KMT5B

KMT5B
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3S8P
Ідентифікатори
Символи	KMT5B, CGI85, CGI-85, SUV420H1, lysine methyltransferase 5B, MRD51
Зовнішні ІД	OMIM: 610881 MGI: 2444557 HomoloGene: 32351 GeneCards: KMT5B
Пов'язані генетичні захворювання
	autosomal dominant mental retardation 51
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0102674, GO:0102675 methyltransferase activity; • transferase activity; • histone methyltransferase activity (H4-K20 specific); • histone-lysine N-methyltransferase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding;
Клітинна компонента	• хромосома; • клітинне ядро; • нуклеоплазма;
Біологічний процес	• histone H4-K20 trimethylation; • muscle organ development; • histone methylation; • Метилювання; • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated; • transcription, DNA-templated; • GO:0031497, GO:0006336, GO:0034724, GO:0001301, GO:0007580, GO:0034652, GO:0010847 chromatin organization;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	51111
	225888
	ENSG00000110066
	ENSMUSG00000045098
	Q4FZB7
	Q3U8K7
NM_001300907; NM_001300908; NM_001300909; NM_016028; NM_017635;
	NM_001363566
NM_001167884; NM_001167885; NM_001167886; NM_001167887; NM_001167888;
	NM_001167889; NM_144871; NM_001379678; NM_001379679; NM_001379680
NP_001287836; NP_001287837; NP_001287838; NP_057112; NP_060105;
	NP_001350495; NP_001356353; NP_001356354; NP_001356355; NP_001356356; NP_001356357; NP_001356358; NP_001356359; NP_001356360; NP_001356361; NP_001356362
NP_001161356; NP_001161357; NP_001161358; NP_001161359; NP_001161360;
	NP_001161361; NP_659120; NP_001366607; NP_001366608; NP_001366609
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

KMT5B (англ. Lysine methyltransferase 5B) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 885 амінокислот, а молекулярна маса — 99 187^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MKWLGESKIM	VVNGRRNGGK	LSNDHQQNQS	KLQHTGKDTL	KAGKNAVERR
SNRCNGNSGF	EGQSRYVPSS	GMSAKELCEN	DDLATSLVLD	PYLGFQTHKM
NTSAFPSRSS	RHFSKSDSFS	HNNPVRFRPI	KGRQEELKEV	IERFKKDEHL
EKAFKCLTSG	EWARHYFLNK	NKMQEKLFKE	HVFIYLRMFA	TDSGFEILPC
NRYSSEQNGA	KIVATKEWKR	NDKIELLVGC	IAELSEIEEN	MLLRHGENDF
SVMYSTRKNC	AQLWLGPAAF	INHDCRPNCK	FVSTGRDTAC	VKALRDIEPG
EEISCYYGDG	FFGENNEFCE	CYTCERRGTG	AFKSRVGLPA	PAPVINSKYG
LRETDKRLNR	LKKLGDSSKN	SDSQSVSSNT	DADTTQEKNN	ATSNRKSSVG
VKKNSKSRTL	TRQSMSRIPA	SSNSTSSKLT	HINNSRVPKK	LKKPAKPLLS
KIKLRNHCKR	LEQKNASRKL	EMGNLVLKEP	KVVLYKNLPI	KKDKEPEGPA
QAAVASGCLT	RHAAREHRQN	PVRGAHSQGE	SSPCTYITRR	SVRTRTNLKE
ASDIKLEPNT	LNGYKSSVTE	PCPDSGEQLQ	PAPVLQEEEL	AHETAQKGEA
KCHKSDTGMS	KKKSRQGKLV	KQFAKIEEST	PVHDSPGKDD	AVPDLMGPHS
DQGEHSGTVG	VPVSYTDCAP	SPVGCSVVTS	DSFKTKDSFR	TAKSKKKRRI
TRYDAQLILE	NNSGIPKLTL	RRRHDSSSKT	NDQENDGMNS	SKISIKLSKD
HDNDNNLYVA	KLNNGFNSGS	GSSSTKLKIQ	LKRDEENRGS	YTEGLHENGV
CCSDPLSLLE	SRMEVDDYSQ	YEEESTDDSS	SSEGDEEEDD	YDDDFEDDFI
PLPPAKRLRL	IVGKDSIDID	ISSRRREDQS	LRLNA

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, репресорів, регуляторів хроматину, метилтрансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, міогенез, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з S-аденозил-L-метіоніном. Локалізований у ядрі, хромосомах.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Lai C.-H., Chou C.-Y., Ch'ang L.-Y., Liu C.-S., Lin W.-C. (2000). Identification of novel human genes evolutionarily conserved in Caenorhabditis elegans by comparative proteomics. Genome Res. 10: 703—713. PMID 10810093 doi:10.1101/gr.10.5.703
Tryndyak V.P., Kovalchuk O., Pogribny I.P. (2006). Loss of DNA methylation and histone H4 lysine 20 trimethylation in human breast cancer cells is associated with aberrant expression of DNA methyltransferase 1, Suv4-20h2 histone methyltransferase and methyl-binding proteins. Cancer Biol. Ther. 5: 65—70. PMID 16322686 doi:10.4161/cbt.5.1.2288
Hendriks I.A., Treffers L.W., Verlaan-de Vries M., Olsen J.V., Vertegaal A.C. (2015). SUMO-2 orchestrates chromatin modifiers in response to DNA damage. Cell Rep. 10: 1778—1791. PMID 25772364 doi:10.1016/j.celrep.2015.02.033

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з KMT5B переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:24283 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, Q4FZB7 (англ.) . Архів оригіналу за 17 грудня 2016. Процитовано 8 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 11

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Захворювання, генетично пов'язані з KMT5B переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:24283 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-5] UniProt, Q4FZB7 (англ.) . Архів оригіналу за 17 грудня 2016. Процитовано 8 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]