SMC3

SMC3
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 2WD5
Ідентифікатори
Символи	SMC3, BAM, BMH, CDLS3, CSPG6, HCAP, SMC3L1, structural maintenance of chromosomes 3
Зовнішні ІД	OMIM: 606062 MGI: 1339795 HomoloGene: 3974 GeneCards: SMC3
Пов'язані генетичні захворювання
Cornelia de Lange syndrome
Онтологія гена Молекулярна функція • microtubule motor activity • nucleotide binding • mediator complex binding • chromatin binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • protein heterodimerization activity • ATP binding • dynein complex binding • beta-tubulin binding • GO:0032403 protein-containing complex binding Клітинна компонента • гіалоплазма • GO:0034991 meiotic cohesin complex • nuclear matrix • хромосома • нуклеоплазма • lateral element • Хроматин • центромера • клітинне ядро • базальна мембрана • внутрішньоклітинний • GO:0000798 cohesin complex • mitotic spindle pole Біологічний процес • regulation of DNA replication • GO:0051312, GO:0007083 chromosome organization • cellular response to DNA damage stimulus • stem cell population maintenance • поділ клітини • negative regulation of DNA endoreduplication • клітинний цикл • GO:0100026 Репарація ДНК • sister chromatid cohesion • GO:0007067 мітоз • GO:0007126 мейоз • regulation of mitotic spindle assembly Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	9126	13006
Ensembl	ENSG00000108055	ENSMUSG00000024974
UniProt	Q9UQE7	Q9CW03
RefSeq (мРНК)	NM_005445	NM_007790
RefSeq (білок)	NP_005436	NP_031816
Локус (UCSC)	Хр. 10: 110.57 – 110.61 Mb	Хр. 19: 53.59 – 53.63 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

SMC3 (англ. Structural maintenance of chromosomes 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 217 амінокислот, а молекулярна маса — 141 542.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MYIKQVIIQG		FRSYRDQTIV		DPFSSKHNVI		VGRNGSGKSN		FFYAIQFVLS
DEFSHLRPEQ		RLALLHEGTG		PRVISAFVEI		IFDNSDNRLP		IDKEEVSLRR
VIGAKKDQYF		LDKKMVTKND		VMNLLESAGF		SRSNPYYIVK		QGKINQMATA
PDSQRLKLLR		EVAGTRVYDE		RKEESISLMK		ETEGKREKIN		ELLKYIEERL
HTLEEEKEEL		AQYQKWDKMR		RALEYTIYNQ		ELNETRAKLD		ELSAKRETSG
EKSRQLRDAQ		QDARDKMEDI		ERQVRELKTK		ISAMKEEKEQ		LSAERQEQIK
QRTKLELKAK		DLQDELAGNS		EQRKRLLKER		QKLLEKIEEK		QKELAETEPK
FNSVKEKEER		GIARLAQATQ		ERTDLYAKQG		RGSQFTSKEE		RDKWIKKELK
SLDQAINDKK		RQIAAIHKDL		EDTEANKEKN		LEQYNKLDQD		LNEVKARVEE
LDRKYYEVKN		KKDELQSERN		YLWREENAEQ		QALAAKREDL		EKKQQLLRAA
TGKAILNGID		SINKVLDHFR		RKGINQHVQN		GYHGIVMNNF		ECEPAFYTCV
EVTAGNRLFY		HIVDSDEVST		KILMEFNKMN		LPGEVTFLPL		NKLDVRDTAY
PETNDAIPMI		SKLRYNPRFD		KAFKHVFGKT		LICRSMEVST		QLARAFTMDC
ITLEGDQVSH		RGALTGGYYD		TRKSRLELQK		DVRKAEEELG		ELEAKLNENL
RRNIERINNE		IDQLMNQMQQ		IETQQRKFKA		SRDSILSEMK		MLKEKRQQSE
KTFMPKQRSL		QSLEASLHAM		ESTRESLKAE		LGTDLLSQLS		LEDQKRVDAL
NDEIRQLQQE		NRQLLNERIK		LEGIITRVET		YLNENLRKRL		DQVEQELNEL
RETEGGTVLT		ATTSELEAIN		KRVKDTMARS		EDLDNSIDKT		EAGIKELQKS
MERWKNMEKE		HMDAINHDTK		ELEKMTNRQG		MLLKKKEECM		KKIRELGSLP
QEAFEKYQTL		SLKQLFRKLE		QCNTELKKYS		HVNKKALDQF		VNFSEQKEKL
IKRQEELDRG		YKSIMELMNV		LELRKYEAIQ		LTFKQVSKNF		SEVFQKLVPG
GKATLVMKKG		DVEGSQSQDE		GEGSGESERG		SGSQSSVPSV		DQFTGVGIRV
SFTGKQGEMR		EMQQLSGGQK		SLVALALIFA		IQKCDPAPFY		LFDEIDQALD
AQHRKAVSDM		IMELAVHAQF		ITTTFRPELL		ESADKFYGVK		FRNKVSHIDV
ITAEMAKDFV		EDDTTHG

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як клітинний цикл, поділ клітини, пошкодження ДНК, репарація ДНК, мітоз, мейоз. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у ядрі, хромосомах, центромерах.

Література

• Shimizu K., Shirataki H., Honda T., Minami S., Takai Y. (1998). Complex formation of SMAP/KAP3, a KIF3A/B ATPase motor-associated protein, with a human chromosome-associated polypeptide. J. Biol. Chem. 273: 6591—6594. PMID 9506951 DOI:10.1074/jbc.273.12.6591
• Sumara I., Vorlaufer E., Gieffers C., Peters B.H., Peters J.-M. (2000). Characterization of vertebrate cohesin complexes and their regulation in prophase. J. Cell Biol. 151: 749—762. PMID 11076961 DOI:10.1083/jcb.151.4.749
• Patel C.A., Ghiselli G. (2005). Hinderin, a five-domains protein including coiled-coil motifs that binds to SMC3. BMC Cell Biol. 6: 3—3. PMID 15656913 DOI:10.1186/1471-2121-6-3
• Rankin S., Ayad N.G., Kirschner M.W. (2005). Sororin, a substrate of the anaphase-promoting complex, is required for sister chromatid cohesion in vertebrates. Mol. Cell. 18: 185—200. PMID 15837422 DOI:10.1016/j.molcel.2005.03.017
• Carrascal M., Ovelleiro D., Casas V., Gay M., Abian J. (2008). Phosphorylation analysis of primary human T lymphocytes using sequential IMAC and titanium oxide enrichment. J. Proteome Res. 7: 5167—5176. PMID 19367720 DOI:10.1021/pr800500r
• Terret M.E., Sherwood R., Rahman S., Qin J., Jallepalli P.V. (2009). Cohesin acetylation speeds the replication fork. Nature. 462: 231—234. PMID 19907496 DOI:10.1038/nature08550

Див. також

• Хромосома 10