RBM22

RBM22
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2YTC
Ідентифікатори
Символи	RBM22, Cwc2, ZC3H16, fSAP47, RNA binding motif protein 22
Зовнішні ІД	OMIM: 612430 MGI: 1914060 HomoloGene: 69245 GeneCards: RBM22
Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з іоном металу; • calcium-dependent protein binding; • nucleic acid binding; • pre-mRNA binding; • U6 snRNA binding; • GO:0005487 structural constituent of nuclear pore; • RNA binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • catalytic step 2 spliceosome; • U2-type catalytic step 1 spliceosome; • U2-type catalytic step 2 spliceosome; • Prp19 complex; • spliceosomal complex; • клітинне ядро; • нуклеоплазма;
Біологічний процес	• positive regulation of intracellular protein transport; • mRNA processing; • spliceosomal snRNP assembly; • Сплайсинг РНК; • mRNA cis splicing, via spliceosome; • positive regulation of RNA splicing; • mRNA splicing, via spliceosome; • GO:0015915 транспорт; • positive regulation of protein import into nucleus; • positive regulation of protein export from nucleus;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	55696
	66810
	ENSG00000086589
	ENSMUSG00000024604
	Q9NW64
	Q8BHS3
	NM_018047
	NM_025776
	NP_060517
	NP_080052
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

RBM22 (англ. RNA binding motif protein 22) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 420 амінокислот, а молекулярна маса — 46 896^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MATSLGSNTY	NRQNWEDADF	PILCQTCLGE	NPYIRMTKEK	YGKECKICAR
PFTVFRWCPG	VRMRFKKTEV	CQTCSKLKNV	CQTCLLDLEY	GLPIQVRDAG
LSFKDDMPKS	DVNKEYYTQN	MEREISNSDG	TRPVGMLGKA	TSTSDMLLKL
ARTTPYYKRN	RPHICSFWVK	GECKRGEECP	YRHEKPTDPD	DPLADQNIKD
RYYGINDPVA	DKLLKRASTM	PRLDPPEDKT	ITTLYVGGLG	DTITETDLRN
HFYQFGEIRT	ITVVQRQQCA	FIQFATRQAA	EVAAEKSFNK	LIVNGRRLNV
KWGRSQAARG	KEKEKDGTTD	SGIKLEPVPG	LPGALPPPPA	AEEEASANYF
NLPPSGPPAV	VNIALPPPPG	IAPPPPPGFG	PHMFHPMGPP	PPFMRAPGPI
HYPSQDPQRM	GAHAGKHSSP

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як процесинг мРНК, сплайсинг мРНК, транспорт, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, РНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Loftus S.K., Dixon J., Koprivnikar K., Dixon M.J., Wasmuth J.J. (1996). Transcriptional map of the Treacher Collins candidate gene region. Genome Res. 6: 26—34. PMID 8681136 DOI:10.1101/gr.6.1.26
Jurica M.S., Licklider L.J., Gygi S.P., Grigorieff N., Moore M.J. (2002). Purification and characterization of native spliceosomes suitable for three-dimensional structural analysis. RNA. 8: 426—439. PMID 11991638 DOI:10.1017/S1355838202021088
Krebs J. (2009). The influence of calcium signaling on the regulation of alternative splicing. Biochim. Biophys. Acta. 1793: 979—984. PMID 19133299 DOI:10.1016/j.bbamcr.2008.12.006
Janowicz A., Michalak M., Krebs J. (2011). Stress induced subcellular distribution of ALG-2, RBM22 and hSlu7. Biochim. Biophys. Acta. 1813: 1045—1049. PMID 21122810 DOI:10.1016/j.bbamcr.2010.11.010