SENP1

SENP1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2CKG, 2CKH, 2G4D, 2IY0, 2IY1, 2IYC, 2IYD, 2XPH, 2XRE
Ідентифікатори
Символи	SENP1, SuPr-2, SUMO1/sentrin specific peptidase 1, SUMO specific peptidase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 612157 MGI: 2445054 HomoloGene: 8731 GeneCards: SENP1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0070122 peptidase activity; • cysteine-type peptidase activity; • endopeptidase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • hydrolase activity; • SUMO-specific endopeptidase activity; • GO:0070140 SUMO-specific protease activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • ядерна мембрана; • focal adhesion; • нуклеоплазма; • клітинне ядро;
Біологічний процес	• negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process; • apoptotic signaling pathway; • protein desumoylation; • activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process; • protein sumoylation; • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • протеоліз; • regulation of definitive erythrocyte differentiation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	29843
	223870
	ENSG00000079387
	ENSMUSG00000033075
	Q9P0U3
	P59110
	NM_001267594; NM_001267595; NM_014554
	NM_144851; NM_001379573
	NP_001254523; NP_001254524
	NP_659100; NP_001366502
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

SENP1 (англ. SUMO1/sentrin specific peptidase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 644 амінокислот, а молекулярна маса — 73 481^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MDDIADRMRM	DAGEVTLVNH	NSVFKTHLLP	QTGFPEDQLS	LSDQQILSSR
QGHLDRSFTC	STRSAAYNPS	YYSDNPSSDS	FLGSGDLRTF	GQSANGQWRN
STPSSSSSLQ	KSRNSRSLYL	ETRKTSSGLS	NSFAGKSNHH	CHVSAYEKSF
PIKPVPSPSW	SGSCRRSLLS	PKKTQRRHVS	TAEETVQEEE	REIYRQLLQM
VTGKQFTIAK	PTTHFPLHLS	RCLSSSKNTL	KDSLFKNGNS	CASQIIGSDT
SSSGSASILT	NQEQLSHSVY	SLSSYTPDVA	FGSKDSGTLH	HPHHHHSVPH
QPDNLAASNT	QSEGSDSVIL	LKVKDSQTPT	PSSTFFQAEL	WIKELTSVYD
SRARERLRQI	EEQKALALQL	QNQRLQEREH	SVHDSVELHL	RVPLEKEIPV
TVVQETQKKG	HKLTDSEDEF	PEITEEMEKE	IKNVFRNGNQ	DEVLSEAFRL
TITRKDIQTL	NHLNWLNDEI	INFYMNMLME	RSKEKGLPSV	HAFNTFFFTK
LKTAGYQAVK	RWTKKVDVFS	VDILLVPIHL	GVHWCLAVVD	FRKKNITYYD
SMGGINNEAC	RILLQYLKQE	SIDKKRKEFD	TNGWQLFSKK	SQEIPQQMNG
SDCGMFACKY	ADCITKDRPI	NFTQQHMPYF	RKRMVWEILH	RKLL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, тіолових протеаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як убіквітинування білків, альтернативний сплайсинг. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

Gong L., Millas S., Maul G.G., Yeh E.T.H. (2000). Differential regulation of sentrinized proteins by a novel sentrin-specific protease. J. Biol. Chem. 275: 3355—3359. PMID 10652325 doi:10.1074/jbc.275.5.3355
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Bailey D., O'Hare P. (2004). Characterization of the localization and proteolytic activity of the SUMO-specific protease, SENP1. J. Biol. Chem. 279: 692—703. PMID 14563852 doi:10.1074/jbc.M306195200
Cheng J., Wang D., Wang Z., Yeh E.T.H. (2004). SENP1 enhances androgen receptor-dependent transcription through desumoylation of histone deacetylase 1. Mol. Cell. Biol. 24: 6021—6028. PMID 15199155 doi:10.1128/MCB.24.13.6021-6028.2004
Xu Z., Au S.W.N. (2005). Mapping residues of SUMO precursors essential in differential maturation by SUMO-specific protease, SENP1. Biochem. J. 386: 325—330. PMID 15487983 doi:10.1042/BJ20041210
Cong L., Pakala S.B., Ohshiro K., Li D.Q., Kumar R. (2011). SUMOylation and SUMO-interacting motif (SIM) of metastasis tumor antigen 1 (MTA1) synergistically regulate its transcriptional repressor function. J. Biol. Chem. 286: 43793—43808. PMID 21965678 doi:10.1074/jbc.M111.267237

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:17927 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, Q9P0U3 (англ.) . Архів оригіналу за 5 листопада 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 12

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:17927 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-4] UniProt, Q9P0U3 (англ.) . Архів оригіналу за 5 листопада 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]