POR

POR
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1B1C, 3FJO, 3QE2, 3QFC, 3QFR, 3QFS, 3QFT
Ідентифікатори
Символи	POR, CPR, CYP450R, cytochrome p450 oxidoreductase, P450 oxidoreductase
Зовнішні ІД	OMIM: 124015 MGI: 97744 HomoloGene: 725 GeneCards: POR
Пов'язані генетичні захворювання
	Antley-Bixler syndrome with genital anomalies and Disordered steroidogenesis
Реагує на сполуку
	Viroporin 3a
Онтологія гена
Молекулярна функція	• FMN binding; • NADPH-hemoprotein reductase activity; • flavin adenine dinucleotide binding; • cytochrome-b5 reductase activity, acting on NAD(P)H; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • NADP binding; • electron transfer activity; • enzyme binding; • oxidoreductase activity; • iron-cytochrome-c reductase activity; • hydrolase activity; • nitric oxide dioxygenase activity;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • мембрана; • внутрішньоклітинна мембранна органела; • мітохондрія; • ендоплазматичний ретикулум; • endoplasmic reticulum membrane; • цитоплазма; • гіалоплазма;
Біологічний процес	• regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation; • nitrate catabolic process; • negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process; • cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus; • positive regulation of smoothened signaling pathway; • response to nutrient; • Деметилювання; • nitric oxide catabolic process; • negative regulation of apoptotic process; • positive regulation of monooxygenase activity; • negative regulation of lipase activity; • internal peptidyl-lysine acetylation; • regulation of cholesterol metabolic process; • cellular response to peptide hormone stimulus; • fatty acid oxidation; • positive regulation of chondrocyte differentiation; • cellular organofluorine metabolic process; • flavonoid metabolic process; • positive regulation of cholesterol biosynthetic process; • positive regulation of steroid hormone biosynthetic process; • cellular response to gonadotropin stimulus; • carnitine metabolic process; • xenobiotic metabolic process; • Електронтранспортний ланцюг; • response to hormone;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	5447
	18984
	ENSG00000127948
	ENSMUSG00000005514
	P16435
	P37040
	NM_000941; NM_001367562
	NM_008898
NP_000932; NP_001354491; NP_001369584; NP_001369586; NP_001369587;
	NP_001369588; NP_001369591
	NP_032924
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

POR (англ. Cytochrome p450 oxidoreductase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 7-ї хромосоми.^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 677 амінокислот, а молекулярна маса — 76 690^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGDSHVDTSS	TVSEAVAEEV	SLFSMTDMIL	FSLIVGLLTY	WFLFRKKKEE
VPEFTKIQTL	TSSVRESSFV	EKMKKTGRNI	IVFYGSQTGT	AEEFANRLSK
DAHRYGMRGM	SADPEEYDLA	DLSSLPEIDN	ALVVFCMATY	GEGDPTDNAQ
DFYDWLQETD	VDLSGVKFAV	FGLGNKTYEH	FNAMGKYVDK	RLEQLGAQRI
FELGLGDDDG	NLEEDFITWR	EQFWPAVCEH	FGVEATGEES	SIRQYELVVH
TDIDAAKVYM	GEMGRLKSYE	NQKPPFDAKN	PFLAAVTTNR	KLNQGTERHL
MHLELDISDS	KIRYESGDHV	AVYPANDSAL	VNQLGKILGA	DLDVVMSLNN
LDEESNKKHP	FPCPTSYRTA	LTYYLDITNP	PRTNVLYELA	QYASEPSEQE
LLRKMASSSG	EGKELYLSWV	VEARRHILAI	LQDCPSLRPP	IDHLCELLPR
LQARYYSIAS	SSKVHPNSVH	ICAVVVEYET	KAGRINKGVA	TNWLRAKEPA
GENGGRALVP	MFVRKSQFRL	PFKATTPVIM	VGPGTGVAPF	IGFIQERAWL
RQQGKEVGET	LLYYGCRRSD	EDYLYREELA	QFHRDGALTQ	LNVAFSREQS
HKVYVQHLLK	QDREHLWKLI	EGGAHIYVCG	DARNMARDVQ	NTFYDIVAEL
GAMEHAQAVD	YIKKLMTKGR	YSLDVWS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з НАДФ, ФАД, флавопротеїном. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.

Література

Shephard E.A., Palmer C.N., Segall H.J., Phillips I.R. (1992). Quantification of cytochrome P450 reductase gene expression in human tissues. Arch. Biochem. Biophys. 294: 168—172. PMID 1550342 DOI:10.1016/0003-9861(92)90152-M
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Haniu M., McManus M.E., Birkett D.J., Lee T.D., Shively J.E. (1989). Structural and functional analysis of NADPH-cytochrome P-450 reductase from human liver: complete sequence of human enzyme and NADPH-binding sites. Biochemistry. 28: 8639—8645. PMID 2513880 DOI:10.1021/bi00447a054
Aigrain L., Pompon D., Morera S., Truan G. (2009). Structure of the open conformation of a functional chimeric NADPH cytochrome P450 reductase. EMBO Rep. 10: 742—747. PMID 19483672 DOI:10.1038/embor.2009.82