Альфа-2-глобін

Альфа-2-глобін
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1A00, 1A01, 1A0U, 1A0Z, 1A3N, 1A3O, 1A9W, 1ABW, 1ABY, 1AJ9, 1B86, 1BAB, 1BBB, 1BIJ, 1BUW, 1BZ0, 1BZ1, 1BZZ, 1C7B, 1C7C, 1C7D, 1CLS, 1CMY, 1COH, 1DKE, 1DXT, 1DXU, 1DXV, 1FDH, 1FN3, 1G9V, 1GBU, 1GBV, 1GLI, 1GZX, 1HAB, 1HAC, 1HBA, 1HBB, 1HBS, 1HCO, 1HDB, 1HGA, 1HGB, 1HGC, 1HHO, 1IRD, 1J3Y, 1J3Z, 1J40, 1J41, 1J7S, 1J7W, 1J7Y, 1JY7, 1K0Y, 1K1K, 1KD2, 1LFL, 1LFQ, 1LFT, 1LFV, 1LFY, 1LFZ, 1LJW, 1M9P, 1MKO, 1NEJ, 1NIH, 1NQP, 1O1I, 1O1J, 1O1K, 1O1L, 1O1M, 1O1N, 1O1O, 1O1P, 1QI8, 1QSH, 1QSI, 1QXD, 1QXE, 1R1X, 1R1Y, 1RPS, 1RQ3, 1RQ4, 1RQA, 1RVW, 1SDK, 1SDL, 1SHR, 1SI4, 1THB, 1UIW, 1VWT, 1XXT, 1XY0, 1XYE, 1XZ2, 1XZ4, 1XZ5, 1XZ7, 1XZU, 1XZV, 1Y01, 1Y09, 1Y0A, 1Y0C, 1Y0D, 1Y0T, 1Y0W, 1Y22, 1Y2Z, 1Y31, 1Y35, 1Y45, 1Y46, 1Y4B, 1Y4F, 1Y4G, 1Y4P, 1Y4Q, 1Y4R, 1Y4V, 1Y5F, 1Y5J, 1Y5K, 1Y7C, 1Y7D, 1Y7G, 1Y7Z, 1Y83, 1Y85, 1Y8W, 1YDZ, 1YE0, 1YE1, 1YE2, 1YEN, 1YEO, 1YEQ, 1YEU, 1YEV, 1YFF, 1YG5, 1YGD, 1YGF, 1YH9, 1YHE, 1YHR, 1YIE, 1YIH, 1YVQ, 1YVT, 1YZI, 1Z8U, 2D5Z, 2D60, 2DN1, 2DN2, 2DN3, 2DXM, 2H35, 2HBC, 2HBD, 2HBE, 2HBF, 2HBS, 2HCO, 2HHD, 2HHE, 2M6Z, 2W6V, 2W72, 2YRS, 3B75, 3D17, 3D7O, 3DUT, 3HXN, 3IA3, 3IC0, 3IC2, 3KMF, 3NL7, 3NMM, 3ODQ, 3ONZ, 3OO4, 3OO5, 3OVU, 3P5Q, 3QJB, 3QJC, 3QJD, 3QJE, 3R5I, 3S48, 3S65, 3S66, 3SZK, 3WCP, 3WHM, 4FC3, 4HHB, 4IJ2, 4L7Y, 4M4A, 4M4B, 4MQC, 4MQG, 4MQH, 4MQI, 4MQJ, 4MQK, 4N7N, 4N7O, 4N7P, 4N8T, 4NI0, 4NI1, 4ROL, 4ROM, 4WJG, 4X0L, 4XS0, 6HBW, 5E29, 5E6E, 5EE4, 5HU6, 5JDO, 5KDQ, 5E83,%%s1Y01, 1Z8U, 1BZ1
Ідентифікатори
Символи	HBA2, HBA-T2, HBH, Hemoglobin, alpha 2, hemoglobin subunit alpha 2, ECYT7
Зовнішні ІД	OMIM: 141850 MGI: 96015 HomoloGene: 469 GeneCards: HBA2
Пов'язані генетичні захворювання
Heinz body anemia, alpha thalassemia
Онтологія гена Молекулярна функція • iron ion binding • oxygen binding • peroxidase activity • oxygen carrier activity • зв'язування з іоном металу • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • heme binding • haptoglobin binding • organic acid binding Клітинна компонента • гіалоплазма • endocytic vesicle lumen • blood microparticle • мембрана • extracellular region • cytosolic small ribosomal subunit • hemoglobin complex • екзосома • haptoglobin-hemoglobin complex • міжклітинний простір Біологічний процес • positive regulation of cell death • protein heterooligomerization • oxygen transport • рецептор-опосередкований ендоцитоз • bicarbonate transport • hydrogen peroxide catabolic process • response to hydrogen peroxide • cellular oxidant detoxification • GO:0015915 транспорт Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	3040	15122
Ensembl	ENSG00000188536	ENSMUSG00000069919
UniProt	P69905	Q91VB8
RefSeq (мРНК)	NM_000517	NM_008218
RefSeq (білок)	NP_000508 NP_000508.1 NP_000549.1	NP_001077424
Локус (UCSC)	Хр. 16: 0.17 – 0.17 Mb	Хр. 11: 32.23 – 32.23 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Альфа-2-глобін (англ. Hemoglobin subunit alpha 2) – білок, який кодується геном HBA2, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 142 амінокислот, а молекулярна маса — 15 258.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MVLSPADKTN		VKAAWGKVGA		HAGEYGAEAL		ERMFLSFPTT		KTYFPHFDLS
HGSAQVKGHG		KKVADALTNA		VAHVDDMPNA		LSALSDLHAH		KLRVDPVNFK
LLSHCLLVTL		AAHLPAEFTP		AVHASLDKFL		ASVSTVLTSK		YR

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як транспорт, транспорт кисню. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, гемом.

Література

• Michelson A.M., Orkin S.H. (1980). The 3' untranslated regions of the duplicated human alpha-globin genes are unexpectedly divergent. Cell. 22: 371—377. PMID 7448866 DOI:10.1016/0092-8674(80)90347-5
• Liebhaber S.A., Goossens M.J., Kan Y.W. (1980). Cloning and complete nucleotide sequence of human 5'-alpha-globin gene. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 77: 7054—7058. PMID 6452630 DOI:10.1073/pnas.77.12.7054
• Orkin S.H., Goff S.C., Hechtman R.L. (1981). Mutation in an intervening sequence splice junction in man. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 78: 5041—5045. PMID 6946451 DOI:10.1073/pnas.78.8.5041
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Schroeder W.A., Shelton J.R., Shelton J.B., Cormick J. (1963). The amino acid sequence of the alpha chain of human fetal hemoglobin. Biochemistry. 2: 1353—1357. PMID 14093912 DOI:10.1021/bi00906a030
• Fermi G. (1975). Three-dimensional Fourier synthesis of human deoxyhaemoglobin at 2.5-A resolution: refinement of the atomic model. J. Mol. Biol. 97: 237—256. PMID 1177322 DOI:10.1016/S0022-2836(75)80037-4

Див. також

• Хромосома 16