Очікує на перевірку

MYOD1

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
(Перенаправлено з MyoD)
Перейти до навігації Перейти до пошуку
MYOD1
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи MYOD1, MYF3, MYOD, PUM, bHLHc1, myogenic differentiation 1, MYODRIF
Зовнішні ІД OMIM: 159970 MGI: 97275 HomoloGene: 7857 GeneCards: MYOD1
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_002478
NM_010866
RefSeq (білок)
NP_002469
NP_034996
Локус (UCSC) Хр. 11: 17.72 – 17.72 Mb Хр. 7: 46.03 – 46.03 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

MYOD1 (англ. Myogenic differentiation 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 320 амінокислот, а молекулярна маса — 34 501[4].

Послідовність амінокислот
1020304050
MELLSPPLRDVDLTAPDGSLCSFATTDDFYDDPCFDSPDLRFFEDLDPRL
MHVGALLKPEEHSHFPAAVHPAPGAREDEHVRAPSGHHQAGRCLLWACKA
CKRKTTNADRRKAATMRERRRLSKVNEAFETLKRCTSSNPNQRLPKVEIL
RNAIRYIEGLQALLRDQDAAPPGAAAAFYAPGPLPPGRGGEHYSGDSDAS
SPRSNCSDGMMDYSGPPSGARRRNCYEGAYYNEAPSEPRPGKSAAVSSLD
CLSSIVERISTESPAAPALLLADVPSESPPRRQEAAAPSEGESSGDPTQS
PDAAPQCPAGANPNPIYQVL

Кодований геном білок за функціями належить до активаторів, білків розвитку, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, диференціація клітин, міогенез, ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з ДНК. Локалізований у ядрі. Втрата контролю над цим перемикачем може стати причиною утворення рабдоміосаркоми[5][6].

Література

[ред. | ред. код]
  • Pearson-White S.H. (1991). Human MyoD: cDNA and deduced amino acid sequence. Nucleic Acids Res. 19: 1148—1148. PMID 1850513 DOI:10.1093/nar/19.5.1148
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Breitschopf K., Bengal E., Ziv T., Admon A., Ciechanover A. (1998). A novel site for ubiquitination: the N-terminal residue, and not internal lysines of MyoD, is essential for conjugation and degradation of the protein. EMBO J. 17: 5964—5973. PMID 9774340 DOI:10.1093/emboj/17.20.5964
  • McKinsey T.A., Zhang C.L., Olson E.N. (2001). Control of muscle development by dueling HATs and HDACs. Curr. Opin. Genet. Dev. 11: 497—504. PMID 11532390 DOI:10.1016/S0959-437X(00)00224-0
  • Mal A.K. (2006). Histone methyltransferase Suv39h1 represses MyoD-stimulated myogenic differentiation. EMBO J. 25: 3323—3334. PMID 16858404 DOI:10.1038/sj.emboj.7601229
  • Chen B., Dias P., Jenkins J.J. III, Savell V.H., Parham D.M. (1998). Methylation alterations of the MyoD1 upstream region are predictive of subclassification of human rhabdomyosarcomas. Am. J. Pathol. 152: 1071—1079. PMID 9546368

Примітки

[ред. | ред. код]
  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:7611 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
  4. UniProt, P15172 (англ.) . Архів оригіналу за 6 жовтня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.
  5. https://www.worldcommunitygrid.org/about_us/article.s?articleId=783
  6. https://jcp.bmj.com/content/56/6/412

Див. також

[ред. | ред. код]