NFS1
Мітохондріальна цистеїн-десульфураза (англ. NFS1, cysteine desulfurase) – білок, який кодується геном NFS1, розташованим у людей на довгому плечі 20-ї хромосоми.[3][4][5] [6] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 457 амінокислот, а молекулярна маса — 50 196[7].
Цей білок за функцією належить до трансфераз. Білок має сайт для зв'язування з іоном заліза, піридоксаль-фосфатом, залізо-сірчаною групою. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мітохондрії.
Залізно-сульфурні кластери (Fe–S кластери) необхідні для функціонування багатьох клітинних ензимів. NFS1 бере безпосередню участь у синтезі (біогенезі) цих кластерів, генеруючи неорганічну сірку, потрібну для їх утворення. Джерелом сірки є цистеїн. NFS1 віднімає атом сірки від молекули цистеїну, внаслідок чого той перетворюється на аланін.
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MLLRAAWRRA | AVAVTAAPGP | KPAAPTRGLR | LRVGDRAPQS | AVPADTAAAP | ||||
EVGPVLRPLY | MDVQATTPLD | PRVLDAMLPY | LINYYGNPHS | RTHAYGWESE | ||||
AAMERARQQV | ASLIGADPRE | IIFTSGATES | NNIAIKGVAR | FYRSRKKHLI | ||||
TTQTEHKCVL | DSCRSLEAEG | FQVTYLPVQK | SGIIDLKELE | AAIQPDTSLV | ||||
SVMTVNNEIG | VKQPIAEIGR | ICSSRKVYFH | TDAAQAVGKI | PLDVNDMKID | ||||
LMSISGHKIY | GPKGVGAIYI | RRRPRVRVEA | LQSGGGQERG | MRSGTVPTPL | ||||
VVGLGAACEV | AQQEMEYDHK | RISKLSERLI | QNIMKSLPDV | VMNGDPKHHY | ||||
PGCINLSFAY | VEGESLLMAL | KDVALSSGSA | CTSASLEPSY | VLRAIGTDED | ||||
LAHSSIRFGI | GRFTTEEEVD | YTVEKCIQHV | KRLREMSPLW | EMVQDGIDLK | ||||
SIKWTQH |
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:15910 (англ.) . Архів оригіналу за 13 лютого 2018. Процитовано 12 лютого 2018. [Архівовано 2018-02-13 у Wayback Machine.]
- ↑ Biederbick A, Stehling O, Rosser R, Niggemeyer B, Nakai Y, Elsasser HP, Lill R (Jul 2006). Role of human mitochondrial Nfs1 in cytosolic iron-sulfur protein biogenesis and iron regulation. Mol Cell Biol. Т. 26, № 15. с. 5675—87. doi:10.1128/MCB.00112-06. PMC 1592756. PMID 16847322.
- ↑ Entrez Gene: NFS1 NFS1 nitrogen fixation 1 homolog (S. cerevisiae).
- ↑ Land T, Rouault TA (Jan 1999). Targeting of a human iron-sulfur cluster assembly enzyme, nifs, to different subcellular compartments is regulated through alternative AUG utilization. Mol Cell. Т. 2, № 6. с. 807—15. doi:10.1016/S1097-2765(00)80295-6. PMID 9885568.
- ↑ UniProt, Q9Y697 (англ.) . Архів оригіналу за 13 лютого 2018. Процитовано 12 лютого 2018.
- Land T., Rouault T.A. (1998). Targeting of a human iron-sulfur cluster assembly enzyme, nifs, to different subcellular compartments is regulated through alternative AUG utilization. Mol. Cell. 2: 807—815. PMID 9885568 doi:10.1016/S1097-2765(00)80295-6
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
- Tong W.-H., Rouault T. (2000). Distinct iron-sulfur cluster assembly complexes exist in the cytosol and mitochondria of human cells. EMBO J. 19: 5692—5700. PMID 11060020 doi:10.1093/emboj/19.21.5692
- Marelja Z., Stoecklein W., Nimtz M., Leimkuehler S. (2008). A novel role for human Nfs1 in the cytoplasm: Nfs1 acts as a sulfur donor for MOCS3, a protein involved in molybdenum cofactor biosynthesis. J. Biol. Chem. 283: 25178—25185. PMID 18650437 doi:10.1074/jbc.M804064200
- Shi Y., Ghosh M.C., Tong W.H., Rouault T.A. (2009). Human ISD11 is essential for both iron-sulfur cluster assembly and maintenance of normal cellular iron homeostasis. Hum. Mol. Genet. 18: 3014—3025. PMID 19454487 doi:10.1093/hmg/ddp239
- Shan Y., Cortopassi G. (2016). Mitochondrial Hspa9/Mortalin regulates erythroid differentiation via iron-sulfur cluster assembly. Mitochondrion. 26: 94—103. PMID 26702583 doi:10.1016/j.mito.2015.12.005
![]() |
Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |