KDR

KDR
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1VR2, 1Y6A, 1Y6B, 1YWN, 2M59, 2MET, 2MEU, 2OH4, 2P2H, 2P2I, 2QU5, 2QU6, 2RL5, 2X1W, 2X1X, 2XIR, 3B8Q, 3B8R, 3BE2, 3C7Q, 3CJF, 3CJG, 3CP9, 3CPB, 3CPC, 3DTW, 3EFL, 3EWH, 3KVQ, 3S35, 3S36, 3S37, 3U6J, 3VHE, 3VHK, 3VID, 3VNT, 3VO3, 3WZD, 3WZE, 4AG8, 4AGC, 4AGD, 4ASD, 4ASE, 5EW3
Ідентифікатори
Символи	KDR, CD309, FLK1, VEGFR, VEGFR2, Kinase insert domain receptor
Зовнішні ІД	OMIM: 191306 MGI: 96683 HomoloGene: 55639 GeneCards: KDR
Реагує на сполуку
	аксітініб, cabozantinib, cediranib, lenvatinib, linifanib, motesanib, Нінтеданіб, Пазопаніб, регорафеніб, semaxanib, сорафеніб, сунітиніб, tivozanib, vandetanib, vatalanib, Нінтеданіб, altiratinib, bms-690514, brivanib, cep-11981, CHIR-265, cp-547632, enmd-981693, famitinib, golvatinib, lucitanib, orantinib, VEGF receptor tyrosine kinase inhibitor III
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • Hsp90 protein binding; • nucleotide binding; • protein kinase activity; • growth factor binding; • vascular endothelial growth factor binding; • kinase activity; • integrin binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • ATP binding; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity; • vascular endothelial growth factor-activated receptor activity; • protein tyrosine kinase activity; • identical protein binding; • receptor tyrosine kinase; • transmembrane signaling receptor activity; • cadherin binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • integral component of membrane; • комплекс Ґольджі; • мембрана; • integral component of plasma membrane; • extracellular region; • міжклітинні контакти; • early endosome; • membrane raft; • sorting endosome; • GO:0016023 cytoplasmic vesicle; • клітинне ядро; • ендосома; • клітинна мембрана; • ендоплазматичний ретикулум; • receptor complex;
Біологічний процес	• negative regulation of endothelial cell apoptotic process; • диференціація клітин; • positive regulation of protein phosphorylation; • positive regulation of mitochondrial fission; • positive regulation of endothelial cell proliferation; • фосфорилювання; • extracellular matrix organization; • negative regulation of apoptotic process; • positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process; • cell migration involved in sprouting angiogenesis; • positive regulation of angiogenesis; • васкулогенез; • positive regulation of endothelial cell migration; • multicellular organism development; • protein phosphorylation; • positive regulation of macroautophagy; • positive regulation of mitochondrial depolarization; • positive regulation of vasculogenesis; • embryonic hemopoiesis; • endothelium development; • regulation of cell shape; • positive regulation of endothelial cell chemotaxis by VEGF-activated vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway; • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • peptidyl-tyrosine autophosphorylation; • protein autophosphorylation; • positive regulation of focal adhesion assembly; • positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling; • peptidyl-tyrosine phosphorylation; • cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus; • GO:0022415 viral process; • calcium-mediated signaling using intracellular calcium source; • positive regulation of MAPK cascade; • positive regulation of positive chemotaxis; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway; • vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway; • positive regulation of cell population proliferation; • Ангіогенез; • positive regulation of cell migration; • protein kinase B signaling; • ERK1 and ERK2 cascade; • negative regulation of gene expression; • positive regulation of blood vessel endothelial cell migration; • cellular response to hydrogen sulfide; • positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis; • negative regulation of signal transduction; • sprouting angiogenesis; • cell migration; • endothelial cell differentiation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	3791
	16542
	ENSG00000128052
	ENSMUSG00000062960
	P35968
	P35918; Q8VCD0
	NM_002253
	NM_010612; NM_001363216
	NP_002244
	NP_034742; NP_001350145
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

KDR (англ. Kinase insert domain receptor) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 4-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 356 амінокислот, а молекулярна маса — 151 527^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MQSKVLLAVA	LWLCVETRAA	SVGLPSVSLD	LPRLSIQKDI	LTIKANTTLQ
ITCRGQRDLD	WLWPNNQSGS	EQRVEVTECS	DGLFCKTLTI	PKVIGNDTGA
YKCFYRETDL	ASVIYVYVQD	YRSPFIASVS	DQHGVVYITE	NKNKTVVIPC
LGSISNLNVS	LCARYPEKRF	VPDGNRISWD	SKKGFTIPSY	MISYAGMVFC
EAKINDESYQ	SIMYIVVVVG	YRIYDVVLSP	SHGIELSVGE	KLVLNCTART
ELNVGIDFNW	EYPSSKHQHK	KLVNRDLKTQ	SGSEMKKFLS	TLTIDGVTRS
DQGLYTCAAS	SGLMTKKNST	FVRVHEKPFV	AFGSGMESLV	EATVGERVRI
PAKYLGYPPP	EIKWYKNGIP	LESNHTIKAG	HVLTIMEVSE	RDTGNYTVIL
TNPISKEKQS	HVVSLVVYVP	PQIGEKSLIS	PVDSYQYGTT	QTLTCTVYAI
PPPHHIHWYW	QLEEECANEP	SQAVSVTNPY	PCEEWRSVED	FQGGNKIEVN
KNQFALIEGK	NKTVSTLVIQ	AANVSALYKC	EAVNKVGRGE	RVISFHVTRG
PEITLQPDMQ	PTEQESVSLW	CTADRSTFEN	LTWYKLGPQP	LPIHVGELPT
PVCKNLDTLW	KLNATMFSNS	TNDILIMELK	NASLQDQGDY	VCLAQDRKTK
KRHCVVRQLT	VLERVAPTIT	GNLENQTTSI	GESIEVSCTA	SGNPPPQIMW
FKDNETLVED	SGIVLKDGNR	NLTIRRVRKE	DEGLYTCQAC	SVLGCAKVEA
FFIIEGAQEK	TNLEIIILVG	TAVIAMFFWL	LLVIILRTVK	RANGGELKTG
YLSIVMDPDE	LPLDEHCERL	PYDASKWEFP	RDRLKLGKPL	GRGAFGQVIE
ADAFGIDKTA	TCRTVAVKML	KEGATHSEHR	ALMSELKILI	HIGHHLNVVN
LLGACTKPGG	PLMVIVEFCK	FGNLSTYLRS	KRNEFVPYKT	KGARFRQGKD
YVGAIPVDLK	RRLDSITSSQ	SSASSGFVEE	KSLSDVEEEE	APEDLYKDFL
TLEHLICYSF	QVAKGMEFLA	SRKCIHRDLA	ARNILLSEKN	VVKICDFGLA
RDIYKDPDYV	RKGDARLPLK	WMAPETIFDR	VYTIQSDVWS	FGVLLWEIFS
LGASPYPGVK	IDEEFCRRLK	EGTRMRAPDY	TTPEMYQTML	DCWHGEPSQR
PTFSELVEHL	GNLLQANAQQ	DGKDYIVLPI	SETLSMEEDS	GLSLPTSPVS
CMEEEEVCDP	KFHYDNTAGI	SQYLQNSKRK	SRPVSVKTFE	DIPLEEPEVK
VIPDDNQTDS	GMVLASEELK	TLEDRTKLSP	SFGGMVPSKS	RESVASEGSN
QTSGYQSGYH	SDDTDTTVYS	SEEAELLKLI	EIGVQTGSTA	QILQPDSGTT
LSSPPV

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, рецепторів, білків розвитку, тирозинових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як взаємодія хазяїн-вірус, ангіогенез, диференціація, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, ядрі, мембрані, клітинних контактах, ендоплазматичному ретикулумі, цитоплазматичних везикулах, ендосомах. Також секретований назовні.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Takahashi T., Shibuya M. (1997). The 230 kDa mature form of KDR/Flk-1 (VEGF receptor-2) activates the PLC-gamma pathway and partially induces mitotic signals in NIH3T3 fibroblasts. Oncogene. 14: 2079—2089. PMID 9160888 DOI:10.1038/sj.onc.1201047
Kroll J., Waltenberger J. (1998). VEGF-A induces expression of eNOS and iNOS in endothelial cells via VEGF receptor-2 (KDR). Biochem. Biophys. Res. Commun. 252: 743—746. PMID 9837777 DOI:10.1006/bbrc.1998.9719
Kroll J., Waltenberger J. (1999). A novel function of VEGF receptor-2 (KDR): rapid release of nitric oxide in response to VEGF-A stimulation in endothelial cells. Biochem. Biophys. Res. Commun. 265: 636—639. PMID 10600473 DOI:10.1006/bbrc.1999.1729
Dougher M., Terman B.I. (1999). Autophosphorylation of KDR in the kinase domain is required for maximal VEGF-stimulated kinase activity and receptor internalization. Oncogene. 18: 1619—1627. PMID 10102632 DOI:10.1038/sj.onc.1202478
Takahashi T., Yamaguchi S., Chida K., Shibuya M. (2001). A single autophosphorylation site on KDR/Flk-1 is essential for VEGF-A-dependent activation of PLC-gamma and DNA synthesis in vascular endothelial cells. EMBO J. 20: 2768—2778. PMID 11387210 DOI:10.1093/emboj/20.11.2768

Примітки

↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з kinase insert domain receptor переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6307 (англ.) . Архів оригіналу за 25 червня 2017. Процитовано 30 серпня 2017. [Архівовано 2017-06-25 у Wayback Machine.]
↑ UniProt, P35968 (англ.) . Архів оригіналу за 16 серпня 2017. Процитовано 30 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 4

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Сполуки, які фізично взаємодіють з kinase insert domain receptor переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6307 (англ.) . Архів оригіналу за 25 червня 2017. Процитовано 30 серпня 2017. [Архівовано 2017-06-25 у Wayback Machine.]

[UniProt-5] UniProt, P35968 (англ.) . Архів оригіналу за 16 серпня 2017. Процитовано 30 серпня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

п о р Білки: кластери диференціації
1-50	CD1 a-c 1A 1D 1E CD2 CD3^[en] γ δ ε CD4 CD5 CD6 CD7 CD8 a CD9 CD10 CD11 a b c d CD13 CD14 CD15 CD16 A B CD18 CD19 CD20 CD21 CD22 CD23 CD24 CD25 CD26 CD27 CD28 CD29 CD30 CD31 CD32 A B CD33 CD34 CD35 CD36 CD37 CD38 CD39 CD40 CD41 CD42 a b c d CD43 CD44 CD45 CD46 CD47 CD48 CD49 a b c d e f CD50
51-100	CD51 CD52 CD53 CD54 CD55 CD56 CD57 CD58 CD59 CD61 CD62 E L P CD63 CD64^[en] A B C CD66 a b c d e f CD68 CD69 CD70 CD71 CD72 CD73 CD74 CD78 CD79 a b CD80 CD81 CD82 CD83 CD84 CD85 a d e h j k CD86 CD87 CD88 CD89 CD90 CD91 CD92 CD93 CD94 CD95 CD96 CD97 CD98 CD99 CD100
101-150	CD101 CD102 CD103 CD104 CD105 CD106 CD107 a b CD108 CD109 CD110 CD111 CD112 CD113 CD114 CD115 CD116 CD117 CD118 CD119 CD120 a b CD121 a b CD122 CD123 CD124 CD125 CD126 CD127 CD129 CD130 CD131 CD132 CD133 CD134 CD135 CD136 CD137 CD138 CD140b CD141 CD142 CD143 CD144 CD146 CD147 CD148 CD150
151-200	CD151 CD152 CD153 CD154 CD155 CD156 a b c CD157 CD158 (a d e i k) CD159 a c CD160 CD161 CD162 CD163 CD164 CD166 CD167 a b CD168 CD169 CD170 CD171 CD172 a b g CD174 CD177 CD178 CD179 a b CD180 CD181 CD182 CD183 CD184 CD185 CD186 CD191 CD192 CD193 CD194 CD195 CD196 CD197 CDw198 CDw199 CD200
201-250	CD201 CD202b CD204 CD205 CD206 CD207 CD208 CD209 CDw210 a b CD212 CD213a 1 2 CD217 CD218 (a b) CD220 CD221 CD222 CD223 CD224 CD225 CD226 CD227 CD228 CD229 CD230 CD233 CD234 CD235 a b CD236 CD238 CD239 CD240CE CD240D CD241 CD243 CD244 CD246 CD247 CD248 CD249
251-300	CD252 CD253 CD254 CD256 CD257 CD258 CD261 CD262 CD263 CD264 CD265 CD266 CD267 CD268 CD269 CD271 CD272 CD273 CD274 CD275 CD276 CD278 CD279 CD280 CD281 CD282 CD283 CD284 CD286 CD288 CD289 CD290 CD292 CDw293 CD294 CD295 CD297 CD298 CD299
301-350	CD300A CD301 CD302 CD303 CD304 CD305 CD306 CD307 CD309 CD312 CD314 CD315 CD316 CD317 CD318 CD320 CD321 CD322 CD324 CD325 CD326 CD328 CD329 CD331 CD332 CD333 CD334 CD335 CD336 CD337 CD338 CD339 CD340 CD344 CD349 CD350