10.1096/fj.09-148064