Рибосомний білок L5

Рибосомний білок L5
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4UG0, 4V6X, 5AJ0, 4UJD, 4D67, 4D5Y, 4UJE, 4UJC
Ідентифікатори
Символи	RPL5, DBA6, L5, PPP1R135, MSTP030, Ribosomal protein L5, uL18
Зовнішні ІД	OMIM: 603634 MGI: 102854 HomoloGene: 110649 GeneCards: RPL5
Пов'язані генетичні захворювання
	Diamond-Blackfan anemia
Онтологія гена
Молекулярна функція	• rRNA binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • RNA binding; • structural constituent of ribosome; • mRNA 3'-UTR binding; • 5S rRNA binding; • ubiquitin protein ligase binding; • mRNA 5'-UTR binding; • GO:0090645, GO:0061637 ubiquitin ligase inhibitor activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • рибосома; • мембрана; • focal adhesion; • внутрішньоклітинний; • ядерце; • cytosolic large ribosomal subunit; • екзосома; • клітинне ядро; • нуклеоплазма; • ендоплазматичний ретикулум; • GO:0009327 protein-containing complex; • синапс; • Рибонуклеопротеїни;
Біологічний процес	• viral transcription; • SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane; • ribosomal large subunit biogenesis; • translational initiation; • nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay; • rRNA processing; • ribosomal large subunit assembly; • Біосинтез білків; • GO:1901313 positive regulation of gene expression; • positive regulation of translation; • protein stabilization; • GO:0060564, GO:1904190 negative regulation of ubiquitin protein ligase activity; • negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process; • negative regulation of protein neddylation; • regulation of signal transduction by p53 class mediator;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	6125
	100503670
	ENSG00000122406
	ENSMUSG00000058558
	P46777; Q5T7N0
	P47962
	NM_000969
	NM_016980
	NP_000960
	NP_058676
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Рибосомний білок L5 (англ. Ribosomal protein L5) – білок, який кодується геном RPL5, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 297 амінокислот, а молекулярна маса — 34 363^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGFVKVVKNK	AYFKRYQVKF	RRRREGKTDY	YARKRLVIQD	KNKYNTPKYR
MIVRVTNRDI	ICQIAYARIE	GDMIVCAAYA	HELPKYGVKV	GLTNYAAAYC
TGLLLARRLL	NRFGMDKIYE	GQVEVTGDEY	NVESIDGQPG	AFTCYLDAGL
ARTTTGNKVF	GALKGAVDGG	LSIPHSTKRF	PGYDSESKEF	NAEVHRKHIM
GQNVADYMRY	LMEEDEDAYK	KQFSQYIKNS	VTPDMMEEMY	KKAHAAIREN
PVYEKKPKKE	VKKKRWNRPK	MSLAQKKDRV	AQKKASFLRA	QERAAES

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до рибонуклеопротеїнів, рибосомних білків. Білок має сайт для зв'язування з РНК, рРНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

Frigerio J.-M., Dagorn J.-C., Iovanna J.L. (1995). Cloning, sequencing and expression of the L5, L21, L27a, L28, S5, S9, S10 and S29 human ribosomal protein mRNAs. Biochim. Biophys. Acta. 1262: 64—68. PMID 7772601 DOI:10.1016/0167-4781(95)00045-I
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Kim J.-M., Cha J.-Y., Marshak D.R., Bae Y.-S. (1996). Interaction of the beta subunit of casein kinase II with the ribosomal protein L5. Biochem. Biophys. Res. Commun. 226: 180—186. PMID 8806611 DOI:10.1006/bbrc.1996.1330
Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111