Очікує на перевірку

Рибосомний білок L5

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
Рибосомний білок L5
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи RPL5, DBA6, L5, PPP1R135, MSTP030, Ribosomal protein L5, uL18
Зовнішні ІД OMIM: 603634 MGI: 102854 HomoloGene: 110649 GeneCards: RPL5
Пов'язані генетичні захворювання
Diamond-Blackfan anemia[1]
Шаблон експресії




Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_000969
NM_016980
RefSeq (білок)
NP_000960
NP_058676
Локус (UCSC) Хр. 1: 92.83 – 92.84 Mb Хр. 5: 108.05 – 108.06 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Рибосомний білок L5 (англ. Ribosomal protein L5) – білок, який кодується геном RPL5, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 297 амінокислот, а молекулярна маса — 34 363[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MGFVKVVKNKAYFKRYQVKFRRRREGKTDYYARKRLVIQDKNKYNTPKYR
MIVRVTNRDIICQIAYARIEGDMIVCAAYAHELPKYGVKVGLTNYAAAYC
TGLLLARRLLNRFGMDKIYEGQVEVTGDEYNVESIDGQPGAFTCYLDAGL
ARTTTGNKVFGALKGAVDGGLSIPHSTKRFPGYDSESKEFNAEVHRKHIM
GQNVADYMRYLMEEDEDAYKKQFSQYIKNSVTPDMMEEMYKKAHAAIREN
PVYEKKPKKEVKKKRWNRPKMSLAQKKDRVAQKKASFLRAQERAAES

Цей білок за функціями належить до рибонуклеопротеїнів, рибосомних білків. Білок має сайт для зв'язування з РНК, рРНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

[ред. | ред. код]
  • Frigerio J.-M., Dagorn J.-C., Iovanna J.L. (1995). Cloning, sequencing and expression of the L5, L21, L27a, L28, S5, S9, S10 and S29 human ribosomal protein mRNAs. Biochim. Biophys. Acta. 1262: 64—68. PMID 7772601 DOI:10.1016/0167-4781(95)00045-I
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Kim J.-M., Cha J.-Y., Marshak D.R., Bae Y.-S. (1996). Interaction of the beta subunit of casein kinase II with the ribosomal protein L5. Biochem. Biophys. Res. Commun. 226: 180—186. PMID 8806611 DOI:10.1006/bbrc.1996.1330
  • Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111

Примітки

[ред. | ред. код]

Див. також

[ред. | ред. код]