PSMB5

PSMB5
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4R3O, 4R67, 5A0Q
Ідентифікатори
Символи	PSMB5, LMPX, MB1, proteasome subunit beta 5, X, proteasome 20S subunit beta 5
Зовнішні ІД	OMIM: 600306 MGI: 1194513 HomoloGene: 55690 GeneCards: PSMB5
Реагує на сполуку
	bortezomib, Карфілзоміб, MG132, ixazomib, Карфілзоміб, ixazomib, Oprozomib
Онтологія гена
Молекулярна функція	• endopeptidase activity; • GO:0070122 peptidase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • threonine-type endopeptidase activity; • hydrolase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • центросома; • нуклеоплазма; • Протеасома; • екзосома; • клітинне ядро; • proteasome core complex; • proteasome core complex, beta-subunit complex;
Біологічний процес	• regulation of cellular amino acid metabolic process; • antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I, TAP-dependent; • regulation of mRNA stability; • positive regulation of canonical Wnt signaling pathway; • protein polyubiquitination; • stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway; • tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; • GO:0001306 response to oxidative stress; • протеоліз; • MAPK cascade; • Fc-epsilon receptor signaling pathway; • NIK/NF-kappaB signaling; • anaphase-promoting complex-dependent catabolic process; • proteolysis involved in cellular protein catabolic process; • T cell receptor signaling pathway; • negative regulation of canonical Wnt signaling pathway; • proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process; • GO:0022415 viral process; • Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway; • negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle; • protein deubiquitination; • SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process; • трансмембранний транспорт; • regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to hypoxia; • посттрансляційна модифікація; • regulation of hematopoietic stem cell differentiation; • proteasomal protein catabolic process; • proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process; • interleukin-1-mediated signaling pathway; • regulation of mitotic cell cycle phase transition;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	5693
	19173
	ENSG00000100804
	ENSMUSG00000022193
	P28074
	O55234
	NM_001130725; NM_001144932; NM_002797
	NM_011186
	NP_001124197; NP_001138404; NP_002788
	NP_035316
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

PSMB5 (англ. Proteasome subunit beta 5) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 14-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 263 амінокислот, а молекулярна маса — 28 480^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MALASVLERP	LPVNQRGFFG	LGGRADLLDL	GPGSLSDGLS	LAAPGWGVPE
EPGIEMLHGT	TTLAFKFRHG	VIVAADSRAT	AGAYIASQTV	KKVIEINPYL
LGTMAGGAAD	CSFWERLLAR	QCRIYELRNK	ERISVAAASK	LLANMVYQYK
GMGLSMGTMI	CGWDKRGPGL	YYVDSEGNRI	SGATFSVGSG	SVYAYGVMDR
GYSYDLEVEQ	AYDLARRAIY	QATYRDAYSG	GAVNLYHVRE	DGWIRVSSDN
VADLHEKYSG	STP

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, треонінових протеаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як взаємодія хазяїн-вірус, альтернативний сплайсинг. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Belich M.P., Glynne R.J., Senger G., Sheer D., Trowsdale J. (1994). Proteasome components with reciprocal expression to that of the MHC-encoded LMP proteins. Curr. Biol. 4: 769—776. PMID 7820546 DOI:10.1016/S0960-9822(00)00174-3
Kristensen P., Johnsen A.H., Uerkvitz W., Tanaka K., Hendil K.B. (1994). Human proteasome subunits from 2-dimensional gels identified by partial sequencing. Biochem. Biophys. Res. Commun. 205: 1785—1789. PMID 7811265 DOI:10.1006/bbrc.1994.2876
Kristensen P., Johnsen A.H., Uerkvitz W., Tanaka K., Hendil K.B. (1995). Biochem. Biophys. Res. Commun. 207: 1059—1059. {{cite journal}}: Пропущений або порожній |title= (довідка) PMID 7864893 DOI:10.1006/bbrc.1995.1294
Gaczynska M., Goldberg A.L., Tanaka K., Hendil K.B., Rock K.L. (1996). Proteasome subunits X and Y alter peptidase activities in opposite ways to the interferon-gamma-induced subunits LMP2 and LMP7. J. Biol. Chem. 271: 17275—17280. PMID 8663318 DOI:10.1074/jbc.271.29.17275
Yano M., Koumoto Y., Kanesaki Y., Wu X., Kido H. (2004). 20S proteasome prevents aggregation of heat-denatured proteins without PA700 regulatory subcomplex like a molecular chaperone. Biomacromolecules. 5: 1465—1469. PMID 15244466 DOI:10.1021/bm049957a