UBE2L6

UBE2L6
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1WZV, 1WZW, 2KJH
Ідентифікатори
Символи	UBE2L6, RIG-B, UBCH8, ubiquitin conjugating enzyme E2 L6
Зовнішні ІД	OMIM: 603890 MGI: 1914500 HomoloGene: 3112 GeneCards: UBE2L6
Онтологія гена Молекулярна функція • ubiquitin-like protein transferase activity • transferase activity • ISG15 transferase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • GO:0050372 ubiquitin-protein transferase activity • ubiquitin binding • ubiquitin protein ligase binding • ubiquitin conjugating enzyme activity Клітинна компонента • гіалоплазма • нуклеоплазма • ubiquitin ligase complex Біологічний процес • ISG15-protein conjugation • translesion synthesis • negative regulation of type I interferon production • modification-dependent protein catabolic process • Убіквітин-залежний протеоліз • ubiquitin-dependent protein catabolic process Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	9246	56791
Ensembl	ENSG00000156587	ENSMUSG00000027078
UniProt	O14933	Q9QZU9
RefSeq (мРНК)	NM_198183 NM_004223	NM_019949
RefSeq (білок)	NP_004214 NP_937826	NP_064333
Локус (UCSC)	Хр. 11: 57.55 – 57.57 Mb	Хр. 2: 84.63 – 84.64 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

UBE2L6 (англ. Ubiquitin conjugating enzyme E2 L6) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 153 амінокислот, а молекулярна маса — 17 769.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MMASMRVVKE		LEDLQKKPPP		YLRNLSSDDA		NVLVWHALLL		PDQPPYHLKA
FNLRISFPPE		YPFKPPMIKF		TTKIYHPNVD		ENGQICLPII		SSENWKPCTK
TCQVLEALNV		LVNRPNIREP		LRMDLADLLT		QNPELFRKNA		EEFTLRFGVD
RPS

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до трансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах, як убіквітинування білків, альтернативний сплайсинг.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Kumar S., Kao W.H., Howley P.M. (1997). Physical interaction between specific E2 and Hect E3 enzymes determines functional cooperativity. J. Biol. Chem. 272: 13548—13554. PMID 9153201 DOI:10.1074/jbc.272.21.13548
• Takeuchi T., Iwahara S., Saeki Y., Sasajima H., Yokosawa H. (2005). Link between the ubiquitin conjugation system and the ISG15 conjugation system: ISG15 conjugation to the UbcH6 ubiquitin E2 enzyme. J. Biochem. 138: 711—719. PMID 16428300 DOI:10.1093/jb/mvi172
• Huang J., Xu L.-G., Liu T., Zhai Z., Shu H.-B. (2006). The p53-inducible E3 ubiquitin ligase p53RFP induces p53-dependent apoptosis. FEBS Lett. 580: 940—947. PMID 16427630 DOI:10.1016/j.febslet.2005.09.105
• Fortier J.M., Kornbluth J. (2006). NK lytic-associated molecule, involved in NK cytotoxic function, is an E3 ligase. J. Immunol. 176: 6454—6463. PMID 16709802 DOI:10.4049/jimmunol.176.11.6454
• Serniwka S.A., Shaw G.S. (2009). The structure of the UbcH8-ubiquitin complex shows a unique ubiquitin interaction site. Biochemistry. 48: 12169—12179. PMID 19928833 DOI:10.1021/bi901686j

Див. також

• Хромосома 11