KDR

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
KDR
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи KDR, CD309, FLK1, VEGFR, VEGFR2, Kinase insert domain receptor
Зовнішні ІД OMIM: 191306 MGI: 96683 HomoloGene: 55639 GeneCards: KDR
Реагує на сполуку
аксітініб, cabozantinib, cediranib, lenvatinib, linifanib, motesanib, Нінтеданіб, Пазопаніб, регорафеніб, semaxanib, сорафеніб, сунітиніб, tivozanib, vandetanib, vatalanib, Нінтеданіб, altiratinib, bms-690514, brivanib, cep-11981, CHIR-265, cp-547632, enmd-981693, famitinib, golvatinib, lucitanib, orantinib, VEGF receptor tyrosine kinase inhibitor III[1]
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_002253
NM_010612
NM_001363216
RefSeq (білок)
NP_002244
NP_034742
NP_001350145
Локус (UCSC) Хр. 4: 55.08 – 55.13 Mb Хр. 5: 76.09 – 76.14 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

KDR (англ. Kinase insert domain receptor) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 4-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 356 амінокислот, а молекулярна маса — 151 527[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MQSKVLLAVALWLCVETRAASVGLPSVSLDLPRLSIQKDILTIKANTTLQ
ITCRGQRDLDWLWPNNQSGSEQRVEVTECSDGLFCKTLTIPKVIGNDTGA
YKCFYRETDLASVIYVYVQDYRSPFIASVSDQHGVVYITENKNKTVVIPC
LGSISNLNVSLCARYPEKRFVPDGNRISWDSKKGFTIPSYMISYAGMVFC
EAKINDESYQSIMYIVVVVGYRIYDVVLSPSHGIELSVGEKLVLNCTART
ELNVGIDFNWEYPSSKHQHKKLVNRDLKTQSGSEMKKFLSTLTIDGVTRS
DQGLYTCAASSGLMTKKNSTFVRVHEKPFVAFGSGMESLVEATVGERVRI
PAKYLGYPPPEIKWYKNGIPLESNHTIKAGHVLTIMEVSERDTGNYTVIL
TNPISKEKQSHVVSLVVYVPPQIGEKSLISPVDSYQYGTTQTLTCTVYAI
PPPHHIHWYWQLEEECANEPSQAVSVTNPYPCEEWRSVEDFQGGNKIEVN
KNQFALIEGKNKTVSTLVIQAANVSALYKCEAVNKVGRGERVISFHVTRG
PEITLQPDMQPTEQESVSLWCTADRSTFENLTWYKLGPQPLPIHVGELPT
PVCKNLDTLWKLNATMFSNSTNDILIMELKNASLQDQGDYVCLAQDRKTK
KRHCVVRQLTVLERVAPTITGNLENQTTSIGESIEVSCTASGNPPPQIMW
FKDNETLVEDSGIVLKDGNRNLTIRRVRKEDEGLYTCQACSVLGCAKVEA
FFIIEGAQEKTNLEIIILVGTAVIAMFFWLLLVIILRTVKRANGGELKTG
YLSIVMDPDELPLDEHCERLPYDASKWEFPRDRLKLGKPLGRGAFGQVIE
ADAFGIDKTATCRTVAVKMLKEGATHSEHRALMSELKILIHIGHHLNVVN
LLGACTKPGGPLMVIVEFCKFGNLSTYLRSKRNEFVPYKTKGARFRQGKD
YVGAIPVDLKRRLDSITSSQSSASSGFVEEKSLSDVEEEEAPEDLYKDFL
TLEHLICYSFQVAKGMEFLASRKCIHRDLAARNILLSEKNVVKICDFGLA
RDIYKDPDYVRKGDARLPLKWMAPETIFDRVYTIQSDVWSFGVLLWEIFS
LGASPYPGVKIDEEFCRRLKEGTRMRAPDYTTPEMYQTMLDCWHGEPSQR
PTFSELVEHLGNLLQANAQQDGKDYIVLPISETLSMEEDSGLSLPTSPVS
CMEEEEVCDPKFHYDNTAGISQYLQNSKRKSRPVSVKTFEDIPLEEPEVK
VIPDDNQTDSGMVLASEELKTLEDRTKLSPSFGGMVPSKSRESVASEGSN
QTSGYQSGYHSDDTDTTVYSSEEAELLKLIEIGVQTGSTAQILQPDSGTT
LSSPPV

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, рецепторів, білків розвитку, тирозинових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як взаємодія хазяїн-вірус, ангіогенез, диференціація, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, ядрі, мембрані, клітинних контактах, ендоплазматичному ретикулумі, цитоплазматичних везикулах, ендосомах. Також секретований назовні.

Література

[ред. | ред. код]
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Takahashi T., Shibuya M. (1997). The 230 kDa mature form of KDR/Flk-1 (VEGF receptor-2) activates the PLC-gamma pathway and partially induces mitotic signals in NIH3T3 fibroblasts. Oncogene. 14: 2079—2089. PMID 9160888 DOI:10.1038/sj.onc.1201047
  • Kroll J., Waltenberger J. (1998). VEGF-A induces expression of eNOS and iNOS in endothelial cells via VEGF receptor-2 (KDR). Biochem. Biophys. Res. Commun. 252: 743—746. PMID 9837777 DOI:10.1006/bbrc.1998.9719
  • Kroll J., Waltenberger J. (1999). A novel function of VEGF receptor-2 (KDR): rapid release of nitric oxide in response to VEGF-A stimulation in endothelial cells. Biochem. Biophys. Res. Commun. 265: 636—639. PMID 10600473 DOI:10.1006/bbrc.1999.1729
  • Dougher M., Terman B.I. (1999). Autophosphorylation of KDR in the kinase domain is required for maximal VEGF-stimulated kinase activity and receptor internalization. Oncogene. 18: 1619—1627. PMID 10102632 DOI:10.1038/sj.onc.1202478
  • Takahashi T., Yamaguchi S., Chida K., Shibuya M. (2001). A single autophosphorylation site on KDR/Flk-1 is essential for VEGF-A-dependent activation of PLC-gamma and DNA synthesis in vascular endothelial cells. EMBO J. 20: 2768—2778. PMID 11387210 DOI:10.1093/emboj/20.11.2768

Примітки

[ред. | ред. код]

Див. також

[ред. | ред. код]