MMP14

MMP14
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1BQQ, 1BUV, 2MQS, 3C7X, 3MA2, 4P3C, 4P3D, 4QXU, 3X23
Ідентифікатори
Символи	MMP14, MMP-14, MMP-X1, MT-MMP, MT-MMP 1, MT1-MMP, MT1MMP, MTMMP1, WNCHRS, matrix metallopeptidase 14
Зовнішні ІД	OMIM: 600754 MGI: 101900 HomoloGene: 21040 GeneCards: MMP14
Реагує на сполуку
	cts-1027
Онтологія гена
Молекулярна функція	• zinc ion binding; • зв'язування з іоном металу; • integrin binding; • GO:0070122 peptidase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • metalloendopeptidase activity; • peptidase activator activity; • metallopeptidase activity; • hydrolase activity; • serine-type endopeptidase activity; • metalloaminopeptidase activity; • endopeptidase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • integral component of membrane; • мембрана; • focal adhesion; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • Меланосома; • клітинна мембрана; • integral component of plasma membrane; • macropinosome; • Golgi lumen; • GO:0016023 cytoplasmic vesicle; • міжклітинний простір; • клітинне ядро; • гіалоплазма; • intermediate filament cytoskeleton;
Біологічний процес	• positive regulation of myotube differentiation; • male gonad development; • response to hypoxia; • endodermal cell differentiation; • GO:1904578 response to organic cyclic compound; • осифікація; • lung development; • astrocyte cell migration; • positive regulation of cell migration; • positive regulation of B cell differentiation; • zymogen activation; • response to mechanical stimulus; • extracellular matrix disassembly; • осифікація ендохондральна; • GO:0001306 response to oxidative stress; • craniofacial suture morphogenesis; • протеоліз; • positive regulation of peptidase activity; • response to estrogen; • positive regulation of cell growth; • endothelial cell proliferation; • chondrocyte proliferation; • Ангіогенез; • collagen catabolic process; • ovarian follicle development; • embryonic cranial skeleton morphogenesis; • response to hormone; • tissue remodeling; • bone development; • branching morphogenesis of an epithelial tube; • negative regulation of focal adhesion assembly; • cell migration; • negative regulation of Notch signaling pathway; • protein processing; • cell motility; • positive regulation of macrophage migration; • response to odorant; • positive regulation of protein processing; • head development; • regulation of protein localization to plasma membrane; • skeletal system development; • extracellular matrix organization;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	4323
	17387
	ENSG00000157227
	ENSMUSG00000000957
	P50281
	P53690
	NM_004995
	NM_008608
	NP_004986
	NP_032634
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

MMP14 (англ. Matrix metallopeptidase 14) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 14-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 582 амінокислот, а молекулярна маса — 65 894^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSPAPRPPRC	LLLPLLTLGT	ALASLGSAQS	SSFSPEAWLQ	QYGYLPPGDL
RTHTQRSPQS	LSAAIAAMQK	FYGLQVTGKA	DADTMKAMRR	PRCGVPDKFG
AEIKANVRRK	RYAIQGLKWQ	HNEITFCIQN	YTPKVGEYAT	YEAIRKAFRV
WESATPLRFR	EVPYAYIREG	HEKQADIMIF	FAEGFHGDST	PFDGEGGFLA
HAYFPGPNIG	GDTHFDSAEP	WTVRNEDLNG	NDIFLVAVHE	LGHALGLEHS
SDPSAIMAPF	YQWMDTENFV	LPDDDRRGIQ	QLYGGESGFP	TKMPPQPRTT
SRPSVPDKPK	NPTYGPNICD	GNFDTVAMLR	GEMFVFKERW	FWRVRNNQVM
DGYPMPIGQF	WRGLPASINT	AYERKDGKFV	FFKGDKHWVF	DEASLEPGYP
KHIKELGRGL	PTDKIDAALF	WMPNGKTYFF	RGNKYYRFNE	ELRAVDSEYP
KNIKVWEGIP	ESPRGSFMGS	DEVFTYFYKG	NKYWKFNNQK	LKVEPGYPKS
ALRDWMGCPS	GGRPDEGTEE	ETEVIIIEVD	EEGGGAVSAA	AVVLPVLLLL
LVLAVGLAVF	FFRRHGTPRR	LLYCQRSLLD	KV

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз, фосфопротеїнів. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі, мембрані.

Література

Takino T., Sato H., Yamamoto E., Seiki M. (1995). Cloning of a human gene potentially encoding a novel matrix metalloproteinase having a C-terminal transmembrane domain. Gene. 155: 293—298. PMID 7721107 DOI:10.1016/0378-1119(94)00637-8
Will H., Hinzmann B. (1995). cDNA sequence and mRNA tissue distribution of a novel human matrix metalloproteinase with a potential transmembrane segment. Eur. J. Biochem. 231: 602—608. PMID 7649159 DOI:10.1111/j.1432-1033.1995.tb20738.x
Lohi J.L., Westermarck J., Kaehaeri V.M., Keski-Oja J. (1996). Regulation of membrane-type matrix metalloproteinase-1 expression by growth factors and phorbol 12-myristate 13-acetate. Eur. J. Biochem. 239: 239—247. PMID 8706726 DOI:10.1111/j.1432-1033.1996.0239u.x
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Sato H., Kinoshita T., Takino T., Nakayama K., Seiki M. (1996). Activation of a recombinant membrane type 1-matrix metalloproteinase (MT1-MMP) by furin and its interaction with tissue inhibitor of metalloproteinases (TIMP)-2. FEBS Lett. 393: 101—104. PMID 8804434 DOI:10.1016/0014-5793(96)00861-7
Gu G., Zhao D., Yin Z., Liu P. (2012). BST-2 binding with cellular MT1-MMP blocks cell growth and migration via decreasing MMP2 activity. J. Cell. Biochem. 113: 1013—1021. PMID 22065321 DOI:10.1002/jcb.23433