STIP1

STIP1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1ELR, 1ELW, 2LNI, 3ESK, 3FWV
Ідентифікатори
Символи	STIP1, HEL-S-94n, HOP, IEF-SSP-3521, P60, STI1, STI1L, stress induced phosphoprotein 1
Зовнішні ІД	OMIM: 605063 MGI: 109130 HomoloGene: 4965 GeneCards: STIP1
Пов'язані генетичні захворювання
розлад дефіциту уваги та гіперактивності
Онтологія гена Молекулярна функція • Hsp70 protein binding • protein C-terminus binding • chaperone binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • RNA binding • Hsp90 protein binding Клітинна компонента • цитоплазма • myelin sheath • комплекс Ґольджі • клітинне ядро • гіалоплазма • GO:0009327 protein-containing complex • chaperone complex Біологічний процес • response to stress • cellular response to interleukin-7 Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	10963	20867
Ensembl	ENSG00000168439	ENSMUSG00000024966
UniProt	P31948	Q60864
RefSeq (мРНК)	NM_006819 NM_001282652 NM_001282653	NM_016737
RefSeq (білок)	NP_001269581 NP_001269582 NP_006810	NP_058017
Локус (UCSC)	Хр. 11: 64.19 – 64.2 Mb	Хр. 19: 7 – 7.02 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

STIP1 (англ. Stress induced phosphoprotein 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 543 амінокислот, а молекулярна маса — 62 639.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MEQVNELKEK		GNKALSVGNI		DDALQCYSEA		IKLDPHNHVL		YSNRSAAYAK
KGDYQKAYED		GCKTVDLKPD		WGKGYSRKAA		ALEFLNRFEE		AKRTYEEGLK
HEANNPQLKE		GLQNMEARLA		ERKFMNPFNM		PNLYQKLESD		PRTRTLLSDP
TYRELIEQLR		NKPSDLGTKL		QDPRIMTTLS		VLLGVDLGSM		DEEEEIATPP
PPPPPKKETK		PEPMEEDLPE		NKKQALKEKE		LGNDAYKKKD		FDTALKHYDK
AKELDPTNMT		YITNQAAVYF		EKGDYNKCRE		LCEKAIEVGR		ENREDYRQIA
KAYARIGNSY		FKEEKYKDAI		HFYNKSLAEH		RTPDVLKKCQ		QAEKILKEQE
RLAYINPDLA		LEEKNKGNEC		FQKGDYPQAM		KHYTEAIKRN		PKDAKLYSNR
AACYTKLLEF		QLALKDCEEC		IQLEPTFIKG		YTRKAAALEA		MKDYTKAMDV
YQKALDLDSS		CKEAADGYQR		CMMAQYNRHD		SPEDVKRRAM		ADPEVQQIMS
DPAMRLILEQ		MQKDPQALSE		HLKNPVIAQK		IQKLMDVGLI		AIR

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Cloutier P., Lavallee-Adam M., Faubert D., Blanchette M., Coulombe B. (2013). A newly uncovered group of distantly related lysine methyltransferases preferentially interact with molecular chaperones to regulate their activity. PLoS Genet. 9: E1003210—E1003210. PMID 23349634 DOI:10.1371/journal.pgen.1003210
• Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111
• Hendriks I.A., Treffers L.W., Verlaan-de Vries M., Olsen J.V., Vertegaal A.C. (2015). SUMO-2 orchestrates chromatin modifiers in response to DNA damage. Cell Rep. 10: 1778—1791. PMID 25772364 DOI:10.1016/j.celrep.2015.02.033

Див. також

• Хромосома 11