ABL1

ABL1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1AB2, 1AWO, 1BBZ, 1JU5, 1OPL, 1ZZP, 2ABL, 2E2B, 2FO0, 2G1T, 2G2F, 2G2H, 2G2I, 2GQG, 2HIW, 2HYY, 2HZ0, 2HZ4, 2HZI, 2V7A, 3CS9, 3EG0, 3EG1, 3EG2, 3EG3, 3EGU, 3K2M, 3QRI, 3QRJ, 3QRK, 3T04, 3UE4, 3UYO, 3PYY, 4J9B, 4J9C, 4J9D, 4J9E, 4J9F, 4J9G, 4J9H, 4J9I, 4JJB, 4JJC, 4JJD, 4TWP, 4WA9, 4XEY, 4YC8, 5DC9, 5DC4, 5DC0, 2O88, 5HU9
Ідентифікатори
Символи	ABL1, ABL proto-oncogene 1, non-receptor tyrosine kinase, ABL, JTK7, bcr/abl, c-ABL, c-p150, v-abl, CHDSKM, BCR-ABL, Genes, abl
Зовнішні ІД	OMIM: 189980 MGI: 87859 HomoloGene: 3783 GeneCards: ABL1
шифр КФ	2.7.10.2
Пов'язані генетичні захворювання
	lymphoblastic leukemia, Філадельфійська хромосома
Реагує на сполуку
	bafetinib, бозутиніб, Дазатиніб, іматиніб, нілотиніб, ponatinib, saracatinib, іматиніб, ponatinib, saracatinib, rebastinib, umbralisib, imatinib mesylate
Онтологія гена
Молекулярна функція	• actin monomer binding; • protein domain specific binding; • SH3 domain binding; • kinase activity; • protein C-terminus binding; • signaling receptor binding; • ATP binding; • protein kinase activity; • nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity; • non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity; • зв'язування з іоном металу; • proline-rich region binding; • magnesium ion binding; • transferase activity; • actin filament binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • syntaxin binding; • protein kinase C binding; • DNA binding; • nucleotide binding; • manganese ion binding; • mitogen-activated protein kinase binding; • protein tyrosine kinase activity; • four-way junction DNA binding; • bubble DNA binding; • phosphotyrosine residue binding; • GO:0001105 transcription coactivator activity; • neuropilin binding; • SH2 domain binding; • ephrin receptor binding; • supercoiled DNA binding; • sequence-specific double-stranded DNA binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • ядерна мембрана; • мембрана; • extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane; • мітохондрія; • actin cytoskeleton; • perinuclear region of cytoplasm; • цитоскелет; • клітинне ядро; • ядерце; • нуклеоплазма; • cell leading edge; • ядерні тільця; • дендрит (нейробіологія); • GO:0009327 protein-containing complex; • soma; • postsynapse;
Біологічний процес	• positive regulation of protein phosphorylation; • B-1 B cell homeostasis; • regulation of axon extension; • neuromuscular process controlling balance; • positive regulation of muscle cell differentiation; • cellular response to DNA damage stimulus; • protein phosphorylation; • regulation of cell adhesion; • regulation of microtubule polymerization; • DNA damage induced protein phosphorylation; • intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage; • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • substrate adhesion-dependent cell spreading; • platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway; • positive regulation of actin filament binding; • B cell receptor signaling pathway; • GO:0097285 апоптоз; • negative regulation of endothelial cell apoptotic process; • cerebellum morphogenesis; • regulation of actin cytoskeleton reorganization; • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated; • epidermal growth factor receptor signaling pathway; • Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis; • establishment of protein localization; • thymus development; • negative regulation of phospholipase C activity; • positive regulation of mitotic cell cycle; • actin filament branching; • spleen development; • GO:0001306 response to oxidative stress; • Фагоцитоз; • positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation; • regulation of response to DNA damage stimulus; • mitochondrial depolarization; • positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway; • platelet-derived growth factor receptor signaling pathway; • regulation of endocytosis; • activation of protein kinase C activity; • regulation of actin cytoskeleton organization; • фосфорилювання; • signal transduction in response to DNA damage; • GO:1900490 positive regulation of oxidoreductase activity; • positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol; • negative regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; • regulation of cell motility; • positive regulation of microtubule binding; • адгезія клітин; • regulation of autophagy; • peptidyl-tyrosine autophosphorylation; • alpha-beta T cell differentiation; • regulation of cellular senescence; • negative regulation of protein serine/threonine kinase activity; • actin cytoskeleton organization; • negative regulation of cellular senescence; • positive regulation of osteoblast proliferation; • GO:0007067 мітоз; • activated T cell proliferation; • ендоцитоз; • negative regulation of cell-cell adhesion; • B cell proliferation involved in immune response; • cellular response to dopamine; • positive regulation of cytosolic calcium ion concentration; • positive regulation of neuron death; • regulation of cell cycle; • negative regulation of BMP signaling pathway; • автофагія; • B cell proliferation; • negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity; • microspike assembly; • positive regulation of apoptotic process; • regulation of extracellular matrix organization; • positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; • negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • transitional one stage B cell differentiation; • DNA mismatch repair; • Bergmann glial cell differentiation; • peptidyl-tyrosine phosphorylation; • collateral sprouting; • cellular response to lipopolysaccharide; • negative regulation of mitotic cell cycle; • cellular response to hydrogen peroxide; • GO:0100026 Репарація ДНК; • вроджений імунітет; • neural tube closure; • post-embryonic development; • neuron differentiation; • cellular response to oxidative stress; • regulation of cell population proliferation; • protein autophosphorylation; • neuroepithelial cell differentiation; • integrin-mediated signaling pathway; • positive regulation of endothelial cell migration; • диференціація клітин; • regulation of Cdc42 protein signal transduction; • neuropilin signaling pathway; • endothelial cell migration; • regulation of T cell differentiation; • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • T cell receptor signaling pathway; • positive regulation of stress fiber assembly; • positive regulation of focal adhesion assembly; • DNA conformation change; • positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis; • positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading; • negative regulation of long-term synaptic potentiation; • regulation of hematopoietic stem cell differentiation; • regulation of modification of synaptic structure; • positive regulation of blood vessel branching; • positive regulation of actin cytoskeleton reorganization;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	25
	11350
	ENSG00000097007
	ENSMUSG00000026842
	P00519
	P00520
	NM_007313; NM_005157
	NM_001112703; NM_009594; NM_001283045; NM_001283046; NM_001283047
	NP_005148; NP_009297
	NP_001106174; NP_001269974; NP_001269975; NP_001269976; NP_033724
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ABL1 (англ. ABL proto-oncogene 1, non-receptor tyrosine kinase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми.^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 130 амінокислот, а молекулярна маса — 122 873^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MLEICLKLVG	CKSKKGLSSS	SSCYLEEALQ	RPVASDFEPQ	GLSEAARWNS
KENLLAGPSE	NDPNLFVALY	DFVASGDNTL	SITKGEKLRV	LGYNHNGEWC
EAQTKNGQGW	VPSNYITPVN	SLEKHSWYHG	PVSRNAAEYL	LSSGINGSFL
VRESESSPGQ	RSISLRYEGR	VYHYRINTAS	DGKLYVSSES	RFNTLAELVH
HHSTVADGLI	TTLHYPAPKR	NKPTVYGVSP	NYDKWEMERT	DITMKHKLGG
GQYGEVYEGV	WKKYSLTVAV	KTLKEDTMEV	EEFLKEAAVM	KEIKHPNLVQ
LLGVCTREPP	FYIITEFMTY	GNLLDYLREC	NRQEVNAVVL	LYMATQISSA
MEYLEKKNFI	HRDLAARNCL	VGENHLVKVA	DFGLSRLMTG	DTYTAHAGAK
FPIKWTAPES	LAYNKFSIKS	DVWAFGVLLW	EIATYGMSPY	PGIDLSQVYE
LLEKDYRMER	PEGCPEKVYE	LMRACWQWNP	SDRPSFAEIH	QAFETMFQES
SISDEVEKEL	GKQGVRGAVS	TLLQAPELPT	KTRTSRRAAE	HRDTTDVPEM
PHSKGQGESD	PLDHEPAVSP	LLPRKERGPP	EGGLNEDERL	LPKDKKTNLF
SALIKKKKKT	APTPPKRSSS	FREMDGQPER	RGAGEEEGRD	ISNGALAFTP
LDTADPAKSP	KPSNGAGVPN	GALRESGGSG	FRSPHLWKKS	STLTSSRLAT
GEEEGGGSSS	KRFLRSCSAS	CVPHGAKDTE	WRSVTLPRDL	QSTGRQFDSS
TFGGHKSEKP	ALPRKRAGEN	RSDQVTRGTV	TPPPRLVKKN	EEAADEVFKD
IMESSPGSSP	PNLTPKPLRR	QVTVAPASGL	PHKEEAGKGS	ALGTPAAAEP
VTPTSKAGSG	APGGTSKGPA	EESRVRRHKH	SSESPGRDKG	KLSRLKPAPP
PPPAASAGKA	GGKPSQSPSQ	EAAGEAVLGA	KTKATSLVDA	VNSDAAKPSQ
PGEGLKKPVL	PATPKPQSAK	PSGTPISPAP	VPSTLPSASS	ALAGDQPSST
AFIPLISTRV	SLRKTRQPPE	RIASGAITKG	VVLDSTEALC	LAISRNSEQM
ASHSAVLEAG	KNLYTFCVSY	VDSIQQMRNK	FAFREAINKL	ENNLRELQIC
PATAGSGPAA	TQDFSKLLSS	VKEISDIVQR

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, тирозинових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, клітинна адгезія, пошкодження ДНК, репарація ДНК, ендоцитоз, автофагія, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, іонами металів, ДНК, іоном магнію, іоном марганцю. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, мембрані, мітохондрії.

Література

Shtivelman E., Lifshitz B., Gale R.P., Roe B.A., Canaani E. (1986). Alternative splicing of RNAs transcribed from the human abl gene and from the bcr-abl fused gene. Cell. 47: 277—284. PMID 3021337 DOI:10.1016/0092-8674(86)90450-2
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Groffen J., Heisterkamp N., Reynolds F.H. Jr., Stephenson J.R. (1983). Homology between phosphotyrosine acceptor site of human c-abl and viral oncogene products. Nature. 304: 167—169. PMID 6191223 DOI:10.1038/304167a0
Kipreos E.T., Wang J.Y. (1990). Differential phosphorylation of c-Abl in cell cycle determined by cdc2 kinase and phosphatase activity. Science. 248: 217—220. PMID 2183353 DOI:10.1126/science.2183353
Agami R., Blandino G., Oren M., Shaul Y. (1999). Interaction of c-Abl and p73alpha and their collaboration to induce apoptosis. Nature. 399: 809—813. PMID 10391250 DOI:10.1038/21697
Wang J.Y. (2000). Regulation of cell death by the Abl tyrosine kinase. Oncogene. 19: 5643—5650. PMID 11114745 DOI:10.1038/sj.onc.1203878

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з ABL1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з ABL1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:76 (англ.) . Архів оригіналу за 13 березня 2016. Процитовано 8 вересня 2017.
↑ UniProt, P00519 (англ.) . Архів оригіналу за 12 вересня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 9

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Захворювання, генетично пов'язані з ABL1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Сполуки, які фізично взаємодіють з ABL1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[3] Human PubMed Reference:.

[4] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-5] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:76 (англ.) . Архів оригіналу за 13 березня 2016. Процитовано 8 вересня 2017.

[UniProt-6] UniProt, P00519 (англ.) . Архів оригіналу за 12 вересня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

ABL1

Література

Примітки

Див. також

Навігаційне меню

Пошук