COL5A2

COL5A2
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1A9A
Ідентифікатори
Символи	COL5A2, EDSC, collagen type V alpha 2, collagen type V alpha 2 chain, EDSCL2
Зовнішні ІД	OMIM: 120190 MGI: 88458 HomoloGene: 20119 GeneCards: COL5A2
Пов'язані генетичні захворювання
Ehlers-Danlos syndrome type 2
Реагує на сполуку
ocriplasmin
Онтологія гена Молекулярна функція • зв'язування з іоном металу • extracellular matrix structural constituent • SMAD binding • молекулярна функція • extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength Клітинна компонента • extracellular region • endoplasmic reticulum lumen • колаген • collagen type V trimer • GO:0005578 Позаклітинна матриця • міжклітинний простір • collagen-containing extracellular matrix Біологічний процес • eye morphogenesis • skeletal system development • collagen catabolic process • осифікація • extracellular matrix organization • cellular response to amino acid stimulus • negative regulation of endodermal cell differentiation • skin development • collagen fibril organization • notochord development Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	1290	12832
Ensembl	ENSG00000204262	ENSMUSG00000026042
UniProt	P05997	Q3U962
RefSeq (мРНК)	NM_000393	NM_007737 NM_172972
RefSeq (білок)	NP_000384	NP_031763
Локус (UCSC)	Хр. 2: 189.03 – 189.23 Mb	Хр. 1: 45.41 – 45.54 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

COL5A2 (англ. Collagen type V alpha 2 chain) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 499 амінокислот, а молекулярна маса — 144 910.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MMANWAEARP		LLILIVLLGQ		FVSIKAQEED		EDEGYGEEIA		CTQNGQMYLN
RDIWKPAPCQ		ICVCDNGAIL		CDKIECQDVL		DCADPVTPPG		ECCPVCSQTP
GGGNTNFGRG		RKGQKGEPGL		VPVVTGIRGR		PGPAGPPGSQ		GPRGERGPKG
RPGPRGPQGI		DGEPGVPGQP		GAPGPPGHPS		HPGPDGLSRP		FSAQMAGLDE
KSGLGSQVGL		MPGSVGPVGP		RGPQGLQGQQ		GGAGPTGPPG		EPGDPGPMGP
IGSRGPEGPP		GKPGEDGEPG		RNGNPGEVGF		AGSPGARGFP		GAPGLPGLKG
HRGHKGLEGP		KGEVGAPGSK		GEAGPTGPMG		AMGPLGPRGM		PGERGRLGPQ
GAPGQRGAHG		MPGKPGPMGP		LGIPGSSGFP		GNPGMKGEAG		PTGARGPEGP
QGQRGETGPP		GPVGSPGLPG		AIGTDGTPGA		KGPTGSPGTS		GPPGSAGPPG
SPGPQGSTGP		QGIRGQPGDP		GVPGFKGEAG		PKGEPGPHGI		QGPIGPPGEE
GKRGPRGDPG		TVGPPGPVGE		RGAPGNRGFP		GSDGLPGPKG		AQGERGPVGS
SGPKGSQGDP		GRPGEPGLPG		ARGLTGNPGV		QGPEGKLGPL		GAPGEDGRPG
PPGSIGIRGQ		PGSMGLPGPK		GSSGDPGKPG		EAGNAGVPGQ		RGAPGKDGEV
GPSGPVGPPG		LAGERGEQGP		PGPTGFQGLP		GPPGPPGEGG		KPGDQGVPGD
PGAVGPLGPR		GERGNPGERG		EPGITGLPGE		KGMAGGHGPD		GPKGSPGPSG
TPGDTGPPGL		QGMPGERGIA		GTPGPKGDRG		GIGEKGAEGT		AGNDGARGLP
GPLGPPGPAG		PTGEKGEPGP		RGLVGPPGSR		GNPGSRGENG		PTGAVGFAGP
QGPDGQPGVK		GEPGEPGQKG		DAGSPGPQGL		AGSPGPHGPN		GVPGLKGGRG
TQGPPGATGF		PGSAGRVGPP		GPAGAPGPAG		PLGEPGKEGP		PGLRGDPGSH
GRVGDRGPAG		PPGGPGDKGD		PGEDGQPGPD		GPPGPAGTTG		QRGIVGMPGQ
RGERGMPGLP		GPAGTPGKVG		PTGATGDKGP		PGPVGPPGSN		GPVGEPGPEG
PAGNDGTPGR		DGAVGERGDR		GDPGPAGLPG		SQGAPGTPGP		VGAPGDAGQR
GDPGSRGPIG		PPGRAGKRGL		PGPQGPRGDK		GDHGDRGDRG		QKGHRGFTGL
QGLPGPPGPN		GEQGSAGIPG		PFGPRGPPGP		VGPSGKEGNP		GPLGPIGPPG
VRGSVGEAGP		EGPPGEPGPP		GPPGPPGHLT		AALGDIMGHY		DESMPDPLPE
FTEDQAAPDD		KNKTDPGVHA		TLKSLSSQIE		TMRSPDGSKK		HPARTCDDLK
LCHSAKQSGE		YWIDPNQGSV		EDAIKVYCNM		ETGETCISAN		PSSVPRKTWW
ASKSPDNKPV		WYGLDMNRGS		QFAYGDHQSP		NTAITQMTFL		RLLSKEASQN
ITYICKNSVG		YMDDQAKNLK		KAVVLKGAND		LDIKAEGNIR		FRYIVLQDTC
SKRNGNVGKT		VFEYRTQNVA		RLPIIDLAPV		DVGGTDQEFG		VEIGPVCFV

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у такому біологічному процесі як поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література

• Weil D., Bernard M.P., Gargano S., Ramirez F. (1987). The pro alpha 2(V) collagen gene is evolutionarily related to the major fibrillar-forming collagens. Nucleic Acids Res. 15: 181—198. PMID 3029669 DOI:10.1093/nar/15.1.181
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Emanuel B.S., Cannizzaro L.A., Seyer J.M., Myers J.C. (1985). Human alpha 1(III) and alpha 2(V) procollagen genes are located on the long arm of chromosome 2. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82: 3385—3389. PMID 3858826 DOI:10.1073/pnas.82.10.3385
• Michalickova K., Susic M., Willing M.C., Wenstrup R.J., Cole W.G. (1998). Mutations of the alpha2(V) chain of type V collagen impair matrix assembly and produce Ehlers-Danlos syndrome type I. Hum. Mol. Genet. 7: 249—255. PMID 9425231 DOI:10.1093/hmg/7.2.249
• Fernandes R.J., Farnand A.W., Traeger G.R., Weis M.A., Eyre D.R. (2011). A role for prolyl 3-hydroxylase 2 in post-translational modification of fibril-forming collagens. J. Biol. Chem. 286: 30662—30669. PMID 21757687 DOI:10.1074/jbc.M111.267906
• Woodbury D., Benson-Chanda V., Ramirez F. (1989). Amino-terminal propeptide of human pro-alpha 2(V) collagen conforms to the structural criteria of a fibrillar procollagen molecule. J. Biol. Chem. 264: 2735—2738. PMID 2914927

Див. також

• Хромосома 2